| 摘要 | 第9-12页 |
| ABSTRACT | 第12-15页 |
| 符号说明 | 第16-17页 |
| 第一章 前言 | 第17-30页 |
| 1.1 绿原酸 | 第17-18页 |
| 1.2 绿原酸及其天然类似物的分布 | 第18-19页 |
| 1.3 绿原酸的分离提取和检测 | 第19-20页 |
| 1.4 绿原酸及其衍生物的化学合成 | 第20-23页 |
| 1.4.1 绿原酸的合成 | 第20-21页 |
| 1.4.2 绿原酸衍生物的合成 | 第21-23页 |
| 1.5 绿原酸生物活性 | 第23-25页 |
| 1.5.1 抗氧化活性 | 第23页 |
| 1.5.2 绿原酸的消炎和抗菌活性 | 第23-24页 |
| 1.5.3 绿原酸的保肝作用 | 第24页 |
| 1.5.4 绿原酸的其他生物活性 | 第24-25页 |
| 1.6 绿原酸的吸收与代谢 | 第25-26页 |
| 1.6.1 绿原酸的吸收 | 第25-26页 |
| 1.6.2 绿原酸的代谢 | 第26页 |
| 1.7 结语与展望 | 第26-27页 |
| 1.8 研究的目的和意义 | 第27页 |
| 1.9 研究的内容及技术路线 | 第27-30页 |
| 1.9.1 研究内容 | 第27-28页 |
| 1.9.2 技术路线 | 第28-30页 |
| 第二章 超高效液相色谱串联四级杆质谱联用法定量测定中药材茵陈中绿原酸等6种成分 | 第30-43页 |
| 2.1 实验材料与仪器 | 第31-33页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第31-32页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第32-33页 |
| 2.2 实验方法 | 第33-34页 |
| 2.2.1 样品的采集和前处理 | 第33页 |
| 2.2.2 供试品溶液的制备 | 第33页 |
| 2.2.3 混合标准品溶液的制备 | 第33页 |
| 2.2.4 UPLC-MS色谱条件 | 第33-34页 |
| 2.3 结果与分析 | 第34-40页 |
| 2.3.1 UPLC-MS质谱检测的优化 | 第34-36页 |
| 2.3.2 线性范围、定量限及检出限 | 第36页 |
| 2.3.3 精密度和回收率 | 第36-37页 |
| 2.3.4 茵陈样品中各成分含量测定结果及分析 | 第37-40页 |
| 2.3.4.1 不同采收部位中绿原酸含量 | 第37页 |
| 2.3.4.2 不同采收时间绿原酸含量 | 第37-38页 |
| 2.3.4.3 不同干燥方式绿原酸含量 | 第38页 |
| 2.3.4.4 不同样品中黄酮化合物的含量 | 第38-40页 |
| 2.4 结论 | 第40-43页 |
| 第三章 脂肪酶催化绿原酸乙酰化产物的合成 | 第43-53页 |
| 3.1 实验材料与仪器 | 第43-44页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第43-44页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第44页 |
| 3.2 实验方法 | 第44-46页 |
| 3.2.1 UPLC-MS/MS定性检测绿原酸乙酰化物和转化率的计算 | 第44-45页 |
| 3.2.2 酶催化反应溶剂的选择 | 第45页 |
| 3.2.3 酶催化反应酰基供体的选择 | 第45页 |
| 3.2.4 酶催化反应的最适温度的确定 | 第45页 |
| 3.2.5 酶催化反应的最佳物料比的确定 | 第45页 |
| 3.2.6 酶催化反应的酶用量的确定 | 第45页 |
| 3.2.7 反应时间对酶催化反应的影响 | 第45-46页 |
| 3.2.8 绿原酸乙酰化产物的分离纯化 | 第46页 |
| 3.3 结果与分析 | 第46-52页 |
| 3.3.1 酶催化反应溶剂的选择 | 第46-47页 |
| 3.3.2 酶催化反应酰基供体的选择 | 第47页 |
| 3.3.3 酶催化反应的最适温度的确定 | 第47-48页 |
| 3.3.4 酶催化反应的最佳物料比的确定 | 第48-49页 |
| 3.3.5 酶催化反应的酶用量的确定 | 第49页 |
| 3.3.6 反应时间对酶催化反应的影响 | 第49-50页 |
| 3.3.7 绿原酸乙酰化产物的分离纯化 | 第50-52页 |
| 3.4 结论 | 第52-53页 |
| 第四章 合成酰胺键代替酯键的绿原酸衍生物 | 第53-63页 |
| 4.1 实验材料与仪器 | 第53-54页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第53-54页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第54页 |
| 4.2 实验方法 | 第54-58页 |
| 4.2.1 化学合成 | 第54-56页 |
| 4.2.1.1 奎尼酸二缩丙酮的制备 | 第54-55页 |
| 4.2.1.2 奎尼酸二缩丙酮的氧化 | 第55页 |
| 4.2.1.3 3-氨基-3-脱氧奎尼酸制备 | 第55页 |
| 4.2.1.4 咖啡酸酰氯的制备 | 第55-56页 |
| 4.2.1.5 3α-咖啡酰奎尼酸酰胺的制备 | 第56页 |
| 4.2.2 光谱数据 | 第56-58页 |
| 4.2.3 NOE效应的测定 | 第58页 |
| 4.2.4 丰年虾的毒性测定 | 第58页 |
| 4.2.5 稳定性测试 | 第58页 |
| 4.3 结果与分析 | 第58-62页 |
| 4.3.1 奎尼酸二缩丙酮的制备 | 第58-59页 |
| 4.3.2 咖啡酰氯的制备 | 第59页 |
| 4.3.3 3α-咖啡酰奎尼酸酰胺的制备 | 第59-60页 |
| 4.3.4 酰胺键的构型 | 第60-61页 |
| 4.3.5 丰年虾的毒性测定 | 第61页 |
| 4.3.6 稳定性的测定 | 第61-62页 |
| 4.4 结论 | 第62-63页 |
| 第五章 绿原酸类似物及其衍生物的生物活性研究 | 第63-74页 |
| 5.1 实验材料与仪器 | 第63-64页 |
| 5.1.1 实验材料 | 第63-64页 |
| 5.1.2 实验仪器 | 第64页 |
| 5.2 实验方法 | 第64-68页 |
| 5.2.1 抗氧化活性的测定 | 第64-66页 |
| 5.2.1.1 DPPH自由基清除实验 | 第64-65页 |
| 5.2.1.2 Hep G-2细胞的复苏和培养 | 第65页 |
| 5.2.1.3 MTT法测定细胞毒性 | 第65页 |
| 5.2.1.4 细胞内活性氧(ROS)的测定 | 第65-66页 |
| 5.2.1.5 对过氧游离基诱导的DNA氧化损伤的保护作用 | 第66页 |
| 5.2.2 酶活性的测定 | 第66-67页 |
| 5.2.2.1 α-葡萄糖苷酶抑制活性的测定 | 第66-67页 |
| 5.2.2.2 二肽基肽酶(DPPⅣ)活性的测定 | 第67页 |
| 5.2.3 抗HCV病毒活性测定 | 第67-68页 |
| 5.3 结果与分析 | 第68-73页 |
| 5.3.1 DPPH自由基清除实验 | 第68-69页 |
| 5.3.2 细胞内活性氧ROS的清除作用 | 第69-70页 |
| 5.3.3 对过氧游离基诱导的DNA氧化损伤的保护作用 | 第70-72页 |
| 5.3.4 α-葡萄糖苷酶活性的测定 | 第72页 |
| 5.3.5 二肽基肽酶(DPPⅣ)活性的测定 | 第72页 |
| 5.3.6 抗HCV病毒活性的测定 | 第72-73页 |
| 5.4 结论 | 第73-74页 |
| 第六章 绿原酸类似物及其衍生物在人源结肠癌Caco-2细胞单层模型中吸收转运研究 | 第74-84页 |
| 6.1 实验材料与仪器 | 第75页 |
| 6.1.1 实验材料 | 第75页 |
| 6.1.1.1 细胞 | 第75页 |
| 6.1.1.2 药品与试剂 | 第75页 |
| 6.1.2 实验仪器 | 第75页 |
| 6.2 实验方法 | 第75-78页 |
| 6.2.1 Caco-2细胞的复苏与培养 | 第75-76页 |
| 6.2.2 MTT法测定细胞毒性 | 第76页 |
| 6.2.3 Caco-2细胞单层模型完整性验证 | 第76页 |
| 6.2.4 待测化合物稳定性的测定 | 第76页 |
| 6.2.5 吸收转运的测定 | 第76-77页 |
| 6.2.6 细胞摄入实验 | 第77页 |
| 6.2.7 UPLC-MS/MS条件的优化 | 第77-78页 |
| 6.2.7.1 色谱条件 | 第77页 |
| 6.2.7.2 质谱条件 | 第77-78页 |
| 6.2.7.3 样品处理 | 第78页 |
| 6.3 结果与分析 | 第78-83页 |
| 6.3.1 UPLC-MS/MS条件的优化 | 第78-80页 |
| 6.3.2 线性关系确定 | 第80页 |
| 6.3.3 Caco-2细胞的完整性的验证 | 第80-81页 |
| 6.3.4 化合物的稳定性测定 | 第81页 |
| 6.3.5 化合物在Caco-2细胞单层模型中的转运实验 | 第81-83页 |
| 6.3.6 细胞内化合物蓄积 | 第83页 |
| 6.4 结论 | 第83-84页 |
| 第七章 全文总结及创新性 | 第84-86页 |
| 参考文献 | 第86-96页 |
| 附录Ⅰ | 第96-97页 |
| 附录Ⅱ | 第97-111页 |
| 致谢 | 第111-112页 |
| 博士期间发表的论文 | 第112页 |
