| 摘要 | 第1-14页 |
| Abstract | 第14-17页 |
| 第一章 绪论 | 第17-41页 |
| §1.1 酶的固定化技术 | 第17-28页 |
| §1.1.1 酶固定化的方法 | 第17-21页 |
| §1.1.1.1 吸附法 | 第18页 |
| §1.1.1.2 共价结合法 | 第18-19页 |
| §1.1.1.3 交联法 | 第19-20页 |
| §1.1.1.4 包埋法 | 第20页 |
| §1.1.1.5 新型的固定化方法 | 第20-21页 |
| §1.1.2 酶固定化的载体材料 | 第21-28页 |
| §1.1.2.1 无机材料 | 第22页 |
| §1.1.2.2 天然大分子 | 第22-25页 |
| §1.1.2.3 合成高分子 | 第25-26页 |
| §1.1.2.4 膜材料 | 第26-28页 |
| §1.1.2.4.1 平板膜 | 第26-27页 |
| §1.1.2.4.2 中空纤维膜 | 第27页 |
| §1.1.2.4.3 静电纺丝膜 | 第27-28页 |
| §1.2 酶膜的应用 | 第28-35页 |
| §1.2.1 酶膜生物反应器 | 第28-29页 |
| §1.2.2 生物传感器 | 第29-30页 |
| §1.2.3 固定化脂肪酶膜 | 第30-35页 |
| §1.2.3.1 脂肪酶简介 | 第30-34页 |
| §1.2.3.1 固定化脂肪酶膜的应用 | 第34-35页 |
| §1.3 聚丙烯腈膜表面的酶固定化 | 第35-37页 |
| §1.3.1 膜表面修饰法 | 第35-36页 |
| §1.3.2 共聚法 | 第36-37页 |
| §1.4 课题的提出 | 第37-41页 |
| §1.4.1 课题的意义 | 第37-39页 |
| §1.4.2 课题实验方案 | 第39-41页 |
| §1.4.2.1 脂肪酶在丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第39页 |
| §1.4.2.2 脂肪酶在壳聚糖修饰的丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第39页 |
| §1.4.2.3 脂肪酶在明胶修饰的丙烯腈／马宋酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第39页 |
| §1.4.2.4 丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜的制备及脂肪酶的固定化 | 第39-40页 |
| §1.4.2.5 脂肪酶在天然大分子修饰的丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜上的固定化 | 第40-41页 |
| 第二章 脂肪酶在丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第41-63页 |
| §2.1 前言 | 第41-42页 |
| §2.2 实验部分 | 第42-50页 |
| §2.2.1 实验原料与仪器 | 第42-43页 |
| §2.2.1.1 实验原料 | 第42-43页 |
| §2.2.1.2 实验仪器 | 第43页 |
| §2.2.2 丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜的制备 | 第43-44页 |
| §2.2.2.1 丙烯腈／马来酸共聚物的合成 | 第43页 |
| §2.2.2.2 中空纤维膜的制备 | 第43-44页 |
| §2.2.3 脂肪酶的固定化 | 第44页 |
| §2.2.3.1 EDC／NHS法活化膜材料 | 第44页 |
| §2.2.3.2 酶的固定化 | 第44页 |
| §2.2.4 脂肪酶载酶量的测定 | 第44-45页 |
| §2.2.4.1 Bradford方法检测溶液中蛋白含量 | 第44-45页 |
| §2.2.4.2 BSA标准曲线的绘制 | 第45页 |
| §2.2.4.3 载酶量的确定 | 第45页 |
| §2.2.5 脂肪酶活性的测定 | 第45-48页 |
| §2.2.5.1 水相介质中脂肪酶活性的测定 | 第46-48页 |
| §2.2.5.2 正庚烷中脂肪酶活性的测定 | 第48页 |
| ·脂肪酶稳定性的测定 | 第48-50页 |
| ·热稳定性的测定 | 第48-49页 |
| ·pH稳定性的测定 | 第49页 |
| ·重复使用稳定性的测定 | 第49-50页 |
| §2.3 结果与讨论 | 第50-61页 |
| §2.3.1 固定化条件与酶活性的关系 | 第50-52页 |
| §2.3.1.1 碳二亚胺浓度的影响 | 第50-51页 |
| §2.3.1.2 酶液浓度的影响 | 第51页 |
| §2.3.1.3 酶液pH值的影响 | 第51-52页 |
| §2.3.2 酶的催化反应条件 | 第52-53页 |
| §2.3.2.1 催化反应最适pH | 第52页 |
| §2.3.2.2 催化反应最适温度 | 第52-53页 |
| §2.3.3 脂肪酶的反应动力学参数 | 第53-54页 |
| §2.3.4 酶的稳定性 | 第54-57页 |
| §2.3.4.1 热稳定性 | 第55-56页 |
| §2.3.4.2 pH稳定性 | 第56页 |
| §2.3.4.3 重复使用稳定性 | 第56-57页 |
| §2.3.5 酶在有机介质中的催化活性 | 第57-61页 |
| §2.3.5.1 温度对酶活性的影响 | 第57-58页 |
| §2.3.5.2 含水量对酶活性的影响 | 第58-60页 |
| §2.3.5.3 酶的反应动力学参数 | 第60-61页 |
| §2.3.5.4 酶的重复使用稳定性 | 第61页 |
| §2.4 小结 | 第61-63页 |
| 第三章 脂肪酶在壳聚糖修饰的丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第63-86页 |
| §3.1 前言 | 第63-64页 |
| §3.2 实验部分 | 第64-69页 |
| §3.2.1 实验原料与仪器 | 第64-66页 |
| §3.2.1.1 实验原料 | 第64-65页 |
| §3.2.1.2 实验仪器 | 第65-66页 |
| §3.2.2 丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜的制备 | 第66页 |
| §3.2.3 壳聚糖对丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜的修饰 | 第66页 |
| §3.2.3.1 低分子量壳聚糖的制备 | 第66页 |
| §3.2.3.2 壳聚糖在中空纤维膜表面的接枝修饰 | 第66页 |
| §3.2.4 壳聚糖修饰膜表面化学结构的表征 | 第66-67页 |
| §3.2.4.1 衰减全反射傅立叶变换红外分析(ATP／FT-IR) | 第66-67页 |
| §3.2.4.2 X-射线光电子能谱分析(XPS) | 第67页 |
| §3.2.5 水接触角的测定 | 第67页 |
| §3.2.6 脂肪酶的固定化 | 第67-68页 |
| §3.2.6.1 戊二醛法 | 第67-68页 |
| §3.2.6.2 吸附法 | 第68页 |
| §3.2.7 固定化脂肪酶的脱附实验 | 第68页 |
| §3.2.8 脂肪酶载酶量的测定 | 第68页 |
| §3.2.8.1 Bradford方法检测溶液中蛋白含量 | 第68页 |
| §3.2.8.2 BSA标准曲线的绘制 | 第68页 |
| §3.2.8.3 载酶量的确定 | 第68页 |
| §3.2.9 脂肪酶活性的测定 | 第68页 |
| §3.2.10 脂肪酶稳定性的测定 | 第68-69页 |
| §3.2.10.1 热稳定性的测定 | 第68页 |
| §3.2.10.2 pH稳定性的测定 | 第68-69页 |
| §3.2.10.3 重复使用稳定性的测定 | 第69页 |
| §3.3 结果与讨论 | 第69-84页 |
| §3.3.1 壳聚糖修饰膜表面的化学结构表征 | 第69-71页 |
| §3.3.1.1 ATR／FT-IR分析 | 第69-70页 |
| §3.3.1.2 XPS分析 | 第70-71页 |
| §3.3.2 壳聚糖修饰膜接枝率的变化规律 | 第71页 |
| §3.3.3 膜表面水接触角的测定 | 第71-72页 |
| §3.3.4 戊二醛法固定化条件与酶活性的关系 | 第72-74页 |
| §3.3.4.1 戊二醛浓度的影响 | 第72-73页 |
| §3.3.4.2 酶液浓度的影响 | 第73-74页 |
| §3.3.4.3 酶液pH值的影响 | 第74页 |
| §3.3.5 脂肪酶在壳聚糖修饰膜表面的吸附 | 第74-79页 |
| §3.3.5.1 pH值对酶活性的影响 | 第75-76页 |
| §3.3.5.2 离子强度对载酶量的影响 | 第76-77页 |
| §3.3.5.3 酶溶液浓度对载酶量的影响 | 第77-78页 |
| §3.3.5.4 吸附时间对载酶量的影响 | 第78页 |
| §3.3.5.5 脱附实验 | 第78-79页 |
| §3.3.6 酶的催化反应条件 | 第79-80页 |
| §3.3.6.1 催化反应最适pH | 第79页 |
| §3.3.6.2 催化反应最适温度 | 第79-80页 |
| §3.3.7 壳聚糖修饰对固定化脂肪酶的影响 | 第80-81页 |
| §3.3.8 脂肪酶的反应动力学参数 | 第81-82页 |
| §3.3.9 酶的稳定性 | 第82-84页 |
| §3.3.9.1 热稳定性 | 第82-83页 |
| §3.3.9.2 pH稳定性 | 第83-84页 |
| §3.3.9.3 重复使用稳定性 | 第84页 |
| §3.4 小结 | 第84-86页 |
| 第四章 脂肪酶在明胶修饰的丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜上的固定化 | 第86-102页 |
| §4.1 前言 | 第86-87页 |
| §4.2 实验部分 | 第87-90页 |
| §4.2.1 实验原料与仪器 | 第87-88页 |
| §4.2.1.1 实验原料 | 第87-88页 |
| §4.2.1.2 实验仪器 | 第88页 |
| §4.2.2 丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜的制备 | 第88页 |
| §4.2.3 明胶对丙烯腈／马来酸共聚物中空纤维膜的修饰 | 第88-89页 |
| §4.2.3.1 低分子量明胶的制备 | 第88-89页 |
| §4.2.3.2 明胶在中空纤维膜表面的接枝修饰 | 第89页 |
| §4.2.4 明胶修饰膜表面化学结构的表征 | 第89页 |
| §4.2.4.1 ATR／FT-IR分析 | 第89页 |
| §4.2.4.2 XPS分析 | 第89页 |
| §4.2.5 水接触角的测定 | 第89页 |
| §4.2.6 脂肪酶的固定化 | 第89页 |
| §4.2.7 脂肪酶载酶量的测定 | 第89-90页 |
| §4.2.7.1 Bradford方法检测溶液中蛋白含量 | 第89页 |
| §4.2.7.2 BSA标准曲线的绘制 | 第89页 |
| §4.2.7.3 载酶量的确定 | 第89-90页 |
| §4.2.8 脂肪酶活性的测定 | 第90页 |
| §4.2.9 脂肪酶稳定性的测定 | 第90页 |
| §4.2.9.1 热稳定性的测定 | 第90页 |
| §4.2.9.2 pH稳定性的测定 | 第90页 |
| §4.2.9.3 重复使用稳定性的测定 | 第90页 |
| §4.3 结果与讨论 | 第90-100页 |
| §4.3.1 明胶修饰膜表面的化学结构表征 | 第90-92页 |
| §4.3.1.1 ATR／FT-IR分析 | 第90-91页 |
| §4.3.1.2 XPS分析 | 第91-92页 |
| §4.3.2 明胶修饰膜接枝率的变化规律 | 第92-93页 |
| §4.3.3 膜表面水接触角的测定 | 第93页 |
| §4.3.4 固定化条件与酶活性的关系 | 第93-95页 |
| §4.3.4.1 戊二醛浓度的影响 | 第93-94页 |
| §4.3.4.2 酶液浓度的影响 | 第94-95页 |
| §4.3.4.3 酶液pH值的影响 | 第95页 |
| §4.3.5 酶的催化反应条件 | 第95-96页 |
| §4.3.5.1 催化反应最适pH | 第95-96页 |
| §4.3.5.2 催化反应最适温度 | 第96页 |
| §4.3.6 明胶修饰对固定化脂肪酶的影响 | 第96-97页 |
| §4.3.7 脂肪酶的反应动力学参数 | 第97-98页 |
| §4.3.4 酶的稳定性 | 第98-100页 |
| §4.3.4.1 热稳定性 | 第98-99页 |
| §4.3.4.2 pH稳定性 | 第99页 |
| §4.3.4.3 重复使用稳定性 | 第99-100页 |
| §4.4 小结 | 第100-102页 |
| 第五章 静电纺丝法制备丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜及脂肪酶的固定化 | 第102-117页 |
| §5.1 前言 | 第102-103页 |
| §5.2 实验部分 | 第103-106页 |
| §5.2.1 实验原料与仪器 | 第103-105页 |
| §5.2.1.1 实验原料 | 第103-104页 |
| §5.2.1.2 实验仪器 | 第104-105页 |
| §5.2.2 静电纺丝法丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜的制备 | 第105页 |
| §5.2.3 扫描电镜(SEM)表征纳米纤维膜表面形貌 | 第105页 |
| §5.2.4 脂肪酶的固定化 | 第105页 |
| §5.2.4.1 EDC/NHS法活化载体 | 第105页 |
| §5.2.4.2 酶的固定化 | 第105页 |
| §5.2.5 脂肪酶载酶量的测定 | 第105-106页 |
| §5.2.5.1 Bradford方法检测溶液中蛋白含量 | 第105-106页 |
| §5.2.5.2 BSA标准曲线的绘制 | 第106页 |
| §5.2.5.3 载酶量的确定 | 第106页 |
| §5.2.6 脂肪酶活性的测定 | 第106页 |
| §5.2.7 脂肪酶稳定性的测定 | 第106页 |
| §5.2.7.1 热稳定性的测定 | 第106页 |
| §5.2.7.2 pH稳定性的测定 | 第106页 |
| §5.2.7.3 重复使用稳定性的测定 | 第106页 |
| §5.3 结果与讨论 | 第106-115页 |
| §5.3.1 静电纺丝法丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜的制备 | 第106-109页 |
| §5.3.1.1 纺丝液粘度的影响 | 第107-108页 |
| §5.3.1.2 电压的影响 | 第108-109页 |
| §5.3.2 固定化条件与酶活性的关系 | 第109-111页 |
| §5.3.2.1 碳二亚胺浓度的影响 | 第109-110页 |
| §5.3.2.2 酶液浓度的影响 | 第110页 |
| §5.3.2.3 酶液pH值的影响 | 第110-111页 |
| §5.3.3 酶的催化反应条件 | 第111-112页 |
| §5.3.3.1 催化反应最适pH | 第111页 |
| §5.3.3.2 催化反应最适温度 | 第111-112页 |
| §5.3.4 载体材料物理结构改变对固定化脂肪酶的影响 | 第112-113页 |
| §5.3.5 脂肪酶的反应动力学参数 | 第113-114页 |
| §5.3.6 酶的稳定性 | 第114-115页 |
| §5.3.6.1 热稳定性 | 第114页 |
| §5.3.6.2 pH稳定性 | 第114-115页 |
| §5.3.6.3 重复使用稳定性 | 第115页 |
| §5.4 小结 | 第115-117页 |
| 第六章 脂肪酶在天然大分子修饰的丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜上的固定化 | 第117-130页 |
| §6.1 前言 | 第117页 |
| §6.2 实验部分 | 第117-120页 |
| §6.2.1 实验原料与仪器 | 第117-119页 |
| §6.2.1.1 实验原料 | 第118-119页 |
| §6.2.1.2 实验仪器 | 第119页 |
| §6.2.2 静电纺丝法丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜的制备 | 第119页 |
| §6.2.3 天然大分子对丙烯腈／马来酸共聚物纳米纤维膜的修饰 | 第119页 |
| §6.2.3.1 壳聚糖对纳米纤维膜的修饰 | 第119页 |
| §6.2.3.2 明胶对纳米纤维膜的修饰 | 第119页 |
| §6.2.4 脂肪酶的固定化 | 第119页 |
| §6.2.5 脂肪酶载酶量的测定 | 第119-120页 |
| §6.2.5.1 Bradford方法检测溶液中蛋白含量 | 第119-120页 |
| §6.2.5.2 BSA标准曲线的绘制 | 第120页 |
| §6.2.5.3 载酶量的确定 | 第120页 |
| §6.2.6 脂肪酶活性的测定 | 第120页 |
| §6.2.7 脂肪酶稳定性的测定 | 第120页 |
| §6.2.7.1 热稳定性的测定 | 第120页 |
| §6.2.7.2 pH稳定性的测定 | 第120页 |
| §6.2.7.3 重复使用稳定性的测定 | 第120页 |
| §6.3 结果与讨论 | 第120-128页 |
| §6.3.1 固定化条件与酶活性的关系 | 第120-123页 |
| §6.3.1.1 戊二醛浓度的影响 | 第120-122页 |
| §6.3.1.2 酶液浓度的影响 | 第122-123页 |
| §6.3.1.3 酶液pH值的影响 | 第123页 |
| §6.3.2 酶的催化反应条件 | 第123-125页 |
| §6.3.2.1 催化反应最适pH | 第123-124页 |
| §6.3.2.2 催化反应最适温度 | 第124-125页 |
| §6.3.3 天然大分子修饰对固定化脂肪酶的影响 | 第125-126页 |
| §6.3.4 脂肪酶的反应动力学参数 | 第126-127页 |
| §6.3.5 酶的稳定性 | 第127-128页 |
| §6.3.5.1 热稳定性 | 第127页 |
| §6.3.5.2 pH稳定性 | 第127-128页 |
| §6.3.5.3 重复使用稳定性 | 第128页 |
| §6.4 小结 | 第128-130页 |
| 第七章 总结 | 第130-134页 |
| 参考文献 | 第134-148页 |
| 博士论文工作期间发表文章和科研成果 | 第148-150页 |
| 致谢 | 第150页 |
