| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-21页 |
| 1.1 G 蛋白质偶联受体 | 第10-14页 |
| 1.1.1 G 蛋白质偶联受体简介 | 第10页 |
| 1.1.2 G 蛋白质偶联受体结构研究现状 | 第10-11页 |
| 1.1.3 G 蛋白质偶联受体胞外结构对于配体识别和受体激活的重要性 | 第11-13页 |
| 1.1.4 G 蛋白质偶联受体生理功能 | 第13页 |
| 1.1.5 抗癌药物新靶点—G 蛋白质偶联受体 | 第13-14页 |
| 1.2 降钙素受体 | 第14-16页 |
| 1.2.1 降钙素受体 | 第14-15页 |
| 1.2.2 N 端胞外域在配体结合中的重要作用 | 第15-16页 |
| 1.3 蛋白质复性概述 | 第16-18页 |
| 1.3.1 蛋白质复性机制 | 第16页 |
| 1.3.2 蛋白质的复性方法 | 第16-17页 |
| 1.3.3 小分子添加剂在蛋白质体外复性中的作用 | 第17-18页 |
| 1.4 蛋白质-蛋白质相互作用 | 第18-20页 |
| 1.4.1 PPI 定义 | 第18-19页 |
| 1.4.2 测定蛋白质-蛋白质相互作用的方法 | 第19-20页 |
| 1.5 选题依据及意义 | 第20-21页 |
| 第二章 CTR160 蛋白质的原核表达、复性和活性研究 | 第21-36页 |
| 2.1 实验材料 | 第21-22页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第21页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第21-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-26页 |
| 2.2.1 表达载体构建 | 第22-23页 |
| 2.2.2 目的蛋白质的诱导表达 | 第23-24页 |
| 2.2.3 目的蛋白质的透析复性 | 第24页 |
| 2.2.4 pET22b(+)-CTR160 融合蛋白质的 Ni-NTA 柱复性 | 第24-25页 |
| 2.2.5 蛋白质纯化 | 第25页 |
| 2.2.6 融合蛋白质的标签切除 | 第25-26页 |
| 2.2.7 受体-配体结合实验 | 第26页 |
| 2.2.8 融合蛋白质的 Western-Blot 鉴定 | 第26页 |
| 2.3 实验结果分析 | 第26-35页 |
| 2.3.1 表达载体的鉴定 | 第26-27页 |
| 2.3.2 融合蛋白质表达 | 第27-31页 |
| 2.3.3 蛋白质复性 | 第31-33页 |
| 2.3.4 蛋白质纯化与酶切 | 第33页 |
| 2.3.5 复性蛋白质的生物活性验证 | 第33-34页 |
| 2.3.6 融合蛋白质的 Western-Blot 鉴定 | 第34-35页 |
| 2.4 本章小结 | 第35-36页 |
| 第三章 CTR140 蛋白质的表达、复性和活性研究 | 第36-43页 |
| 3.1 实验试剂与仪器 | 第36-37页 |
| 3.1.1 实验试剂 | 第36页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第36-37页 |
| 3.2 实验方法 | 第37-38页 |
| 3.2.1 pET22b(+)-CTR140 表达载体构建 | 第37页 |
| 3.2.2 CTR140 的诱导表达 | 第37页 |
| 3.2.3 包涵体的制备 | 第37页 |
| 3.2.4 包涵体的复性 | 第37-38页 |
| 3.2.5 蛋白质纯化 | 第38页 |
| 3.2.6 质谱分析 | 第38页 |
| 3.2.7 受体-配体结合实验 | 第38页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第38-42页 |
| 3.3.1 表达载体的构建 | 第38-39页 |
| 3.3.2 目的蛋白质表达，复性及纯化 | 第39-40页 |
| 3.3.3 CTR140 蛋白质的质谱检测 | 第40-41页 |
| 3.3.4 受体-配体结合实验 | 第41-42页 |
| 3.4 本章小结 | 第42-43页 |
| 第四章 总结与展望 | 第43-45页 |
| 参考文献 | 第45-49页 |
| 缩略词 | 第49-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
| 作者简介 | 第51页 |
