| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-22页 |
| ·β-甘露聚糖酶简介 | 第11-14页 |
| ·β-甘露聚糖酶的来源 | 第11-12页 |
| ·β-甘露聚糖酶的酶学特性 | 第12页 |
| ·甘露聚糖酶的应用 | 第12-14页 |
| ·透明颤菌血红蛋白概述 | 第14-17页 |
| ·透明颤菌简述 | 第14页 |
| ·透明颤菌血红蛋白 | 第14-15页 |
| ·透明颤菌血红蛋白的结构与特征 | 第15页 |
| ·透明颤菌血红蛋白的功能 | 第15页 |
| ·透明颤菌血红蛋白的克隆、表达与调控 | 第15-16页 |
| ·VHb的作用机制 | 第16-17页 |
| ·VHb的分子生物学研究进展 | 第17-18页 |
| ·透明颤菌血红蛋白在工业生产中的应用 | 第18-20页 |
| ·在抗生素生产中的应用 | 第18页 |
| ·提高酶活及蛋白产量 | 第18-19页 |
| ·VHb在其它代谢产物的生产中的应用 | 第19-20页 |
| ·本研究的目的与意义 | 第20-21页 |
| ·主要实验思路 | 第21页 |
| ·课题来源 | 第21-22页 |
| 第二章 优化合成后的透明颤菌血红蛋白基因(VHB)及其在毕赤酵母中的表达 | 第22-41页 |
| ·前言 | 第22页 |
| ·材料与方法 | 第22-31页 |
| ·实验试剂 | 第22-23页 |
| ·主要仪器设备 | 第23-24页 |
| ·溶液配制 | 第24页 |
| ·培养基 | 第24-25页 |
| ·透明颤菌血红蛋白基因(vgb)的优化设计与合成原理与方法 | 第25-28页 |
| ·TA克隆方法 | 第28页 |
| ·重组去信号肽表达载体(pGAPZ B)的构建原理与方法 | 第28-29页 |
| ·毕赤酵母电转方法 | 第29-30页 |
| ·毕赤酵母菌落PCR方法 | 第30-31页 |
| ·结果与讨论 | 第31-40页 |
| ·透明颤菌血红蛋白基因(vgb)的优化设计与合成 | 第31-36页 |
| ·透明颤菌血红蛋白基因(VHB)的克隆与鉴定 | 第36页 |
| ·重组表达载体(pGAPZ B-VHB)的构建与鉴定 | 第36-38页 |
| ·毕赤酵母电转与重组子筛选 | 第38页 |
| ·重组酵母的PCR鉴定 | 第38-39页 |
| ·透明颤菌血红蛋白表达对毕赤酵母生长的影响 | 第39-40页 |
| ·本章小结 | 第40-41页 |
| 第三章 透明颤菌血红蛋白性质研究 | 第41-50页 |
| ·前言 | 第41页 |
| ·材料与方法 | 第41-47页 |
| ·实验主要试剂 | 第41-42页 |
| ·实验菌种与抗体 | 第42页 |
| ·溶液配制 | 第42-43页 |
| ·主要仪器和设备 | 第43页 |
| ·SDS-PAGE方法 | 第43-45页 |
| ·蛋白分离纯化方法 | 第45-46页 |
| ·免疫杂交分析方法 | 第46-47页 |
| ·实验结果与分析 | 第47-49页 |
| ·重组酵母的蛋白表达与SDS-PAGE检测 | 第47页 |
| ·透明颤菌血红蛋白分离纯化 | 第47-48页 |
| ·透明颤菌血红蛋白单抗筛选 | 第48-49页 |
| ·本章小结 | 第49-50页 |
| 第四章 透明颤菌血红蛋白对毕赤酵母β-甘露聚糖酶工程菌的影响 | 第50-59页 |
| ·前言 | 第50页 |
| ·材料与方法 | 第50-52页 |
| ·主要试剂 | 第50页 |
| ·主要仪器设备 | 第50页 |
| ·菌种、质粒来源 | 第50页 |
| ·生长曲线测定方法 | 第50-51页 |
| ·β-甘露聚糖酶酶活测定方法 | 第51-52页 |
| ·实验结果与讨论 | 第52-58页 |
| ·电转毕赤酵母β-甘露聚糖酶工程菌与重组子筛选 | 第52-53页 |
| ·重组酵母表达产物分析与SDS-PAGE检测 | 第53-55页 |
| ·重组毕赤酵母透明颤菌血红蛋白的免疫杂交鉴定 | 第55页 |
| ·透明颤菌血红蛋白(VHB)表达对工程菌生长的影响 | 第55-56页 |
| ·透明颤菌血红蛋白(VHB)表达对工程菌酶活的影响 | 第56-58页 |
| ·本章小结 | 第58-59页 |
| 第五章 全文总结 | 第59-61页 |
| 参考文献 | 第61-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 研究成果 | 第68页 |
