| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-10页 |
| 1 引言 | 第10-17页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）的概况 | 第10-16页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）的发现及命名 | 第10页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）的流行病学和危险因素 | 第10-11页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）的症状 | 第11-12页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）病因和病理机制 | 第12-15页 |
| ·阿尔茨海默病（AD）的治疗 | 第15-16页 |
| ·Aβ及 Aβ寡聚体与AD 关系的研究进展 | 第16页 |
| ·本研究的目的意义及主要研究内容 | 第16-17页 |
| 2 实验一 重组蛋白的原核表达和纯化 | 第17-31页 |
| ·实验材料 | 第17-21页 |
| ·菌种和质粒 | 第17页 |
| ·主要仪器设备 | 第17页 |
| ·常规试剂及试剂盒 | 第17-18页 |
| ·抗体试剂 | 第18页 |
| ·溶液及试剂配制 | 第18-21页 |
| ·实验方法 | 第21-28页 |
| ·重组蛋白的原核表达 | 第21-24页 |
| ·表达蛋白的纯化 | 第24-26页 |
| ·表达、纯化蛋白的 Western blotting 检测 | 第26-28页 |
| ·纯化蛋白的浓度测定 | 第28页 |
| ·结果 | 第28-31页 |
| ·重组质粒酶切鉴定的结果 | 第28页 |
| ·重组质粒诱导表达的SDS/PAGE 电泳结果 | 第28页 |
| ·重组质粒诱导表达的时间优化实验的SDS/PAGE 电泳结果 | 第28-29页 |
| ·重组表达的 Aβ_(1－42)多肽在8M 尿素变性条件下纯化的 SDS | 第29页 |
| ·重组表达的 Aβ_(1-42) 多肽在非变性条件下纯化的 SDS/PAGE 结果 | 第29页 |
| ·表达纯化蛋白的 Western blot 检测结果 | 第29-30页 |
| ·重组蛋白 Aβ_(1-42)多肽浓度测定的 SDS/PAGE 结果 | 第30-31页 |
| ·分析和讨论 | 第31页 |
| ·影响蛋白表达的因素 | 第31页 |
| ·纯化时的注意事项 | 第31页 |
| 3 实验二 Aβ_(1-42) 寡聚体体外聚合的初步探索 | 第31-36页 |
| ·实验材料和试剂 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31-33页 |
| ·纯化蛋白的酶切实验 | 第31-32页 |
| ·原核表达的 Aβ_(1-42) PBS 稀释后体外聚合的研究 | 第32页 |
| ·原核表达的 Aβ_(1-42)经HFIP-DMSO 溶解后体外聚合的研究 | 第32-33页 |
| ·化学合成的 Aβ_(1-42)体外聚合的探索 | 第33页 |
| ·结果 | 第33-36页 |
| ·纯化蛋白酶切的SDS－PAGE 分析 | 第33-34页 |
| ·原核表达的 Aβ_(1-42)体外聚合的结果分析 | 第34-36页 |
| ·化学合成的 Aβ_(1-42)体外聚合的 SDS-PAGE 分析 | 第36页 |
| ·分析和讨论 | 第36页 |
| ·原核表达的 Aβ_(1-42)的体外聚合方法的比较 | 第36页 |
| ·化学合成的 Aβ_(1-42)体外聚合失败的分析 | 第36页 |
| 4 实验三 新构建质粒的原核表达和纯化 | 第36-38页 |
| ·实验材料和实验方法 | 第37页 |
| ·实验结果 | 第37-38页 |
| ·新质粒的诱导表达的 SDS-PAGE 分析 | 第37页 |
| ·新质粒的表达纯化的 SDS-PAGE 分析 | 第37-38页 |
| ·新质粒的 Western blotting 分析 | 第38页 |
| ·讨论和分析 | 第38页 |
| 5 结论 | 第38-42页 |
| ·Aβ_(1-42)多肽的表达和纯化 | 第38-39页 |
| ·寡聚体的体外聚合 | 第39-40页 |
| ·两个不同质粒的比较 | 第40-42页 |
| 参考文献 | 第42-45页 |
| 附录 | 第45-46页 |
| 作者简介 | 第46页 |
