| 学位论文数据集 | 第3-4页 |
| 摘要 | 第4-8页 |
| ABSTRACT | 第8-11页 |
| 符号说明 | 第20-21页 |
| 第一章 绪论 | 第21-39页 |
| 1.1 引言 | 第21-22页 |
| 1.2 可见光引发可控活性自由基聚合 | 第22-25页 |
| 1.2.1 可见光引发ATRP聚合 | 第22-23页 |
| 1.2.2 可见光引发RAFT聚合 | 第23页 |
| 1.2.3 可见光引发活性接枝聚合 | 第23-25页 |
| 1.3 酶的固定化 | 第25-29页 |
| 1.3.1 单酶固定化 | 第25-28页 |
| 1.3.1.1 包埋固定化法 | 第26-27页 |
| 1.3.1.2 化学结合法 | 第27页 |
| 1.3.1.3 物理吸附法 | 第27-28页 |
| 1.3.1.4 酶交联结晶法 | 第28页 |
| 1.3.2 多酶固定化 | 第28-29页 |
| 1.3.3 酶固定化的意义及应用 | 第29页 |
| 1.4 单细胞包覆 | 第29-37页 |
| 1.4.1 单细胞包覆的方法 | 第29-36页 |
| 1.4.1.1 层层自组装法 | 第32-33页 |
| 1.4.1.2 仿生矿化法 | 第33-34页 |
| 1.4.1.3 表面引发接枝聚合 | 第34-35页 |
| 1.4.1.4 其他方法 | 第35-36页 |
| 1.4.2 单细胞包覆的意义及应用 | 第36-37页 |
| 1.5 本论文的学术思想及研究内容 | 第37-39页 |
| 第二章 可见光反相乳液聚合固定化木瓜蛋白酶 | 第39-59页 |
| 2.1 引言 | 第39-40页 |
| 2.2 实验部分 | 第40-45页 |
| 2.2.1 试剂及药品 | 第40-41页 |
| 2.2.2 反相乳液聚合乳液的配制及微球制备 | 第41页 |
| 2.2.3 木瓜蛋白酶的原位包埋 | 第41页 |
| 2.2.4 固定化率的测定 | 第41-42页 |
| 2.2.5 木瓜蛋白酶活性的测定 | 第42-43页 |
| 2.2.5.1 酪蛋白溶液的配制 | 第43页 |
| 2.2.5.2 不同浓度下L-酪氨酸标准曲线的绘制 | 第43页 |
| 2.2.5.3 固定化木瓜蛋白酶活性测定 | 第43页 |
| 2.2.6 固定化木瓜蛋白酶最适反应条件以及热稳定性测试表征 | 第43-44页 |
| 2.2.7 固定化木瓜蛋白酶的重复利用性测试 | 第44页 |
| 2.2.8 仪器与设备 | 第44-45页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第45-56页 |
| 2.3.1 可见光照射引发反相乳液聚合 | 第45-47页 |
| 2.3.2 交联PEG微球的合成 | 第47-50页 |
| 2.3.3 聚合物微球的形貌 | 第50-51页 |
| 2.3.4 木瓜蛋白酶的固定化 | 第51-56页 |
| 2.3.4.1 固定化率 | 第52-53页 |
| 2.3.4.2 温度和pH对固定化木瓜蛋白酶活性的影响 | 第53-54页 |
| 2.3.4.3 热稳定性 | 第54-55页 |
| 2.3.4.4 重复性 | 第55-56页 |
| 2.3.5 不同引发光源对固定化木瓜蛋白酶活性的影响 | 第56页 |
| 2.4 本章小结 | 第56-59页 |
| 第三章 可见光活性接枝聚合分隔化固定β -葡萄糖苷酶和纤维素酶 | 第59-83页 |
| 3.1 引言 | 第59-61页 |
| 3.2 实验部分 | 第61-66页 |
| 3.2.1 试剂及药品 | 第61-62页 |
| 3.2.2 β-葡萄糖苷酶的包埋固定化 | 第62页 |
| 3.2.3 微球表面引发活性光接枝聚丙烯酸链 | 第62页 |
| 3.2.4 纤维素酶的共价结合固定化 | 第62-63页 |
| 3.2.5 β-葡萄糖苷酶活性测定 | 第63-64页 |
| 3.2.5.1 对硝基苯酚-β-D-葡萄糖苷溶液的配制 | 第63页 |
| 3.2.5.2 β-葡萄糖苷酶的活性测定 | 第63-64页 |
| 3.2.5.3 对硝基苯酚标准曲线的绘制 | 第64页 |
| 3.2.6 固定化β-葡萄糖苷酶的最适反应条件及重复性测定 | 第64页 |
| 3.2.6.1 最适反应条件测定 | 第64页 |
| 3.2.6.2 重复利用性测定 | 第64页 |
| 3.2.7 固定化纤维素酶的酶活测定 | 第64-65页 |
| 3.2.7.1 最适反应条件及重复性测定 | 第64-65页 |
| 3.2.8 共固定β-葡萄糖苷酶和纤维素酶体系的最适反应条件及重复利用性测定 | 第65页 |
| 3.2.9 纤维素的水解 | 第65-66页 |
| 3.2.10 仪器与设备 | 第66页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第66-82页 |
| 3.3.1 β-葡萄糖苷酶的固定化 | 第68-69页 |
| 3.3.2 温度和pH对固定化β-葡萄糖苷酶活性的影响 | 第69-71页 |
| 3.3.3 固定化β-葡萄糖苷酶的重复性 | 第71页 |
| 3.3.4 丙烯酸的接枝聚合 | 第71-75页 |
| 3.3.5 丙烯酸接枝聚合对包埋β-葡萄糖苷酶活性的影响 | 第75页 |
| 3.3.6 纤维素酶的固定化 | 第75-77页 |
| 3.3.7 固定化条件对纤维素酶固定化率的影响 | 第77页 |
| 3.3.8 温度和pH对固定化纤维素酶活性的影响 | 第77-78页 |
| 3.3.9 固定化纤维素酶的重复性 | 第78-79页 |
| 3.3.10 温度和pH对固定化双酶的影响 | 第79页 |
| 3.3.11 固定化双酶体系的重复性 | 第79-80页 |
| 3.3.12 不溶性纤维素的水解 | 第80-82页 |
| 3.4 本章小结 | 第82-83页 |
| 第四章 可见光可控/活性接枝聚合包覆单个细胞 | 第83-107页 |
| 4.1 引言 | 第83-84页 |
| 4.2 实验部分 | 第84-87页 |
| 4.2.1 药品与试剂 | 第84页 |
| 4.2.2 光引发剂的合成 | 第84-85页 |
| 4.2.3 酵母细胞的培养 | 第85页 |
| 4.2.4 酵母细胞的包覆 | 第85页 |
| 4.2.5 PEI浓度测定方法 | 第85页 |
| 4.2.6 酵母细胞活性的测定 | 第85-86页 |
| 4.2.7 酵母细胞增殖 | 第86页 |
| 4.2.8 酵母细胞酶解 | 第86页 |
| 4.2.9 金黄色葡萄链球菌的包覆 | 第86-87页 |
| 4.2.10 仪器与设备 | 第87页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第87-104页 |
| 4.3.1 引发剂合成 | 第87-89页 |
| 4.3.2 TX-Ct引发PEGDA聚合的聚合行为 | 第89-92页 |
| 4.3.3 酵母细胞的包覆 | 第92-96页 |
| 4.3.4 包覆细胞的活性 | 第96-98页 |
| 4.3.5 包覆细胞的增殖与酶解 | 第98-102页 |
| 4.3.6 PEI在接枝聚合中的作用 | 第102-103页 |
| 4.3.7 接枝聚合体系对氧气的耐受性 | 第103页 |
| 4.3.8 金色葡萄链球菌表面接枝聚合 | 第103-104页 |
| 4.4 本章小结 | 第104-107页 |
| 第五章 主要结论 | 第107-109页 |
| 参考文献 | 第109-121页 |
| 致谢 | 第121-123页 |
| 攻读学位期间的研究成果和发表学术论文 | 第123-125页 |
| 作者简介 | 第125页 |
| 导师简介 | 第125-127页 |
| 附件 | 第127-128页 |
