| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 缩略词简表 | 第12-13页 |
| 第1章 AMPK和GK与2型糖尿病 | 第13-22页 |
| 1.1 引言 | 第13页 |
| 1.2 AMPK与2型糖尿病 | 第13-16页 |
| 1.2.1 AMPK的结构与活性调节 | 第13-14页 |
| 1.2.2 AMPK与葡萄糖代谢 | 第14页 |
| 1.2.3 AMPK与脂类代谢 | 第14页 |
| 1.2.4 AMPK与胰岛素抵抗 | 第14-16页 |
| 1.2.4.1 AMPK调节胰岛β细胞功能 | 第15页 |
| 1.2.4.2 AMPK的激活增加GLUT4的转位并增强骨骼肌对胰岛素的敏感性 | 第15页 |
| 1.2.4.3 AMPK的激活增加脂肪酸氧化并减少脂类的合成而抑制IR | 第15页 |
| 1.2.4.4 AMPK介导细胞因子对R的改善 | 第15-16页 |
| 1.2.4.5 AMPK激动剂的研究 | 第16页 |
| 1.3 GK与2型糖尿病 | 第16-19页 |
| 1.3.1 GK的结构、组织分布与功能 | 第16-18页 |
| 1.3.2 GK活性的体内调节 | 第18页 |
| 1.3.3 GK对血糖水平的调节 | 第18-19页 |
| 1.3.4 GK的激动剂 | 第19页 |
| 1.4 本章小结 | 第19-22页 |
| 第2章 Artigenin通过激活AMPK增强大鼠耐力和抗氧化机制的研究 | 第22-47页 |
| 2.1 引言 | 第22页 |
| 2.2 活性氧(ROS)的产生,代谢与功能 | 第22-24页 |
| 2.2.1 活性氧(ROS)的来源 | 第22页 |
| 2.2.2 活性氧(ROS)的产生和调控 | 第22-23页 |
| 2.2.3 活性氧(ROS)的分解代谢 | 第23页 |
| 2.2.4 活性氧(ROS)的功能 | 第23-24页 |
| 2.3 活性氧(ROS)与氧化应激 | 第24页 |
| 2.4 运动与活性氧(ROS) | 第24页 |
| 2.5 机体的抗氧化相关机制 | 第24-26页 |
| 2.6 耐力和能量代谢的相关信号通路 | 第26-29页 |
| 2.6.1 AMPK信号通路 | 第26-27页 |
| 2.6.2 mTOR信号通路 | 第27-28页 |
| 2.6.3 骨骼肌纤维类型的转换 | 第28-29页 |
| 2.6.3.1 CaN/NFAT信号通路 | 第28页 |
| 2.6.3.2 Ca~(2+)/CaMK/HDAC/MEF2信号通路 | 第28-29页 |
| 2.7 牛蒡子苷元(Arctigenin,ATG) | 第29-30页 |
| 2.8 问题与展望 | 第30-31页 |
| 2.8.1 活性氧(ROS)的检测 | 第30页 |
| 2.8.2 抗氧化药物 | 第30-31页 |
| 2.9 材料和方法 | 第31-35页 |
| 2.9.1 实验材料 | 第31-32页 |
| 2.9.2 细胞培养与分化 | 第32页 |
| 2.9.3 细胞内活性氧(ROS)的检测 | 第32页 |
| 2.9.4 免疫印迹实验(Wstern Blot analysis) | 第32-33页 |
| 2.9.5 实时定量PCR | 第33-34页 |
| 2.9.6 动物实验 | 第34-35页 |
| 2.9.7 数据分析 | 第35页 |
| 2.10 实验结果 | 第35-44页 |
| 2.10.1 ATG能够减少L6细胞中的活性氧 | 第35页 |
| 2.10.2 ATG能够增加AMPK的磷酸化并且调节其下游的抗氧化相关的通路 | 第35-37页 |
| 2.10.2.1 ATG在L6骨骼肌细胞中能够增加AMPK的磷酸化 | 第35页 |
| 2.10.2.2 ATG通过AMPK/p53/Nrf2通路上调抗氧化相关基因的转录 | 第35-37页 |
| 2.10.2.3 ATG通过AMPK/pGC-1αPARα通路上调抗氧化相关基因的转录 | 第37页 |
| 2.10.3 ATG是通过磷酸化激活AMPK调节抗氧化相关通路 | 第37-41页 |
| 2.10.4 ATG能够有效增强SD大鼠的游泳耐力 | 第41-42页 |
| 2.10.5 ATG增加大鼠肌肉组织中AMPK的磷酸化,调节下游的抗氧化相关通路 | 第42-44页 |
| 2.11 讨论 | 第44-46页 |
| 2.12 本章小结 | 第46-47页 |
| 第3章 葡萄糖激酶激动剂的筛选 | 第47-51页 |
| 3.1 引言 | 第47页 |
| 3.2. 材料和方法 | 第47-49页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第47-48页 |
| 3.2.2 GK的表达和纯化 | 第48页 |
| 3.2.3 GK的活性测定与激动剂的筛选 | 第48-49页 |
| 3.3 实验结果 | 第49-50页 |
| 3.4 讨论 | 第50页 |
| 3.5 本章小结 | 第50-51页 |
| 附录 | 第51-59页 |
| 1.1 引言 | 第51页 |
| 1.2 登革病毒(DENV) | 第51-52页 |
| 1.3 NS2B-NS3蛋白酶的结构与功能 | 第52-53页 |
| 1.4 NS2B-NS3蛋白酶的研究现状 | 第53页 |
| 1.5 材料和方法 | 第53-54页 |
| 1.5.1 实验材料 | 第53-54页 |
| 1.5.2 NS2B-NS3蛋白酶的表达和纯化 | 第54页 |
| 1.5.3 NS2B-NS3蛋白酶活性测定与抑制剂的筛选 | 第54页 |
| 1.6 实验结果 | 第54-58页 |
| 1.7 讨论 | 第58页 |
| 1.8 本章小结 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-77页 |
| 致谢 | 第77页 |
