摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第1章 文献综述 | 第14-32页 |
1.1 引言 | 第14-15页 |
1.2 糖尿病和它的治疗方法 | 第15-18页 |
1.2.1 糖尿病的分类 | 第15页 |
1.2.2 糖尿病的治疗 | 第15-18页 |
1.3 α-葡萄糖苷酶抑制剂 | 第18-25页 |
1.3.1 作用机理 | 第18页 |
1.3.2 筛选方法 | 第18-19页 |
1.3.2.1 以 4-硝基酚-α-D-吡喃葡糖苷为底物的酶抑制剂筛选模型 | 第18页 |
1.3.2.2 以淀粉、蔗糖、麦芽糖为底物的酶抑制剂筛选模型 | 第18-19页 |
1.3.2.3 固化酶筛选模型 | 第19页 |
1.3.2.4 Caco-2 细胞筛选模型 | 第19页 |
1.3.3 不同来源的 α-葡萄糖苷酶抑制剂的研究现状 | 第19-25页 |
1.3.3.1 微生物来源的 α-葡萄糖苷酶抑制剂 | 第19-22页 |
1.3.3.2 天然植物来源的 α-葡萄糖苷酶抑制剂 | 第22-24页 |
1.3.3.3 人工合成的 α-葡萄糖苷酶抑制剂 | 第24-25页 |
1.4 小球藻生长因子(CGF) | 第25-28页 |
1.4.1 小球藻生长因子制备方法 | 第25页 |
1.4.2 小球藻生长因子(CGF)化学成分 | 第25-26页 |
1.4.3 小球藻生长因子(CGF)生理功能活性 | 第26-28页 |
1.4.3.1 降血糖: | 第26页 |
1.4.3.2 降血压 | 第26页 |
1.4.3.3 免疫调节活性 | 第26-27页 |
1.4.3.4 抗肿瘤活性 | 第27页 |
1.4.3.5 调控血脂 | 第27页 |
1.4.3.6 抗氧化性 | 第27页 |
1.4.3.7 重金属鳌合作用 | 第27-28页 |
1.5 研究目的和意义、现状及内容 | 第28-31页 |
1.5.1 研究目的、意义 | 第28-29页 |
1.5.2 研究现状 | 第29页 |
1.5.3 研究内容 | 第29-31页 |
1.5.3.1 研究思路 | 第29-30页 |
1.5.3.2 技术路线 | 第30-31页 |
1.6 前景展望 | 第31-32页 |
第2章 小球藻生长因子(CGF)的提取 | 第32-34页 |
2.1 引言 | 第32页 |
2.2 材料及仪器 | 第32-33页 |
2.2.1 实验材料 | 第32页 |
2.2.2 实验器材与仪器 | 第32-33页 |
2.3 实验方法 | 第33页 |
2.3.1 四种方法提取CGF | 第33页 |
2.4 结果与分析 | 第33页 |
2.5 讨论 | 第33-34页 |
第3章 α-葡萄糖苷酶抑制剂筛选模型的建立及小球藻生长因子(CGF)生物活性的检测 | 第34-42页 |
3.1 引言 | 第34页 |
3.2 材料、试剂及仪器 | 第34-35页 |
3.2.1 实验材料 | 第34页 |
3.2.2 实验试剂 | 第34-35页 |
3.2.3 实验器材与仪器 | 第35页 |
3.3 实验方法 | 第35-38页 |
3.3.1 建立最优的 α-葡萄糖苷酶抑制剂筛选模型 | 第35-37页 |
3.3.1.1 筛选模型建立的原理 | 第35-36页 |
3.3.1.2 溶液的配制方法 | 第36页 |
3.3.1.3 筛选模型建立的实验步骤 | 第36-37页 |
3.3.1.4 验证筛选模型的有效性 | 第37页 |
3.3.2 小球藻生长因子(CGF)生物活性的检测 | 第37-38页 |
3.4 结果与分析 | 第38-40页 |
3.4.1 建立最佳的筛选模型 | 第38-39页 |
3.4.1.1 选择最佳的底物浓度 | 第38页 |
3.4.1.2 选择最佳的酶浓度及反应时间 | 第38-39页 |
3.4.1.3 验证筛选模型的有效性 | 第39页 |
3.4.2 小球藻生长因子(CGF)的生物活性 | 第39-40页 |
3.5 讨论 | 第40-42页 |
3.5.1 建立最佳的筛选模型 | 第40-41页 |
3.5.1.1 选择最佳的底物浓度 | 第40页 |
3.5.1.2 选择酶浓度及反应时间 | 第40-41页 |
3.5.2 验证筛选模型的有效性 | 第41页 |
3.5.3 小球藻生长因子(CGF)的生物活性 | 第41-42页 |
第4章 活性物质的初步鉴定 | 第42-49页 |
4.1 引言 | 第42页 |
4.2 材料、试剂及仪器 | 第42-43页 |
4.2.1 实验材料 | 第42页 |
4.2.2 实验试剂 | 第42页 |
4.2.3 实验器材与仪器 | 第42-43页 |
4.3 实验方法 | 第43-44页 |
4.3.1 确定活性成分在CGF中的分布 | 第43页 |
4.3.2 生化测定[92] | 第43-44页 |
4.3.3 CGF中活性成分的稳定性 | 第44页 |
4.3.3.1 热稳定性 | 第44页 |
4.3.3.2 酸碱稳定性 | 第44页 |
4.4 结果与分析 | 第44-47页 |
4.4.1 活性成分在CGF中的分布 | 第44-45页 |
4.4.2 生化测定 | 第45-46页 |
4.4.3 CGF中活性成分的稳定性 | 第46-47页 |
4.4.3.1 热稳定性 | 第46-47页 |
4.4.3.2 酸碱稳定性 | 第47页 |
4.5 讨论 | 第47-49页 |
4.5.1 活性成分在CGF中的分布 | 第47页 |
4.5.2 生化测定 | 第47-48页 |
4.5.3 活性物质的稳定性 | 第48-49页 |
第5章 活性成分的纯化分离 | 第49-62页 |
5.1 引言 | 第49页 |
5.2 材料、试剂及仪器 | 第49-51页 |
5.2.1 实验材料 | 第49页 |
5.2.2 实验试剂 | 第49-50页 |
5.2.3 实验器材与仪器 | 第50页 |
5.2.4 树脂 | 第50-51页 |
5.2.4.1 离子交换树脂(华震科技有限公司) | 第50页 |
5.2.4.2 葡聚糖凝胶树脂 | 第50-51页 |
5.3 实验方法[93-101] | 第51-55页 |
5.3.1 离子交换树脂 | 第51-52页 |
5.3.1.1 保存方法 | 第51页 |
5.3.1.2 树脂的预处理 | 第51页 |
5.3.1.3 柱的选择 | 第51页 |
5.3.1.4 装柱的方法 | 第51-52页 |
5.3.1.5 动态吸附选择树脂 | 第52页 |
5.3.2 葡聚糖凝胶树脂 | 第52-53页 |
5.3.2.1 保存方法 | 第52页 |
5.3.2.2 预处理方法 | 第52页 |
5.3.2.3 柱的选择 | 第52-53页 |
5.3.2.4 装柱的方法 | 第53页 |
5.3.2.5 树脂的再生 | 第53页 |
5.3.3 硅胶薄层层析(TLC) | 第53页 |
5.3.3.1 具体操作步骤(点样、展开及观察) | 第53页 |
5.3.3.2 获得层析样品 | 第53页 |
5.3.4 高效液相色谱法 | 第53-55页 |
5.4 结果与分析 | 第55-59页 |
5.4.1 选择离子交换树脂 | 第55-56页 |
5.4.2 进一步分离提取(Sephadex-G10) | 第56-57页 |
5.4.3 硅胶薄层层析 | 第57-59页 |
5.4.3.1 薄层层析的实验结果 | 第57-58页 |
5.4.3.2 薄层层析样品的抑制率 | 第58-59页 |
5.4.4 活性组分的高效液相分析、制备及纯度分析 | 第59页 |
5.5 讨论 | 第59-62页 |
5.5.1 选择适宜的离子交换树脂 | 第59-60页 |
5.5.2 选择适宜的葡聚糖凝胶 | 第60页 |
5.5.3 薄层层析 | 第60-61页 |
5.5.4 选择合适的流动相进行HPLC | 第61-62页 |
第6章 活性产物的结构解析及抑制活性研究 | 第62-71页 |
6.1 引言 | 第62页 |
6.2 试剂及仪器 | 第62-63页 |
6.2.1 实验试剂 | 第62页 |
6.2.2 实验器材与仪器 | 第62-63页 |
6.3 实验方法 | 第63-64页 |
6.3.1 活性产物的结构解析 | 第63页 |
6.3.1.1 化合物的相对分子量的确定 | 第63页 |
6.3.1.2 化合物的结构鉴定 | 第63页 |
6.3.2 活性产物的抑制活性研究 | 第63-64页 |
6.3.2.1 活性产物的体外活性 | 第63-64页 |
6.4 结果与分析 | 第64-71页 |
6.4.1 化合物的质谱图 | 第64-66页 |
6.4.2 化合物的NMR谱图 | 第66-70页 |
6.4.2.1 化合物组分A的NMR谱图 | 第66-68页 |
6.4.2.2 化合物组分B的NMR谱图 | 第68-70页 |
6.4.3 活性产物的体外活性 | 第70-71页 |
6.4.3.1 化合物组分A的体外活性 | 第70页 |
6.4.3.2 化合物组分B的体外活性 | 第70-71页 |
第7章 结论与展望 | 第71-73页 |
7.1 通过对本课题进行研究,总结出了以下结论 | 第71-72页 |
7.2 课题展望 | 第72-73页 |
参考文献 | 第73-79页 |
附录A 化合物组分A的NMR图谱 | 第79-83页 |
附录B 化合物组分B的NMR图谱 | 第83-87页 |
致谢 | 第87页 |