| 摘要 | 第1-13页 |
| ABSTRACT | 第13-18页 |
| 第一章 文献综述 | 第18-34页 |
| ·概述 | 第18页 |
| ·识别蛋白 | 第18-23页 |
| ·葡聚糖识别蛋白 | 第18-20页 |
| ·肽聚糖识别蛋白 | 第20-22页 |
| ·C型凝集素 | 第22-23页 |
| ·Toll途径的丝氨酸蛋白酶信号级联 | 第23-27页 |
| ·昆虫丝氨酸蛋白酶 | 第23-25页 |
| ·Toll途径中丝氨酸蛋白酶信号级联的遗传鉴定(以果蝇为例) | 第25-26页 |
| ·Toll途径中丝氨酸蛋白酶信号级联的生化鉴定(以黄粉虫为例) | 第26-27页 |
| ·抗菌肽 | 第27-28页 |
| ·昆虫酚氧化酶活性 | 第28-31页 |
| ·酚氧化酶激活的丝氨酸蛋白酶信号级联(以烟草天蛾为例) | 第29-30页 |
| ·酚氧化酶催化黑色素的形成 | 第30-31页 |
| ·丝氨酸蛋白酶抑制剂 | 第31-34页 |
| ·典型蛋白酶抑制剂 | 第31页 |
| ·非典型蛋白酶抑制剂 | 第31页 |
| ·serpin蛋白酶抑制剂 | 第31-34页 |
| 第二章 引言 | 第34-38页 |
| ·研究背景、目的及意义 | 第34-35页 |
| ·研究内容 | 第35-36页 |
| ·研究路线 | 第36-38页 |
| 第三章 家蚕胰凝乳蛋白酶抑制剂CIb1的纯化及其与体液蛋白的相互作用 | 第38-50页 |
| ·材料和方法 | 第38-44页 |
| ·材料 | 第38-41页 |
| ·实验方法 | 第41-44页 |
| ·结果与分析 | 第44-48页 |
| ·CIb1的纯化 | 第44-46页 |
| ·CIb1的质谱鉴定 | 第46页 |
| ·CIb1与家蚕体液相互作用的far-Western检测 | 第46-48页 |
| ·讨论 | 第48-50页 |
| 第四章 Clb1蛋白的原核表达、纯化及与体液蛋白的相互作用 | 第50-60页 |
| ·材料和方法 | 第50-55页 |
| ·材料 | 第50-52页 |
| ·实验方法 | 第52-55页 |
| ·结果与分析 | 第55-57页 |
| ·CIb1的原核表达 | 第55页 |
| ·重组蛋白CIb1的纯化 | 第55-57页 |
| ·讨论 | 第57-60页 |
| 第五章 CIb1结合蛋白Bmhp20编码基因的全长克隆及表达分析 | 第60-72页 |
| ·材料和方法 | 第60-66页 |
| ·材料 | 第60页 |
| ·实验方法 | 第60-66页 |
| ·结果和分析 | 第66-69页 |
| ·结合蛋白(Bmhp20)基因全长序列的克隆 | 第66页 |
| ·基因结构和序列分析 | 第66-67页 |
| ·基因表达谱分析(芯片数据及RT-PCR) | 第67-69页 |
| ·细菌免疫刺激后Bmhp20的mRNA表达分析 | 第69页 |
| ·讨论 | 第69-72页 |
| 第六章 Bmhp20蛋白的原核表达、纯化及抗体的制备 | 第72-84页 |
| ·材料和方法 | 第72-78页 |
| ·材料 | 第72-73页 |
| ·实验方法 | 第73-78页 |
| ·结果与分析 | 第78-83页 |
| ·原核表达载体pET28a-Bmhp20的构建 | 第78-79页 |
| ·His-Bmhp20融合蛋白的表达与纯化 | 第79-81页 |
| ·His-Bmhp20融合蛋白His标签的去除 | 第81-83页 |
| ·Bmhp20兔抗血清的制备 | 第83页 |
| ·讨论 | 第83-84页 |
| 第七章 Bmhp20的功能分析 | 第84-98页 |
| ·材料和方法 | 第84-90页 |
| ·材料 | 第84-86页 |
| ·实验方法 | 第86-90页 |
| ·结果与分析 | 第90-96页 |
| ·Bmhp20蛋白合成后分泌于家蚕体液中 | 第90-91页 |
| ·Bmhp20体液蛋白在大肠杆菌诱导后含量降低 | 第91页 |
| ·Bmhp20的酶活检测呈阴性 | 第91-92页 |
| ·Bmhp20在体外结合多糖及革兰氏阳性菌和真菌 | 第92-93页 |
| ·Bmhp20不参与细胞的吞噬反应 | 第93-94页 |
| ·Bmhp20在体外可抑制黑化反应 | 第94-96页 |
| ·讨论 | 第96-98页 |
| 结论 | 第98-102页 |
| 论文的创新点 | 第102-104页 |
| 参考文献 | 第104-114页 |
| 附录 | 第114-120页 |
| 在读期间发表论文及参加课题 | 第120-122页 |
| 致谢 | 第122-123页 |
