| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-12页 |
| 引言 | 第12-18页 |
| 1 对虾白斑综合征病毒简介 | 第12-13页 |
| 2 对虾白斑综合征病毒研究进展 | 第13-15页 |
| ·对虾白斑综合征病毒环境控制研究进展 | 第13-15页 |
| ·对虾白斑综合征病毒囊膜蛋白VP110研究进展 | 第15页 |
| 3 杆状病毒经.侵染因子PIF2研究进展 | 第15-16页 |
| 4 对虾白斑综合征病毒囊膜蛋白VP110研究实用价值与理论意义 | 第16-18页 |
| 第一章 VP110包涵体蛋白的原核表达及纯化 | 第18-35页 |
| ·材料与方法 | 第18-25页 |
| ·材料 | 第18页 |
| ·试剂 | 第18-22页 |
| ·试剂采购 | 第18页 |
| ·试剂配制 | 第18-21页 |
| ·仪器 | 第21-22页 |
| ·方法 | 第22-25页 |
| ·VP110功能分析及多肽抗体的制备 | 第22页 |
| ·Svp110目的序列的扩增 | 第22页 |
| ·pET-16b-Svp110重组质粒的构建 | 第22-23页 |
| ·sVP110-His诱导表达及检测 | 第23-24页 |
| ·sVP110-His包涵体蛋白纯化 | 第24-25页 |
| ·sVP110-His蛋白复性、浓缩及定量 | 第25页 |
| ·结果与分析 | 第25-32页 |
| ·Svp110功能序列分析 | 第25-27页 |
| ·pET-16b-Svp110重组质粒检测 | 第27-29页 |
| ·sVP110-His蛋白表达检测 | 第29-30页 |
| ·sVP110-His包涵体蛋白纯化检测 | 第30-31页 |
| ·sVP110-His包涵体蛋白复性浓缩定量检测 | 第31-32页 |
| ·讨论 | 第32-34页 |
| ·sVP110-His表达条件优化 | 第32-33页 |
| ·sVP110-His包涵体蛋白纯化复性条件的优化 | 第33-34页 |
| ·结论 | 第34-35页 |
| 第二章 VP110兔源抗体的制备及检测 | 第35-39页 |
| ·材料与方法 | 第35-36页 |
| ·材料 | 第35页 |
| ·试剂 | 第35页 |
| ·仪器 | 第35页 |
| ·方法 | 第35-36页 |
| ·免疫兔子 | 第35页 |
| ·VP110多克隆抗体纯化 | 第35-36页 |
| ·ELISA法检测s VP110血清的效价 | 第36页 |
| ·Western blotting检测抗体的特异性 | 第36页 |
| ·结果与分析 | 第36-37页 |
| ·ELISA法检测s VP110血清的效价 | 第36-37页 |
| ·Western blotting检测抗体的特异性 | 第37页 |
| ·结论 | 第37-39页 |
| 第三章 VP110可溶性蛋白的原核表达及纯化 | 第39-67页 |
| ·材料与方法 | 第39-49页 |
| ·材料 | 第39页 |
| ·试剂 | 第39页 |
| ·仪器 | 第39页 |
| ·方法 | 第39-49页 |
| ·试剂配制 | 第39页 |
| ·Svp110目的序列的扩增 | 第39-40页 |
| ·pQE80-ZZtev-Svp110重组质粒的构建 | 第40-41页 |
| ·pET-16b-Svp110重组质粒的构建 | 第41-42页 |
| ·pGEX-4T1-Svp110重组质粒的构建 | 第42-44页 |
| ·pET-32a-Svp110重组质粒的构建 | 第44-45页 |
| ·sVP110-ZZhis、s VP110-His、s VP110-GST、s VP110-Trx蛋白可溶性表达 | 第45-48页 |
| ·sVP110-Trx可溶性蛋白纯化 | 第48-49页 |
| ·结果与分析 | 第49-64页 |
| ·Svp110目的序列的扩增分析 | 第49-51页 |
| ·pQE80-ZZtev-Svp110、p ET-16b-Svp110、p GEX-4T1-Svp110、p ET-32a-Svp110重组质粒检测 | 第51-53页 |
| ·sVP110-His、s VP110-GST、s VP110-Trx蛋白可溶性表达检测 | 第53-62页 |
| ·pQE80-ZZtev-Svp110（s VP110-ZZhis）蛋白可溶性表达检测 | 第53-54页 |
| ·pET-16b-Svp110 （s VP110-His）蛋白可溶性表达检测 | 第54-56页 |
| ·pGEX-4T1-Svp110（s VP110-GST）蛋白可溶性表达检测 | 第56-58页 |
| ·pET-32a-Svp110（s VP110-Trx）蛋白可溶性表达检测 | 第58-62页 |
| ·sVP110-Trx可溶性蛋白纯化检测 | 第62-64页 |
| ·讨论 | 第64-66页 |
| ·sVP110-ZZhis、s VP110-His、s VP110-GST、s VP110-Trx蛋白可溶性表达条件优化 | 第64-65页 |
| ·sVP110-Trx可溶性蛋白纯化条件的优化 | 第65-66页 |
| ·结论 | 第66-67页 |
| 第四章 VP110长片段原核表达优化 | 第67-80页 |
| ·材料与方法 | 第67-73页 |
| ·材料 | 第67页 |
| ·试剂 | 第67页 |
| ·仪器 | 第67页 |
| ·方法 | 第67-73页 |
| ·试剂配制 | 第67页 |
| ·vp110目的序列的扩增 | 第67-68页 |
| ·pET-16b-vp110重组质粒的构建 | 第68-69页 |
| ·pET-32a-vp110重组质粒的构建 | 第69-70页 |
| ·pGEX-4T1-vp110重组质粒的构建 | 第70-71页 |
| ·VP110-His、VP110-GST、VP110-Trx蛋白表达 | 第71-73页 |
| ·结果与分析 | 第73-78页 |
| ·vp110目的序列的扩增分析 | 第73页 |
| ·pGEX-4T1-vp110、p ET-16b-vp110、p ET-32a-vp110重组质粒检测 | 第73页 |
| ·VP110-GST、VP110-His、VP110-Trx蛋白表达检测 | 第73-78页 |
| ·讨论 | 第78-79页 |
| ·VP110-His、VP110-GST、VP110-Trx蛋白表达条件优化 | 第78-79页 |
| ·结论 | 第79-80页 |
| 全文总结 | 第80-82页 |
| 本研究的创新点 | 第82页 |
| 本研究的不足及展望 | 第82-83页 |
| 参考文献 | 第83-89页 |
| 致谢 | 第89页 |
