溶菌酶变性和纤维化动力学的拉曼光谱研究
| 摘要 | 第5-9页 |
| ABSTRACT | 第9-13页 |
| 第一章 绪论 | 第16-33页 |
| 1.1 蛋白质变性研究进展 | 第16-18页 |
| 1.2 蛋白质结构与拉曼光谱 | 第18-25页 |
| 1.2.1 多肽骨架 | 第21-24页 |
| 1.2.2 侧链 | 第24-25页 |
| 1.3 拉曼光谱在蛋白质结构探测中的应用 | 第25-26页 |
| 参考文献 | 第26-33页 |
| 第二章 自发拉曼光谱简单介绍 | 第33-39页 |
| 2.1 拉曼散射原理 | 第33-34页 |
| 2.2 拉曼光谱发展历史 | 第34-35页 |
| 2.3 自发拉曼的实验装置 | 第35-37页 |
| 2.4 光谱强度以及谱峰位置的校准 | 第37-38页 |
| 参考文献 | 第38-39页 |
| 第三章 溶菌酶的热变性与化学变性 | 第39-65页 |
| 3.1 前言 | 第39-42页 |
| 3.2 实验 | 第42-43页 |
| 3.2.1 溶液制备 | 第42页 |
| 3.2.2 拉曼光谱测量 | 第42-43页 |
| 3.3 溶菌酶热变性 | 第43-51页 |
| 3.3.1 溶菌酶的拉曼光谱 | 第43-45页 |
| 3.3.2 拉曼光谱的定量分析 | 第45-48页 |
| 3.3.3 三态热变性机制 | 第48-51页 |
| 3.3.4 结论 | 第51页 |
| 3.4 溶菌酶化学变性的拉曼光谱研究 | 第51-59页 |
| 3.4.1 溶菌酶的盐酸胍变性拉曼光谱图 | 第51-52页 |
| 3.4.2 定量分析 | 第52-54页 |
| 3.4.3 三态化学变性机制 | 第54-55页 |
| 3.4.4 'outside-in'理论 | 第55-58页 |
| 3.4.5 结论 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 第四章 溶菌酶的纤维化 | 第65-98页 |
| 4.1 溶菌酶热酸纤维化 | 第66-74页 |
| 4.1.1 前言 | 第66-68页 |
| 4.1.2 实验部分 | 第68-69页 |
| 4.1.3 结果与讨论 | 第69-74页 |
| 4.1.4 结论 | 第74页 |
| 4.2 铝离子诱导的纤维化 | 第74-83页 |
| 4.2.1 前言 | 第74-76页 |
| 4.2.2 实验 | 第76-78页 |
| 4.2.3 结果与讨论 | 第78-83页 |
| 4.2.4 结论 | 第83页 |
| 4.3 丁二酰亚胺促进蛋白质纤维化 | 第83-88页 |
| 4.3.1 前言 | 第83-85页 |
| 4.3.2 部分结果讨论 | 第85-87页 |
| 4.3.3 结论 | 第87-88页 |
| 参考文献 | 第88-98页 |
| 第五章 蛋白质的结构预测 | 第98-109页 |
| 5.1 前言 | 第98-99页 |
| 5.2 实验部分 | 第99-101页 |
| 5.2.1 样品配置 | 第99-100页 |
| 5.2.2 激光共聚焦显微拉曼 | 第100-101页 |
| 5.2.3 自发拉曼 | 第101页 |
| 5.3 结果讨论 | 第101-107页 |
| 5.3.1 PAP的拉曼光谱 | 第101-102页 |
| 5.3.2 蛋白质二级结构含量的估计 | 第102-103页 |
| 5.3.3 酰胺Ⅰ的光谱归属 | 第103-105页 |
| 5.3.4 混合物的二级结构百分比预测 | 第105-106页 |
| 5.3.5 液体溶菌酶的二级结构百分比预测 | 第106-107页 |
| 参考文献 | 第107-109页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第109-110页 |
| 致谢 | 第110-113页 |
