摘要 | 第1-8页 |
Abstract | 第8-10页 |
第一章 绪论 | 第10-35页 |
·蚕丝概述 | 第10-11页 |
·蚕丝的组成及其结构 | 第11-18页 |
·蚕丝的组成 | 第11-13页 |
·丝素蛋白的结构 | 第13-18页 |
·蚕丝的力学性能 | 第18-19页 |
·蚕丝的天然纺丝过程及其影响因素 | 第19-27页 |
·蚕丝的天然纺丝过程 | 第19-21页 |
·环境因素对丝素蛋白二级结构的影响 | 第21-27页 |
·丝素蛋白与神经退行性疾病致病蛋白的类似性 | 第27-28页 |
·本课题的研究意义与内容 | 第28-35页 |
第二章 Mn(Ⅱ)离子与丝素蛋白的相互作用 | 第35-65页 |
·引言 | 第35页 |
·研究方法 | 第35-47页 |
·电子顺磁共振基本理论 | 第35-43页 |
·~(13)C CP/MAS固体核磁共振简介 | 第43-47页 |
·样品的制备及表征 | 第47-49页 |
·样品的制备 | 第47-48页 |
·Mn(Ⅱ)-EPR实验 | 第48页 |
·~(13)C CP MAS NMR实验 | 第48-49页 |
·实验结果与讨论 | 第49-60页 |
·实验结果 | 第49-55页 |
·讨论 | 第55-60页 |
·小结 | 第60-65页 |
第三章 丝素蛋白中天然自由基的EPR和DFT研究 | 第65-88页 |
·引言 | 第65-66页 |
·研究方法 | 第66-71页 |
·密度泛函理论 | 第66-67页 |
·基于密度泛函理论的量子化学计算 | 第67-68页 |
·超精细耦合常数的计算 | 第68-71页 |
·实验与计算方法 | 第71页 |
·样品的制备 | 第71页 |
·EPR实验 | 第71页 |
·计算方法 | 第71页 |
·实验结果与讨论 | 第71-83页 |
·丝素蛋白的EPR谱 | 第71-72页 |
·再生丝素蛋白EPR谱的pH值依赖性 | 第72-73页 |
·再生丝素蛋白EPR谱的温度依赖性 | 第73-74页 |
·丝素蛋白中自由基的残基类型 | 第74-75页 |
·DFT研究丝素蛋白中酪氨酸自由基及其所处的环境 | 第75-78页 |
·丝素蛋白中Silk Ⅰ and Silk Ⅱ构象的酪氨酸残基自由基 | 第78-83页 |
·自由基EPR谱与丝素蛋白的结构 | 第83页 |
·小结 | 第83-88页 |
第四章 类蜘蛛丝共聚物结构及分子运动的固体核磁共振研究 | 第88-101页 |
·引言 | 第88-89页 |
·实验方法 | 第89-90页 |
·类蜘蛛丝蛋白聚合物的合成 | 第89页 |
·~(13)C固体NMR实验 | 第89-90页 |
·类蜘蛛丝蛋白聚合物中多肽结构的计算 | 第90页 |
·实验结果与讨论 | 第90-97页 |
·类蜘蛛丝蛋白聚合物PS-co-PAL及PI-co-PAL的~(13)C CP/MAS NMR | 第91-93页 |
·T_(1ρ)实验及结果 | 第93-96页 |
·PS-co-PAL和PI-co-PAL聚合物中聚丙氨酸的结构 | 第96-97页 |
·小结 | 第97-101页 |
第五章 基因重组Aβ42多肽的表达与纯化 | 第101-125页 |
·引言 | 第101-108页 |
·阿兹海默病疾病与淀粉样蛋白Aβ | 第101-103页 |
·Aβ多肽 | 第103-104页 |
·Aβ42多肽的合成 | 第104-108页 |
·实验仪器与材料 | 第108-110页 |
·实验主要仪器 | 第108-109页 |
·实验材料 | 第109-110页 |
·实验方法 | 第110-115页 |
·Aβ42可溶性表达载体构建及菌种的制备 | 第110-112页 |
·表达菌种的制备 | 第112-113页 |
·融合蛋白Tag-Aβ42的表达 | 第113-114页 |
·Tag-Aβ42融合蛋白的纯化 | 第114-115页 |
·Tag-Aβ42融合蛋白的酶切及Aβ42肽的纯化 | 第115页 |
·Aβ42肽的鉴定 | 第115页 |
·实验结果与讨论 | 第115-124页 |
·Tag-Aβ42融合蛋白的纯化 | 第115-117页 |
·Aβ42肽的纯化 | 第117-118页 |
·Aβ42肽的鉴定结果 | 第118-124页 |
·小结 | 第124-125页 |
参考文献 | 第125-128页 |
攻读硕士期间发表和待发表的文章 | 第128-129页 |
致谢 | 第129-130页 |