| 摘要 | 第3-5页 |
| ABSTRACT | 第5-7页 |
| 第一章 绪论 | 第12-44页 |
| 1.1 彩绘文物胶结材料研究进展 | 第12-17页 |
| 1.1.1 胶结材料研究方法概述 | 第12-13页 |
| 1.1.2 质谱在胶结材料分析中的应用 | 第13-17页 |
| 1.1.2.1 直接质谱法 | 第13页 |
| 1.1.2.2 热裂解质谱 | 第13-14页 |
| 1.1.2.3 温度分辨质谱 | 第14页 |
| 1.1.2.4 快原子轰击质谱 | 第14页 |
| 1.1.2.5 激光解吸/电离质谱 | 第14-17页 |
| 1.2 蛋白质组学研究概况 | 第17-23页 |
| 1.2.1 蛋白质组学的提出及含义 | 第17页 |
| 1.2.2 蛋白质组学研究的主要技术 | 第17-20页 |
| 1.2.2.1 双向聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第17-18页 |
| 1.2.2.2 色谱技术 | 第18页 |
| 1.2.2.3 生物质谱技术 | 第18-19页 |
| 1.2.2.4 酵母双杂交技术 | 第19页 |
| 1.2.2.5 蛋白质芯片技术 | 第19页 |
| 1.2.2.6 串联亲和纯化技术 | 第19-20页 |
| 1.2.2.7 生物信息学 | 第20页 |
| 1.2.3 蛋白质组学的研究策略 | 第20-23页 |
| 1.2.3.1 蛋白质的提取和预分离 | 第20页 |
| 1.2.3.2 蛋白质的质谱鉴定 | 第20-23页 |
| 1.3 选题依据和研究内容 | 第23-25页 |
| 参考文献 | 第25-44页 |
| 第二章 胶结材料中蛋白质的提取工艺研究 | 第44-62页 |
| 2.1 引言 | 第44-45页 |
| 2.2 实验部分 | 第45-46页 |
| 2.2.1 试剂与仪器 | 第45页 |
| 2.2.2 样品制备 | 第45页 |
| 2.2.3 蛋白的超声辅助提取 | 第45页 |
| 2.2.4 蛋白浓度的测定 | 第45页 |
| 2.2.5 响应曲面优化试验设计 | 第45-46页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第46-57页 |
| 2.3.1 标准曲线 | 第46页 |
| 2.3.2 不同的提取剂提取蛋白的效率对比 | 第46-52页 |
| 2.3.2.1 NaOH超声辅助提取蛋白质的条件优化 | 第47-48页 |
| 2.3.2.2 TFA超声辅助提取蛋白质的条件优化 | 第48-50页 |
| 2.3.2.3 NH_3浓度对超声辅助提取蛋白质影响 | 第50-51页 |
| 2.3.2.4 HCOOH浓度对超声辅助提取蛋白质影响 | 第51-52页 |
| 2.3.2.5 HCl浓度对超声辅助提取蛋白质影响 | 第52页 |
| 2.3.3 TFA超声辅助提取蛋白质的响应曲面试验结果与分析 | 第52-57页 |
| 2.3.3.1 响应曲面试验结果 | 第53-54页 |
| 2.3.3.2 回归方程模型的建立 | 第54页 |
| 2.3.3.3 ANOVA方差分析 | 第54-55页 |
| 2.3.3.4 响应曲面分析 | 第55-57页 |
| 2.3.3.5 优化的工艺条件 | 第57页 |
| 2.4 小结 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-62页 |
| 第三章 鸡卵白蛋白的蛋白质组学研究 | 第62-80页 |
| 3.1 引言 | 第62页 |
| 3.2 实验部分 | 第62-64页 |
| 3.2.1 试剂与仪器 | 第62-63页 |
| 3.2.2 样品制备 | 第63页 |
| 3.2.3 蛋白的酶解 | 第63页 |
| 3.2.4 MALDI-TOF-MS测定 | 第63页 |
| 3.2.5 数据分析 | 第63-64页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第64-77页 |
| 3.3.1 蛋白质酶解条件的优化 | 第64-71页 |
| 3.3.1.1 酶和底物加入比例的影响 | 第64-66页 |
| 3.3.1.2 酶解pH的影响 | 第66-69页 |
| 3.3.1.3 酶解时间的影响 | 第69-71页 |
| 3.3.2 蛋白质的鉴定 | 第71-77页 |
| 3.4 小结 | 第77-78页 |
| 参考文献 | 第78-80页 |
| 第四章 鸡卵白蛋白模拟样品的肽质量指纹图谱研究 | 第80-94页 |
| 4.1 引言 | 第80页 |
| 4.2 实验部分 | 第80-81页 |
| 4.2.1 试剂与仪器 | 第80-81页 |
| 4.2.2 样品制备 | 第81页 |
| 4.2.3 试验设计 | 第81页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第81-91页 |
| 4.3.1 模拟样品分析 | 第81-82页 |
| 4.3.2 干扰消除 | 第82-84页 |
| 4.3.3 模拟样品的MALDI-TOF-MS分析与表征 | 第84-91页 |
| 4.4 小结 | 第91-92页 |
| 参考文献 | 第92-94页 |
| 第五章 动物胶及其模拟样品肽质量指纹图谱研究 | 第94-108页 |
| 5.1 引言 | 第94页 |
| 5.2 实验部分 | 第94-96页 |
| 5.2.1 试剂、仪器与材料 | 第94-95页 |
| 5.2.2 模拟样品制备 | 第95页 |
| 5.2.3 蛋白的提取及MALDI-TOF-MS表征 | 第95页 |
| 5.2.4 响应曲面优化试验设计 | 第95-96页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第96-105页 |
| 5.3.1 模拟样品分析 | 第96-97页 |
| 5.3.2 响应曲面试验 | 第97-101页 |
| 5.3.2.1 响应曲面试验设计结果 | 第97-98页 |
| 5.3.2.2 回归方程模型的建立及其显著性检验 | 第98-99页 |
| 5.3.2.3 响应曲面分析 | 第99-101页 |
| 5.3.2.4 优化的工艺条件 | 第101页 |
| 5.3.3 MALDI-TOF-MS表征 | 第101-105页 |
| 5.4 小结 | 第105-106页 |
| 参考文献 | 第106-108页 |
| 总结 | 第108-110页 |
| 攻读博士学位期间取得的科研成果 | 第110-112页 |
| 致谢 | 第112页 |
