| 致谢 | 第1-5页 |
| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-9页 |
| 第一部分 文献综述 抗菌肽的研究进展 | 第9-18页 |
| 1.抗菌肽的概述 | 第9页 |
| 2.抗菌肽的来源与分类 | 第9-10页 |
| 3.抗菌肽的特性 | 第10-12页 |
| 4.抗菌肽的作用机制 | 第12-13页 |
| 5.抗菌肽的应用前景 | 第13-15页 |
| 参考文献 | 第15-18页 |
| 第二部分 实验研究 | 第18-50页 |
| 第一篇 融合抗菌肽MHP基因的设计及其真核、原核表达 | 第18-39页 |
| 引言 | 第18-20页 |
| 第一章 融合抗菌肽MHP基因的分子设计、基因合成及表达质粒构建 | 第20-30页 |
| ·实验材料 | 第20页 |
| ·实验方法 | 第20-26页 |
| ·融合抗菌肽基因MHP的分子设计 | 第20-22页 |
| ·融合抗菌肽基因MHP的基因合成 | 第22页 |
| ·融合抗菌肽基因MHP的真核、原核表达质粒构建 | 第22-26页 |
| ·结果与讨论 | 第26-30页 |
| ·MHP基因合成及序列验证 | 第26-27页 |
| ·重组表达质粒的构建 | 第27-30页 |
| 第二章 融合抗菌肽MHP的毕赤酵母(Pichia pastoris)表达 | 第30-37页 |
| ·实验材料 | 第30页 |
| ·实验方法 | 第30-33页 |
| ·融合抗菌肽基因MHP毕赤酵母表达重组子的构建 | 第30-32页 |
| ·融合抗菌肽MHP在毕赤酵母中的表达 | 第32-33页 |
| ·蛋白表达的检测 | 第33页 |
| ·结果与讨论 | 第33-37页 |
| ·pPIC9K-MHP质粒构建 | 第33-34页 |
| ·毕赤酵母重组子的转化及筛选 | 第34-35页 |
| ·毕赤酵母表达MHP蛋白 | 第35-37页 |
| 第三章 融合抗菌肽MHP的原核表达 | 第37-39页 |
| ·实验材料 | 第37页 |
| ·实验方法 | 第37页 |
| ·转化感受态细胞 | 第37页 |
| ·蛋白表达诱导 | 第37页 |
| ·蛋白质凝胶电泳 | 第37页 |
| ·结果与讨论 | 第37-39页 |
| 第二篇 一种靶向性融合抗菌肽的设计及原核表达 | 第39-50页 |
| 引言 | 第39-40页 |
| 第四章 河豚TLR1(TnTLR1)胞外区的原核表达 | 第40-45页 |
| ·实验材料 | 第40页 |
| ·实验方法 | 第40-42页 |
| ·TLR1胞外区表达质粒的构建 | 第40-41页 |
| ·TLR1胞外区的原核表达 | 第41-42页 |
| ·结果与讨论 | 第42-45页 |
| ·TnTLR1胞外区表达质粒的构建 | 第42-43页 |
| ·TnTLR1胞外区的原核表达 | 第43-45页 |
| 第五章 靶向性抗菌肽的设计、质粒构建及原核表达 | 第45-50页 |
| ·实验材料 | 第45页 |
| ·实验方法 | 第45-47页 |
| ·靶向性抗菌肽hepcidin-TLR1融合基因的获得 | 第45-46页 |
| ·hepcidin-TLR1表达质粒的构建 | 第46-47页 |
| ·hepcidin-TLR1的原核表达 | 第47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-50页 |
| ·hepcidin-TLR1表达质粒的构建 | 第47-48页 |
| ·hepcidin-TLR1的原核表达 | 第48-50页 |
| 结语 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 作者简历 | 第56页 |
