| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 引言 | 第11-23页 |
| 1 多胺氧化酶蛋白 | 第11-19页 |
| 1.1 多胺的代谢 | 第11-12页 |
| 1.2 多胺氧化酶蛋白及其氧化模式 | 第12-13页 |
| 1.3 多胺氧化酶的功能 | 第13-16页 |
| 1.4 多胺氧化酶的进化 | 第16-19页 |
| 2 文昌鱼 | 第19-21页 |
| 2.1 文昌鱼概述 | 第19-20页 |
| 2.4 文昌鱼的起源与进化 | 第20-21页 |
| 3 研究目的和技术路线 | 第21-23页 |
| 3.1 研究目的 | 第21-22页 |
| 3.2 技术路线 | 第22-23页 |
| 第二章 文昌鱼 PAO 基因的鉴定、表达和功能研究 | 第23-71页 |
| 1 前言 | 第23页 |
| 2 材料和方法 | 第23-52页 |
| 2.1 实验材料 | 第23-27页 |
| 2.1.1 青岛文昌鱼 | 第23-24页 |
| 2.1.2 重要化学试剂 | 第24-25页 |
| 2.1.3 重要仪器设备 | 第25页 |
| 2.1.4 常用培养基配方 | 第25-26页 |
| 2.1.5 常用溶液制备 | 第26页 |
| 2.1.6 质粒和菌株 | 第26页 |
| 2.1.7 引物合成及 DNA 测序 | 第26-27页 |
| 2.2 实验方法 | 第27-52页 |
| 2.2.1 青岛文昌鱼 PAO 基因的克隆 | 第27-34页 |
| 2.2.2 序列分析 | 第34页 |
| 2.2.3 实时荧光定量 PCR | 第34-36页 |
| 2.2.4 Bjpao 表达载体构建 | 第36-39页 |
| 2.2.5 重组蛋白 BjPAO 表达和纯化 | 第39-46页 |
| 2.2.6 定点突变实验 | 第46-48页 |
| 2.2.7 Western blotting 检测重组蛋白 BjPAO 及其突变体 | 第48-50页 |
| 2.2.8 青岛文昌鱼 rBjPAO 及其突变体的酶活测定 | 第50-51页 |
| 2.2.9 青岛文昌鱼 rBjPAO 及其突变体的 Km 和 Vmax 值 | 第51-52页 |
| 3 结果 | 第52-67页 |
| 3.1 青岛文昌鱼 PAO 基因的序列 | 第52-54页 |
| 3.2 多序列比对与分子系统发育分析 | 第54-57页 |
| 3.3 青岛文昌鱼 PAO 基因结构分析 | 第57-60页 |
| 3.4 青岛文昌鱼 Bjpao 的组织特异性表达 | 第60页 |
| 3.5 青岛文昌鱼 rBjPAO 的表达、纯化和复性 | 第60-63页 |
| 3.6 定点突变实验 | 第63-64页 |
| 3.7 青岛文昌鱼 rBjPAO 及其突变体的 Western blot 鉴定 | 第64-65页 |
| 3.8 青岛文昌鱼 rBjPAO 及其突变体的酶活测定 | 第65页 |
| 3.9 青岛文昌鱼 rBjPAO 及其突变体的 Km 和 Vmax 值的测定 | 第65-67页 |
| 4 讨论 | 第67-71页 |
| 参考文献 | 第71-77页 |
| 致谢 | 第77-78页 |
| 作者简介 | 第78-79页 |
| 发表论文 | 第79-80页 |
