纤维素降解菌的筛选、鉴定及发酵产酶特性研究
主要符号对照及缩写表 | 第6-7页 |
摘要 | 第7-9页 |
Abstract | 第9-10页 |
第一章 前言 | 第11-20页 |
1.1 纤维素概述 | 第11页 |
1.2 纤维素的结构和功能 | 第11-13页 |
1.3 纤维素酶降解机制 | 第13-14页 |
1.4 产纤维素酶的微生物 | 第14-17页 |
1.5 纤维素资源利用与开发 | 第17-18页 |
1.6 研究的目的和意义 | 第18-19页 |
1.7 研究技术路线 | 第19-20页 |
第二章 材料与方法 | 第20-28页 |
2.1 试验材料 | 第20-22页 |
2.1.1 样品采集 | 第20页 |
2.1.2 主要药品与试剂 | 第20页 |
2.1.3 主要仪器与设备 | 第20-21页 |
2.1.4 培养基及配置 | 第21-22页 |
2.2 试验方法 | 第22-28页 |
2.2.1 纤维素降解菌的筛选 | 第22页 |
2.2.2 初筛 | 第22页 |
2.2.3 复筛 | 第22-23页 |
2.2.4 酶活性测定方法 | 第23页 |
2.2.4.1 CMC酶活性 | 第23页 |
2.2.4.2 滤纸糖化酶(FPase)的测定 | 第23页 |
2.2.4.3 酶活定义 | 第23页 |
2.2.5 标准曲线 | 第23-24页 |
2.2.6 纤维素降解菌鉴定 | 第24-25页 |
2.2.6.1 形态学观察 | 第24页 |
2.2.6.2 分子生物学鉴定 | 第24-25页 |
2.2.7 菌株CY10发酵产酶条件优化 | 第25-26页 |
2.2.7.1 培养时间 | 第25页 |
2.2.7.2 碳源及其浓度对产酶活性的影响 | 第25-26页 |
2.2.7.3 氮源及其浓度对酶活性的影响 | 第26页 |
2.2.7.4 初始pH对酶活性的影响 | 第26页 |
2.2.7.5 发酵温度对酶活性的影响 | 第26页 |
2.2.7.6 接种量对酶活性的影响 | 第26页 |
2.2.7.7 装液量对酶活性的影响 | 第26页 |
2.2.8 酶学特性研究 | 第26-27页 |
2.2.8.1 温度对酶活力的影响 | 第26-27页 |
2.2.8.2 pH对酶活力的影响 | 第27页 |
2.2.8.3 金属离子对酶活力的影响 | 第27页 |
2.2.9 酶的稳定性研究 | 第27-28页 |
2.2.9.1 温度 | 第27页 |
2.2.9.2 pH值 | 第27-28页 |
第三章 结果与分析 | 第28-42页 |
3.1 标准曲线制作 | 第28页 |
3.2 纤维素降解菌的筛选 | 第28-29页 |
3.3 初筛结果 | 第29页 |
3.4 复筛结果 | 第29-30页 |
3.5 分子生物学鉴定 | 第30-33页 |
3.5.1 基因组提取 | 第30-31页 |
3.5.2 16S rDNA基因扩增 | 第31页 |
3.5.3 16S rDNA序列测定 | 第31-32页 |
3.5.4 系统发育进化树的构建与分析 | 第32-33页 |
3.6 发酵产酶条件优化 | 第33-38页 |
3.6.1 培养时间 | 第33-34页 |
3.6.2 碳源 | 第34-35页 |
3.6.3 氮源 | 第35-36页 |
3.6.4 初始pH | 第36-37页 |
3.6.5 培养温度 | 第37页 |
3.6.6 接种量 | 第37-38页 |
3.6.7 装液量 | 第38页 |
3.7 酶学性质研究 | 第38-40页 |
3.7.1 温度 | 第38-39页 |
3.7.2 最适pH | 第39页 |
3.7.3 金属离子 | 第39-40页 |
3.8 酶的稳定性研究 | 第40-42页 |
3.8.1 温度稳定性 | 第40页 |
3.8.2 pH稳定性 | 第40-42页 |
第四章 结论 | 第42-43页 |
参考文献 | 第43-51页 |
致谢 | 第51-54页 |
在学期间的科研情况 | 第54页 |