| 研究论文 枯草芽孢杆菌6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的纯化及部分性质 | 第1-35页 |
| 中文摘要 | 第6-7页 |
| 英文摘要 | 第7-9页 |
| 前言 | 第9-10页 |
| 1 材料、试剂与仪器 | 第10页 |
| ·材料 | 第10页 |
| ·实验菌株 | 第10页 |
| ·液体培养基配方 | 第10页 |
| ·生化试剂 | 第10页 |
| ·仪器 | 第10页 |
| 2 方法 | 第10-15页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的纯化及测定 | 第10-12页 |
| ·超声波破壁和(NH_4)SO_4盐析 | 第10-11页 |
| ·DEAE-sepharose阴离子交换层析 | 第11页 |
| ·Blue-sepharose CL-6B特异结合层析 | 第11页 |
| ·Sephadex G-200凝胶过滤层析 | 第11页 |
| ·6-PGADase活力测定 | 第11页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第11-12页 |
| ·纯度鉴定 | 第12页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的性质 | 第12-15页 |
| ·亚基分子量测定 | 第12页 |
| ·表观分子量测定 | 第12页 |
| ·等电点的测定 | 第12-13页 |
| ·氨基酸组成分析 | 第13页 |
| ·圆二色谱(CD)分析 | 第13页 |
| ·pH值对酶活力的影响 | 第13页 |
| ·温度对酶活力的影响 | 第13页 |
| ·6-PGADase米氏常数Km_1(NADP~+)和Km_2(6-GPA)的测定 | 第13-14页 |
| ·几种盐对6-PGADase活力的影响 | 第14页 |
| ·6-PGADase的化学修饰 | 第14页 |
| ·6-PGADase的催化曲线 | 第14页 |
| ·两种底物与酶结合相互关系 | 第14页 |
| ·辅酶专一性研究 | 第14-15页 |
| ·产物抑制研究 | 第15页 |
| 3 结果 | 第15-28页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的纯化结果 | 第15-18页 |
| ·DEAE-Sepharose柱层析蛋白质洗脱峰及酶活峰 | 第15-17页 |
| Blue-sepharose CL-6B柱层析蛋白质洗脱峰及酶活峰 | 第16页 |
| Sephadex G-200柱层析蛋白质洗脱峰及酶活峰 | 第16-17页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的提纯 | 第17页 |
| ·纯度鉴定结果 | 第17-18页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的性质 | 第18-28页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶亚基分子量研究结果 | 第18-19页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶表观分子量研究结果 | 第19页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等电点研究结果 | 第19-20页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶氨基酸组成分析结果 | 第20-21页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶圆二色谱(CD)分析结果 | 第21页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的最适pH值研究结果 | 第21-22页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的最适温度研究结果 | 第22页 |
| ·米氏常数Km_1(NADP~+)和Km_2(6-GPA)的测定结果 | 第22-23页 |
| ·部分离子对酶活力的影响结果 | 第23-24页 |
| ·部分修饰剂对酶活力的影响结果 | 第24页 |
| ·6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的催化曲线 | 第24-25页 |
| ·辅酶专一性研究结果 | 第25-26页 |
| ·两种底物与酶结合的相互关系研究结果 | 第26-27页 |
| ·产物抑制研究结果 | 第27-28页 |
| 4 讨论 | 第28-33页 |
| 参考文献 | 第33-35页 |
| 综述 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶和磷酸戊糖途径的研究进展 | 第35-75页 |
| 一. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的发现 | 第35-37页 |
| 二. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶在葡萄糖进入EMP和HMP中的调节作用 | 第37-43页 |
| 三. 对结合到6-磷酸葡萄糖酸脱氢上辅酶的荧光研究 | 第43-46页 |
| 四. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的变异酶性质 | 第46-48页 |
| 五. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶蛋白质组研究 | 第48-53页 |
| 六. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶晶体衍射研究 | 第53-57页 |
| 七. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化同构类似底物脱氢的研究 | 第57-58页 |
| 八. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的催化机制研究 | 第58-63页 |
| 九. 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的医学和生物学意义 | 第63-66页 |
| 参考文献 | 第66-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
