淀粉样多肽Aβ聚集抑制剂的设计、有效性及作用机理研究
| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 第一章 前言 | 第12-51页 |
| 第一节 阿尔茨海默病症概述 | 第12页 |
| 第二节 AD的两个病理学特征 | 第12-14页 |
| ·神经元纤维缠结 | 第13页 |
| ·淀粉样斑块 | 第13-14页 |
| 第三节 关于AD的三种假说 | 第14-15页 |
| ·胆碱能假说 | 第14页 |
| ·金属离子假说 | 第14页 |
| ·tau蛋白过度磷酸化假说 | 第14-15页 |
| ·β淀粉样蛋白假说 | 第15页 |
| 第四节 β淀粉样蛋白 | 第15-24页 |
| ·Aβ肽的产生和基本性质 | 第15-18页 |
| ·Aβ肽的结构特征 | 第18-23页 |
| ·Aβ肽的聚集纤维化 | 第23-24页 |
| 第五节 关于Aβ聚集抑制剂的研究现状 | 第24-37页 |
| ·减少Aβ的过度产生 | 第25页 |
| ·促进Aβ的聚集 | 第25页 |
| ·Aβ的清除 | 第25-26页 |
| ·抑制Aβ的聚集 | 第26-37页 |
| 第六节 分子模拟在Aβ聚集抑制剂研究中的应用 | 第37-40页 |
| ·分子对接docking | 第38-40页 |
| ·动力学模拟法MD | 第40页 |
| 第七节 课题提出 | 第40-42页 |
| 参考文献 | 第42-51页 |
| 第二章 Aβ高亲和性多肽配体RR的设计 | 第51-65页 |
| 第一节 前言 | 第51页 |
| 第二节 计算机模拟辅助抑制剂RR结构设计 | 第51-63页 |
| ·实验方法 | 第51-54页 |
| ·结果分析 | 第54-63页 |
| 第三节 本章小结 | 第63页 |
| 参考文献 | 第63-65页 |
| 第三章 十肽抑制剂RR对Aβ聚集抑制性能的研究 | 第65-92页 |
| 第一节 前言 | 第65-67页 |
| ·ThT荧光 | 第65-66页 |
| ·圆二色谱(CD) | 第66-67页 |
| 第二节 抑制剂RR自聚性能研究 | 第67-71页 |
| ·试剂与仪器 | 第67-68页 |
| ·实验方法 | 第68-69页 |
| ·结果与讨论 | 第69-71页 |
| 第三节 RR抑制Aβ聚集能力的研究 | 第71-81页 |
| ·试剂与仪器 | 第71-72页 |
| ·实验方法 | 第72-75页 |
| ·结果与分析 | 第75-81页 |
| 第四节 RR对Aβ成熟纤维解聚能力的研究 | 第81-90页 |
| ·试剂与仪器 | 第81-82页 |
| ·实验方法 | 第82-83页 |
| ·结果与讨论 | 第83-90页 |
| 第五节 本章小结 | 第90页 |
| 参考文献 | 第90-92页 |
| 第四章 抑制剂RR和Aβ肽相互作用机理研究 | 第92-116页 |
| 第一节 前言 | 第92-93页 |
| 第二节 RR和Aβ作用机理的研究 | 第93-114页 |
| ·试剂与仪器 | 第93-94页 |
| ·实验方法 | 第94-97页 |
| ·结果与分析 | 第97-114页 |
| 第三节 本章小结 | 第114页 |
| 参考文献 | 第114-116页 |
| 第五章 Aβ吸附剂的制备与吸附性能研究 | 第116-128页 |
| 第一节 前言 | 第116-117页 |
| 第二节 琼脂糖凝胶吸附剂的制备与表征 | 第117-121页 |
| ·试剂与仪器 | 第117-118页 |
| ·吸附剂的制备 | 第118-119页 |
| ·吸附剂的表征 | 第119-121页 |
| 第三节 吸附剂对Aβ吸附性能的研究 | 第121-126页 |
| ·试剂与仪器 | 第121-122页 |
| ·实验方法 | 第122-123页 |
| ·结果与分析 | 第123-126页 |
| 第四节 本章小结 | 第126页 |
| 参考文献 | 第126-128页 |
| 第六章 全文结论 | 第128-130页 |
| 致谢 | 第130-131页 |
| 个人简历 | 第131页 |
