| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 符号说明 | 第10-11页 |
| 第一章 前言 | 第11-26页 |
| ·蛋白质组学的产生及其研究内容 | 第11-12页 |
| ·蛋白质组学研究技术 | 第12-15页 |
| ·蛋白质分离技术 | 第12-13页 |
| ·蛋白质鉴定技术 | 第13-15页 |
| ·自养细菌蛋白质组学研究进展 | 第15-16页 |
| ·喜温硫杆菌菌种特性及其在生物冶金中的应用 | 第16-19页 |
| ·喜温硫杆菌菌种特性 | 第16页 |
| ·喜温硫杆菌在生物冶金中的应用 | 第16-19页 |
| ·微生物抗砷机制研究 | 第19-24页 |
| ·arsB体系 | 第20-21页 |
| ·ArsM甲基化体系 | 第21-22页 |
| ·ACR体系 | 第22-23页 |
| ·Ycflp体系 | 第23页 |
| ·Aox氧化体系 | 第23-24页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第24-26页 |
| 第二章 材料和方法 | 第26-41页 |
| ·实验材料 | 第26-32页 |
| ·实验所用菌株 | 第26页 |
| ·实验所用培养基及缓冲液 | 第26-32页 |
| ·实验方法 | 第32-41页 |
| ·培养基和培养条件 | 第32页 |
| ·抗砷菌株驯化 | 第32-33页 |
| ·菌体培养 | 第33页 |
| ·菌体收集 | 第33页 |
| ·细胞裂解 | 第33-34页 |
| ·蛋白质TCA/丙酮沉淀: | 第34页 |
| ·蛋白溶解液浓度定量 | 第34-36页 |
| ·第一向等电聚焦 | 第36-38页 |
| ·胶条的平衡 | 第38页 |
| ·第二向SDS-PAGE电泳 | 第38-39页 |
| ·蛋白胶染色: | 第39页 |
| ·图像获得及PDQuest软件分析 | 第39页 |
| ·差异蛋白点胶内酶解 | 第39-40页 |
| ·质谱鉴定蛋白 | 第40页 |
| ·蛋白数据库搜索匹配 | 第40-41页 |
| 第三章 结果与分析 | 第41-64页 |
| ·蛋白浓度定量方法确立 | 第41-47页 |
| ·紫外线(UV)吸收法 | 第41-42页 |
| ·Bradford法测定蛋白质含量 | 第42-43页 |
| ·双缩脲法测定蛋白质含量 | 第43-45页 |
| ·BCA法测定蛋白质组学样品浓度 | 第45-47页 |
| ·小结 | 第47页 |
| ·喜温硫杆菌胞内全蛋白双向电泳技术建立和稳定图谱的构建 | 第47-51页 |
| ·同一pH范围线性与非线性胶条喜温确杆菌蛋白电泳图谱比较 | 第47-49页 |
| ·不同窄pH范围IPG胶条对喜温硫杆菌全蛋白质的分离 | 第49-50页 |
| ·不同SDS-PAGE胶浓度对喜温硫杆菌胞内全蛋白的分离 | 第50页 |
| ·用生物信息学软件对蛋白电泳图谱的处理效果展示 | 第50-51页 |
| ·小结 | 第51页 |
| ·喜温硫杆菌抗砷菌株驯化 | 第51-52页 |
| ·喜温硫杆菌砷胁迫蛋白差异表达图谱建立及分析 | 第52-57页 |
| ·pH4-7范围下喜温硫杆菌全蛋白差异表达图谱 | 第52页 |
| ·pH5-8范围下喜温硫杆菌全蛋白差异表达图谱 | 第52-53页 |
| ·pH3-10NL范围下喜温硫杆菌全蛋白差异表达图谱 | 第53页 |
| ·用PDQuest软件对差异表达蛋白图谱进行分析 | 第53-57页 |
| ·质谱鉴定差异蛋白及聚类分析 | 第57-64页 |
| ·与蛋白表达有关的差异蛋白分析 | 第57-59页 |
| ·未聚类抗砷相关蛋白分析 | 第59-61页 |
| ·其它可能相关蛋白 | 第61-64页 |
| 第四章 讨论与展望 | 第64-69页 |
| ·喜温硫杆菌蛋白质组学研究技术的建立 | 第64页 |
| ·蛋白质的准确上样是差异比较蛋白质组学研究成功与否的关键一环 | 第64-65页 |
| ·喜温硫杆菌抗砷机制是一个复杂的可能涉及到多种因素的过程 | 第65-67页 |
| ·本研究工作的创新与不足 | 第67-68页 |
| ·对本课题进一步研究的几点想法 | 第68页 |
| ·总结 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-78页 |
| 致谢 | 第78-79页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第79页 |
