摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第一章 文献综述 | 第12-57页 |
第一节 动点的结构和功能概述 | 第14-39页 |
1.1 动点蛋白复合物的组装 | 第14-26页 |
1.1.1 动点的结构和功能 | 第14-19页 |
1.1.2 动点在着丝粒DNA上的锚定 | 第19-22页 |
1.1.3 动点组装的两种模型 | 第22-26页 |
1.2 微管—动点的连接 | 第26-33页 |
1.2.1 微管—动点连接和染色体分离 | 第26页 |
1.2.2 微管—动点连接建立的机制 | 第26-30页 |
1.2.3 微管—动点连接从侧向到末端连接的转变 | 第30页 |
1.2.4 微管—动点连接的分子基础 | 第30-33页 |
1.3 双极定向建立的监控机制 | 第33-39页 |
1.3.1 动点的几何学特征和纠错机制 | 第33-34页 |
1.3.2 AuroraB/Ipl1介导的纠错机制 | 第34-37页 |
1.3.3 具有纠错功能的其他一些效应蛋白 | 第37页 |
1.3.4 纠错机制和纺锤体组装检验点 | 第37-39页 |
第二节 骨架蛋白septin的研究 | 第39-57页 |
1.4 Septin概述 | 第40-43页 |
1.5 Septin的结构和组装 | 第43-48页 |
1.5.1 Septin的结构 | 第43-46页 |
1.5.2 Septin的组装 | 第46页 |
1.5.3 Septin组装的调控 | 第46-48页 |
1.6 Septin的功能 | 第48-52页 |
1.6.1 Septin作为胞内的支架分子 | 第49-50页 |
1.6.2 依赖septin的扩散屏障 | 第50-52页 |
1.7 Septin在感染性疾病中的功能 | 第52-55页 |
1.7.1 Septin在细菌进入宿主细胞过程中的作用 | 第52-54页 |
1.7.2 Septin在细菌胞质部分的富集 | 第54-55页 |
1.7.3 Septin作用于细菌自噬 | 第55页 |
1.8 小结和展望 | 第55-57页 |
第二章 材料与方法 | 第57-73页 |
2.1 实验材料 | 第57-59页 |
2.1.1 载体 | 第57页 |
2.1.2 质粒 | 第57-58页 |
2.1.3 细胞株 | 第58页 |
2.1.4 试剂 | 第58-59页 |
2.2 实验方法 | 第59-73页 |
第三章 实验结果 | 第73-125页 |
3.1 组成型动点蛋白成分与动态微管衔接的分子机制解析 | 第73-96页 |
3.1.1 研究背景 | 第73-74页 |
3.1.2 实验结果 | 第74-94页 |
3.1.2.1 SKAP的C端区域决定了它的动点定位 | 第74-80页 |
3.1.2.2 SKAP的动点定位依赖于Mis12和Ndc80复合物 | 第80-83页 |
3.1.2.3 SKAP与Mis12复合物组分在体内外均存在相互作用 | 第83-86页 |
3.1.2.4 SKAP参与调节微管和动点的连接并且增强了微管正末端的动态性 | 第86-89页 |
3.1.2.5 SKAP参与影响了染色体的“震荡” | 第89-92页 |
3.1.2.6 SKAP与Clasp1有相互作用并且负责招募Clasp1上动点 | 第92-94页 |
3.1.3 小结和讨论 | 第94-96页 |
3.2 骨架蛋白SEPT7的乙酰化修饰以及它对SEPT2/6/7复合物的组装和有丝分裂进程的影响的功能解析 | 第96-125页 |
3.2.1 研究背景 | 第96-97页 |
3.2.2 实验结果 | 第97-124页 |
3.2.2.1 一个新的乙酰化底物SEPT7的鉴定 | 第97-101页 |
3.2.2.2 Tip60是介导SEPT7乙酰化修饰的一个乙酰转移酶 | 第101-104页 |
3.2.2.3 SEPT7的175位和201位是其乙酰化修饰的主要位点 | 第104-105页 |
3.2.2.4 SEPT7的乙酰化影响了它在胞内的定位以及细胞周期的运转 | 第105-115页 |
3.2.2.5 SEPT7的乙酰化调节SEPT2/6/7纤维结构的组装 | 第115-124页 |
3.2.3 小结和展望 | 第124-125页 |
参考文献 | 第125-153页 |
致谢 | 第153-154页 |
在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第154页 |