狭叶半夏凝集素结构域表达与功能研究
| 缩写词表 Abbreviations | 第6-9页 |
| 中文摘要 | 第9-10页 |
| 英文摘要(Abstract) | 第10-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-26页 |
| 1.1 植物凝集素的发现 | 第12页 |
| 1.2 植物凝集素的定义 | 第12-13页 |
| 1.3 植物凝集素的分类 | 第13-20页 |
| 1.4 植物凝集素的主要功能 | 第20-24页 |
| 1.4.1 抗虫 | 第20-22页 |
| 1.4.2 抗真菌 | 第22-23页 |
| 1.4.3 抗癌药物和免疫调节剂 | 第23-24页 |
| 1.5 植物凝集素前景展望 | 第24-26页 |
| 1.5.1 在生物学研究方面的应用 | 第24页 |
| 1.5.2 在医药方面的应用 | 第24-25页 |
| 1.5.3 在农业抗虫方面的应用 | 第25-26页 |
| 第二章 半夏凝集素蛋白基因PTA的克隆 | 第26-41页 |
| 2.1 前言 | 第26-30页 |
| 2.2 材料与方法 | 第30-35页 |
| 2.2.1 植物材料 | 第30页 |
| 2.2.2 试剂及药品 | 第30页 |
| 2.2.3 RNA的提取和纯化 | 第30-31页 |
| 2.2.4 DNA的提取和纯化 | 第31-32页 |
| 2.2.5 引物设计 | 第32页 |
| 2.2.6 cDNA克隆 | 第32-33页 |
| 2.2.7 gDNA克隆 | 第33页 |
| 2.2.8 克隆及其测序 | 第33-34页 |
| 2.2.9 序列分析和二级结构预测 | 第34-35页 |
| 2.3 结果 | 第35-40页 |
| 2.3.1 PTA的克隆及测序 | 第35页 |
| 2.3.2 PTA的生物信息学分析 | 第35-38页 |
| 2.3.3 PTA二级结构的预测 | 第38-40页 |
| 2.4 讨论 | 第40-41页 |
| 第三章 PTA的表达模式 | 第41-56页 |
| 3.1 前言 | 第41-44页 |
| 3.2 材料与方法 | 第44-51页 |
| 3.2.1 半定量PCR | 第44-45页 |
| 3.2.2 Western-blot | 第45-47页 |
| 3.2.3 荧光免疫组化 | 第47-49页 |
| 3.2.4 PTA在洋葱表皮细胞表达 | 第49-51页 |
| 3.3 结果 | 第51-54页 |
| 3.3.1 PTA在转录水平的表达 | 第51页 |
| 3.3.2 PTA在蛋白质水平的表达 | 第51-52页 |
| 3.3.3 荧光免疫组化 | 第52页 |
| 3.3.4 PTA亚细胞定位 | 第52-54页 |
| 3.4 讨论 | 第54-56页 |
| 第四章 PTA的结构和功能 | 第56-76页 |
| 4.1 前言 | 第56-59页 |
| 4.2 材料与方法 | 第59-65页 |
| 4.2.1 狭叶半夏凝集素的分离和纯化 | 第59-61页 |
| 4.2.2 重组蛋白的表达和纯化 | 第61-64页 |
| 4.2.3 重组蛋白的抗真菌实验 | 第64-65页 |
| 4.3 结果 | 第65-72页 |
| 4.3.1 半夏凝集素的分离和纯化 | 第65-66页 |
| 4.3.2 重组蛋白的分离和纯化 | 第66-68页 |
| 4.3.3 重组蛋白功能 | 第68-69页 |
| 4.3.4 重组蛋白的抗真菌活性 | 第69-70页 |
| 4.3.5 重组蛋白的温度及pH耐受性 | 第70-72页 |
| 4.4 讨论 | 第72-76页 |
| 结论 | 第76-77页 |
| 参考文献 | 第77-88页 |
| 发表论文情况 | 第88-89页 |
| 致谢 | 第89-90页 |
| 附图 | 第90-92页 |
