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磁共振技术研究丝素蛋白与锰离子的相互作用及Aβ42多肽的合成

摘要第1-8页
Abstract第8-10页
第一章 绪论第10-35页
   ·蚕丝概述第10-11页
   ·蚕丝的组成及其结构第11-18页
     ·蚕丝的组成第11-13页
     ·丝素蛋白的结构第13-18页
   ·蚕丝的力学性能第18-19页
   ·蚕丝的天然纺丝过程及其影响因素第19-27页
     ·蚕丝的天然纺丝过程第19-21页
     ·环境因素对丝素蛋白二级结构的影响第21-27页
   ·丝素蛋白与神经退行性疾病致病蛋白的类似性第27-28页
   ·本课题的研究意义与内容第28-35页
第二章 Mn(Ⅱ)离子与丝素蛋白的相互作用第35-65页
   ·引言第35页
   ·研究方法第35-47页
     ·电子顺磁共振基本理论第35-43页
     ·~(13)C CP/MAS固体核磁共振简介第43-47页
   ·样品的制备及表征第47-49页
     ·样品的制备第47-48页
     ·Mn(Ⅱ)-EPR实验第48页
     ·~(13)C CP MAS NMR实验第48-49页
   ·实验结果与讨论第49-60页
     ·实验结果第49-55页
     ·讨论第55-60页
   ·小结第60-65页
第三章 丝素蛋白中天然自由基的EPR和DFT研究第65-88页
   ·引言第65-66页
   ·研究方法第66-71页
     ·密度泛函理论第66-67页
     ·基于密度泛函理论的量子化学计算第67-68页
     ·超精细耦合常数的计算第68-71页
   ·实验与计算方法第71页
     ·样品的制备第71页
     ·EPR实验第71页
     ·计算方法第71页
   ·实验结果与讨论第71-83页
     ·丝素蛋白的EPR谱第71-72页
     ·再生丝素蛋白EPR谱的pH值依赖性第72-73页
     ·再生丝素蛋白EPR谱的温度依赖性第73-74页
     ·丝素蛋白中自由基的残基类型第74-75页
     ·DFT研究丝素蛋白中酪氨酸自由基及其所处的环境第75-78页
     ·丝素蛋白中Silk Ⅰ and Silk Ⅱ构象的酪氨酸残基自由基第78-83页
     ·自由基EPR谱与丝素蛋白的结构第83页
   ·小结第83-88页
第四章 类蜘蛛丝共聚物结构及分子运动的固体核磁共振研究第88-101页
   ·引言第88-89页
   ·实验方法第89-90页
     ·类蜘蛛丝蛋白聚合物的合成第89页
     ·~(13)C固体NMR实验第89-90页
     ·类蜘蛛丝蛋白聚合物中多肽结构的计算第90页
   ·实验结果与讨论第90-97页
     ·类蜘蛛丝蛋白聚合物PS-co-PAL及PI-co-PAL的~(13)C CP/MAS NMR第91-93页
     ·T_(1ρ)实验及结果第93-96页
     ·PS-co-PAL和PI-co-PAL聚合物中聚丙氨酸的结构第96-97页
   ·小结第97-101页
第五章 基因重组Aβ42多肽的表达与纯化第101-125页
   ·引言第101-108页
     ·阿兹海默病疾病与淀粉样蛋白Aβ第101-103页
     ·Aβ多肽第103-104页
     ·Aβ42多肽的合成第104-108页
   ·实验仪器与材料第108-110页
     ·实验主要仪器第108-109页
     ·实验材料第109-110页
   ·实验方法第110-115页
     ·Aβ42可溶性表达载体构建及菌种的制备第110-112页
     ·表达菌种的制备第112-113页
     ·融合蛋白Tag-Aβ42的表达第113-114页
     ·Tag-Aβ42融合蛋白的纯化第114-115页
     ·Tag-Aβ42融合蛋白的酶切及Aβ42肽的纯化第115页
     ·Aβ42肽的鉴定第115页
   ·实验结果与讨论第115-124页
     ·Tag-Aβ42融合蛋白的纯化第115-117页
     ·Aβ42肽的纯化第117-118页
     ·Aβ42肽的鉴定结果第118-124页
   ·小结第124-125页
参考文献第125-128页
攻读硕士期间发表和待发表的文章第128-129页
致谢第129-130页

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