| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 第一部分 金黄色葡萄球菌烯醇酶enolase的结构和功能研究 | 第10-96页 |
| 第一章 绪论 | 第10-30页 |
| 1.1 金黄色葡萄球菌 | 第10-19页 |
| 1.1.1 金黄色葡萄球菌耐药性 | 第10-12页 |
| 1.1.2 金黄色葡萄球菌致病因子 | 第12-15页 |
| 1.1.3 金黄色葡萄球菌的疫苗 | 第15-19页 |
| 1.2 Enolase背景介绍 | 第19-29页 |
| 1.2.1 简介 | 第19-20页 |
| 1.2.2 Enolase结构特点 | 第20-21页 |
| 1.2.3 Enolase催化机理 | 第21-22页 |
| 1.2.4 Enolase生理功能 | 第22-29页 |
| 1.3 选题意义及研究内容 | 第29-30页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第30-42页 |
| 2.1 表达质粒的构建 | 第30-35页 |
| 2.2 蛋白质的表达与纯化 | 第35-38页 |
| 2.3 蛋白质晶体的生长和优化 | 第38-39页 |
| 2.4 数据收集和结构解析 | 第39页 |
| 2.5 Sa_enolase酶活实验 | 第39-40页 |
| 2.6 SPR实验 | 第40页 |
| 2.7 ITC实验 | 第40-41页 |
| 2.8 Native-PAGE | 第41页 |
| 2.9 EPR实验 | 第41-42页 |
| 第三章 实验结果与讨论 | 第42-84页 |
| 3.1 引言 | 第42-43页 |
| 3.2 原核表达 | 第43-44页 |
| 3.3 Sa_enolase融合蛋白的纯化和结晶 | 第44-49页 |
| 3.4 Sa_enolase晶体结构模型的质量评估 | 第49-59页 |
| 3.5 Sa_enolase的整体结构 | 第59-64页 |
| 3.6 Sa_enolase中PEP和Mg~(2+)的结合位点 | 第64-69页 |
| 3.7 Sa_enolase八聚体的组装 | 第69-73页 |
| 3.8 Sa_enolase的酶活检测 | 第73-78页 |
| 3.9 Sa_enolase与其他蛋白的相互作用 | 第78-82页 |
| 3.9.1 Sa_enolase与Laminin的结合实验 | 第78-80页 |
| 3.9.2 Sa_enolase与CshA的相互作用 | 第80-81页 |
| 3.9.3 Sa_enolase与Plasminogen的相互作用 | 第81-82页 |
| 3.10 总结与展望 | 第82-84页 |
| 参考文献 | 第84-96页 |
| 第二部分 大肠杆菌RNA解旋酶RhlB的结构生物学研究 | 第96-134页 |
| 第四章 绪论 | 第96-106页 |
| 4.1 大肠杆菌RNA降解体 | 第96-101页 |
| 4.2 大肠杆菌RhlB | 第101-104页 |
| 4.3 大肠杆菌RraA | 第104-105页 |
| 4.4 选题意义及研究内容 | 第105-106页 |
| 第五章 实验材料与方法 | 第106-108页 |
| 5.1 原核表达载体构建 | 第106-107页 |
| 5.2 纯化与晶体筛选 | 第107-108页 |
| 第六章 实验结果与讨论 | 第108-128页 |
| 6.1 引言 | 第108-109页 |
| 6.2 原核表达 | 第109-110页 |
| 6.3 大肠杆菌RhIB及相关蛋白的纯化 | 第110-127页 |
| 6.4 总结与展望 | 第127-128页 |
| 参考文献 | 第128-134页 |
| 致谢 | 第134-135页 |
