| 致谢 | 第1-4页 |
| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-19页 |
| ·地衣芽孢杆菌 | 第9页 |
| ·漆酶 | 第9-13页 |
| ·漆酶的分类 | 第9-10页 |
| ·漆酶作用机制 | 第10-11页 |
| ·漆酶基因的克隆及表达 | 第11-12页 |
| ·漆酶的应用 | 第12-13页 |
| ·纤维素酶 | 第13-16页 |
| ·纤维素酶的组成及分类 | 第13页 |
| ·纤维素酶催化机制 | 第13-14页 |
| ·内切葡聚糖酶 | 第14页 |
| ·内切葡聚糖酶基因的克隆及表达 | 第14-15页 |
| ·纤维素酶的应用 | 第15-16页 |
| ·融合蛋白技术 | 第16-18页 |
| ·融合蛋白 | 第16页 |
| ·融合构建方法 | 第16-17页 |
| ·连接肽 | 第17-18页 |
| ·本文立题依据和主要工作 | 第18-19页 |
| ·研究依据、目的及意义 | 第18页 |
| ·研究内容 | 第18-19页 |
| 第二章 漆酶/内切葡聚糖酶的克隆、表达及酶学性质 | 第19-43页 |
| ·实验材料 | 第19-21页 |
| ·基因组、菌种和质粒 | 第19页 |
| ·试剂和酶 | 第19页 |
| ·培养基及相关溶液的配置 | 第19-20页 |
| ·仪器 | 第20-21页 |
| ·实验方法 | 第21-29页 |
| ·重组工程菌的构建 | 第21-25页 |
| ·重组工程菌的表达 | 第25-27页 |
| ·漆酶/内切葡聚糖酶学性质的测定 | 第27-29页 |
| ·结果与分析 | 第29-41页 |
| ·含有 NcoI 和 XhoI 酶切位点的基因获得 | 第29-30页 |
| ·连接产物的阳性克隆筛选 | 第30-31页 |
| ·重组质粒的测序结果 | 第31-32页 |
| ·不同诱导温度条件下漆酶/内切葡聚糖酶的 SDS-PAGE 检测 | 第32-35页 |
| ·漆酶/内切葡聚糖酶的 SDS-PAGE 检测 | 第35-36页 |
| ·表达蛋白的酶学性质 | 第36-40页 |
| ·漆酶/内切葡聚糖酶底物特异性的测定 | 第40-41页 |
| ·本章小结 | 第41-43页 |
| 第三章 漆酶-内切葡聚糖酶融合酶的构建及酶学性质的研究 | 第43-57页 |
| ·实验材料 | 第43-44页 |
| ·模板和质粒 | 第43页 |
| ·试剂和酶 | 第43页 |
| ·培养基及相关溶液的配置 | 第43页 |
| ·仪器 | 第43-44页 |
| ·实验方法 | 第44-47页 |
| ·漆酶-内切葡聚糖酶融合酶的构建 | 第44-45页 |
| ·重组工程菌的表达 | 第45-47页 |
| ·融合蛋白酶学性质的测定 | 第47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-55页 |
| ·含有 NcoI 和 BamHI 酶切位点的基因的获得 | 第47-48页 |
| ·含有 BamHI 和 XhoI 酶切位点的(GGGGS)2-内切葡聚糖酶片段的获得 | 第48页 |
| ·连接产物的菌落 PCR | 第48-49页 |
| ·重组质粒全长测序结果 | 第49-50页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第50页 |
| ·表达蛋白的 SDS-PAGE 检测 | 第50-51页 |
| ·融合酶 BlLac-BlEG 的酶学性质 | 第51-55页 |
| ·本章小结 | 第55-57页 |
| 第四章 漆酶/内切葡聚糖酶及融合酶脱墨的研究 | 第57-61页 |
| ·实验材料 | 第57页 |
| ·实验原料 | 第57页 |
| ·酶及试剂 | 第57页 |
| ·仪器 | 第57页 |
| ·实验方法 | 第57-58页 |
| ·纸浆预处理 | 第57页 |
| ·油墨总数和白度的测定方法 | 第57-58页 |
| ·不同温度对油墨总数和白度的影响 | 第58页 |
| ·不同 pH 对油墨总数和白度的影响 | 第58页 |
| ·结果与讨论 | 第58-60页 |
| ·不同温度对油墨总数和白度的影响 | 第58-59页 |
| ·不同 pH 对油墨总数和白度的影响 | 第59-60页 |
| ·本章小结 | 第60-61页 |
| 第五章 结论与展望 | 第61-63页 |
| ·结论 | 第61-62页 |
| ·展望 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-68页 |
