| 中文摘要 | 第10-11页 |
| Abstract | 第11-12页 |
| 第一章 前言 | 第13-22页 |
| 1.1 丙氨酸氨基转移酶 | 第13页 |
| 1.2 ALT的种类和组织分布 | 第13页 |
| 1.3 ALT蛋白的研究现状 | 第13-15页 |
| 1.3.1 国外研究进展 | 第14-15页 |
| 1.3.2 国内研究进展 | 第15页 |
| 1.4 ALT与疾病的关系 | 第15-17页 |
| 1.5 ALT的检测方法和参考值范围 | 第17-18页 |
| 1.6 单克隆抗体技术的原理和临床应用 | 第18-19页 |
| 1.7 免疫胶体金技术的原理、优点及其在快速诊断中的应用 | 第19-20页 |
| 1.8 立题依据及实验目的 | 第20-22页 |
| 第二章实验材料与方法 | 第22-34页 |
| 2.1 实验材料与仪器 | 第22页 |
| 2.1.1 组织、菌种、载体、宿主、免疫动物及细胞 | 第22页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第22页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-34页 |
| 2.2.1 主要溶液和培养基的配制 | 第23页 |
| 2.2.2 一般实验方法 | 第23-24页 |
| 2.2.3 ALT1的克隆、表达、纯化和酶学性质研究 | 第24-27页 |
| 2.2.4 抗ALT1单克隆抗体的制备及鉴定 | 第27-32页 |
| 2.2.5 血清ALT1检测方法的初步建立 | 第32-34页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第34-50页 |
| 3.1 ALT1 的克隆、表达、纯化和酶学性质研究结果 | 第34-41页 |
| 3.1.1 RT-PCR扩增目的基因 | 第34页 |
| 3.1.2 重组质粒pMD18-T-ALT1和pET28a-His-ALT1的构建及鉴定 | 第34-38页 |
| 3.1.3 重组蛋白His-ALT1的诱导表达 | 第38页 |
| 3.1.4 重组蛋白His-ALT1纯化产物的SDS-PAGE分析 | 第38-39页 |
| 3.1.5 重组蛋白His-ALT1的活性测定 | 第39-40页 |
| 3.1.6 重组蛋白His-ALT1的稳定性测定 | 第40-41页 |
| 3.2 抗ALT1单克隆抗体的制备及鉴定结果 | 第41-46页 |
| 3.2.1 间接ELISA法筛选杂交瘤细胞阳性株实验结果 | 第41-42页 |
| 3.2.2 QHP柱纯化抗His-ALT1单抗实验结果 | 第42页 |
| 3.2.3 单抗特异性实验结果 | 第42-44页 |
| 3.2.4 单抗识别抗原表位分析结果 | 第44页 |
| 3.2.5 单抗亲和力分析结果 | 第44-46页 |
| 3.3 血清ALT1检测方法的初步建立 | 第46-47页 |
| 3.3.1 胶体金试纸条性能的初步测试 | 第46-47页 |
| 3.3.2 胶体金试纸条检测血清ALT1的初步应用 | 第47页 |
| 3.4 讨论 | 第47-50页 |
| 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 附录 | 第58页 |
