提要 | 第4-5页 |
摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
中英文缩写词表 | 第14-15页 |
第1章 绪论 | 第15-27页 |
1.1 病毒样颗粒疫苗的相关研究 | 第15-16页 |
1.1.1 病毒样颗粒的概述 | 第15页 |
1.1.2 病毒样颗粒疫苗的研究进展 | 第15-16页 |
1.2 猪圆环病毒及其疫苗的研究进展 | 第16-20页 |
1.2.1 猪圆环病毒的概述 | 第16-17页 |
1.2.2 猪圆环病毒衣壳蛋白的基因组研究 | 第17-20页 |
1.2.3 猪圆环病毒商品化疫苗的研究现状 | 第20页 |
1.3 汉逊酵母表达系统的相关研究 | 第20-22页 |
1.3.1 汉逊酵母表达系统的特征 | 第21-22页 |
1.3.2 汉逊酵母表达系统的发展和应用 | 第22页 |
1.4 昆虫杆状病毒表达系统的相关研究 | 第22-24页 |
1.4.1 昆虫杆状病毒表达系统的特征 | 第23-24页 |
1.4.2 昆虫杆状病毒表达系统的发展和应用 | 第24页 |
1.5 本论文的主要内容和意义 | 第24-27页 |
第2章 改构的PCV2b病毒样颗粒在汉逊酵母表达系统中的表达及免疫原性的研究 | 第27-53页 |
2.1 引言 | 第27-28页 |
2.2 实验材料 | 第28-30页 |
2.2.1 试剂和材料 | 第28页 |
2.2.2 菌种和质粒 | 第28-29页 |
2.2.3 培养基 | 第29-30页 |
2.2.4 主要实验设备 | 第30页 |
2.3 实验方法 | 第30-40页 |
2.3.1 ΔCP-H和ΔΔCP-H蛋白编码基因的合成及重组质粒的构建 | 第30-34页 |
2.3.2 ΔCP-H和ΔΔCP-H蛋白的诱导表达与鉴定 | 第34-37页 |
2.3.3 高表达菌株的筛选 | 第37页 |
2.3.4 蛋白的纯化及组装 | 第37-39页 |
2.3.5 改构后的ΔΔCP-H-VLPs的结构检测 | 第39页 |
2.3.6 ΔΔCP-H-VLPs疫苗免疫小鼠产生的特异性抗体水平的检测 | 第39-40页 |
2.4 实验结果 | 第40-51页 |
2.4.1 ΔCP-H和ΔΔCP-H编码基因的设计、合成及重组质粒的构建 | 第40-45页 |
2.4.2 ΔCP-H和ΔΔCP-H蛋白表达情况的鉴定 | 第45-47页 |
2.4.3 高表达菌株的筛选 | 第47-48页 |
2.4.4 ΔCP-H和ΔΔCP-H蛋白的纯化 | 第48页 |
2.4.5 ΔΔCP-H-VLPs的结构研究 | 第48-49页 |
2.4.6 ΔΔCP-H-VLPs疫苗逃逸表位暴露情况的检测 | 第49-50页 |
2.4.7 ΔΔCP-H-VLPs疫苗免疫原性的检测 | 第50-51页 |
2.5 讨论 | 第51-52页 |
2.6 本章小结 | 第52-53页 |
第3章 改构的PCV2b病毒样颗粒在昆虫杆状病毒表达系统中的表达及免疫原性的研究 | 第53-73页 |
3.1 引言 | 第53页 |
3.2 实验材料 | 第53-54页 |
3.2.1 实验试剂 | 第53页 |
3.2.2 菌种和质粒 | 第53-54页 |
3.2.3 培养基 | 第54页 |
3.3 实验方法 | 第54-60页 |
3.3.1 ΔCP-B编码基因的合成及重组质粒的构建 | 第54-57页 |
3.3.2 重组Bacmid-2ΔCP-B的获取 | 第57-58页 |
3.3.3 Bac-ΔCP-B杆状病毒液的扩增 | 第58-59页 |
3.3.4 ΔCP-B蛋白表达情况的鉴定 | 第59页 |
3.3.5 透射电镜观察ΔCP-B-VLPs的结构 | 第59页 |
3.3.6 ΔCP-B-VLPs疫苗免疫小鼠产生的特异性抗体水平的检测 | 第59-60页 |
3.4 实验结果 | 第60-71页 |
3.4.1 ΔCP-B编码基因的设计、合成及重组质粒的构建 | 第60-66页 |
3.4.2 Bac-ΔCP-B病毒的获取及扩增 | 第66-67页 |
3.4.3 ΔCP-B蛋白的表达与鉴定 | 第67-68页 |
3.4.4 ΔCP-B-VLPs的结构研究 | 第68-69页 |
3.4.5 ΔCP-B-VLPs疫苗逃逸表位暴露情况的检测 | 第69-70页 |
3.4.6 ΔCP-B-VLPs疫苗免疫原性的检测 | 第70-71页 |
3.5 讨论 | 第71-72页 |
3.6 本章小结 | 第72-73页 |
第4章 结论 | 第73-75页 |
参考文献 | 第75-84页 |
作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第84-85页 |
致谢 | 第85页 |