| 摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第1章 文献综述 | 第8-18页 |
| ·原核表达系统 | 第9-11页 |
| ·大肠杆菌（Escherichia coli）-典型的原核表达系统 | 第9-10页 |
| ·枯草杆菌-可替代 E. coli 的原核表达系统 | 第10-11页 |
| ·真核表达系统 | 第11-16页 |
| ·酵母-最具有商业化价值的表达系统 | 第11-13页 |
| ·丝状真菌-另一具有商业价值的表达系统 | 第13页 |
| ·哺乳动物细胞表达系统-一个相对成熟的真核表达系统 | 第13-14页 |
| ·昆虫/杆状病毒表达系统-最具潜力的表达系统 | 第14-16页 |
| ·药物体外筛选 | 第16-17页 |
| ·主要的研究内容、目的和意义 | 第17-18页 |
| 第2章 人蛋白酶体亚基 PSMB1 的重组表达、纯化及在蛋白酶体抑制剂筛选中的应用 | 第18-34页 |
| ·引言 | 第18页 |
| ·实验材料与方法 | 第18-26页 |
| ·实验材料 | 第18-20页 |
| ·实验方法 | 第20-26页 |
| ·结果与分析 | 第26-32页 |
| ·PSMB1 基因的 PCR 扩增 | 第26-27页 |
| ·重组质粒 pET28a-PSMB1 的 PCR 和双酶切鉴定 | 第27-28页 |
| ·重组质粒 pET28a-PSMB1 的测序结果 | 第28页 |
| ·重组 PSMB1 蛋白的诱导表达 | 第28-29页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第29页 |
| ·NanoLC-MS/MS 分析 PSMB1 重组蛋白 | 第29-31页 |
| ·重组蛋白 PSMB1 与雷公藤红素的体外结合 | 第31-32页 |
| ·本章小结 | 第32-34页 |
| 第3章 表皮生长因子受体 EGFR 的重组表达 | 第34-58页 |
| ·引言 | 第34-35页 |
| ·实验材料与方法 | 第35-45页 |
| ·实验材料 | 第35-36页 |
| ·实验方法 | 第36-45页 |
| ·结果与分析 | 第45-56页 |
| ·EGFR 胞外域 cDNA 的 PCR 扩增 | 第45-46页 |
| ·原核表达重组质粒 pET28a-EGFR 的鉴定 | 第46-47页 |
| ·重组 EGFR 蛋白在原核（E. coli）表达系统中的表达 | 第47-48页 |
| ·哺乳动物细胞表达重组质粒 pcDNA3.1/myc-His(-)A-EGFR 的鉴定 | 第48-49页 |
| ·重组 EGFR 蛋白在哺乳动物细胞（CHO）表达系统中的表达 | 第49-50页 |
| ·昆虫细胞重组表达质粒的鉴定 | 第50-52页 |
| ·重组 EGFR 蛋白在昆虫细胞（sf9）中的表达 | 第52-56页 |
| ·本章小结 | 第56-58页 |
| 第4章 结论与展望 | 第58-60页 |
| ·蛋白酶体亚基 PSMB1 原核表达纯化及药物筛选 | 第58页 |
| ·表皮生长因子受体（EGFR）的重组表达结果 | 第58页 |
| ·展望 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
| 攻读硕士学位期间的研究成果 | 第67页 |
