中文摘要 | 第4-7页 |
Abstract | 第7-10页 |
一、引言 | 第13-16页 |
二、材料与方法 | 第16-27页 |
2.1 实验材料 | 第16-19页 |
2.1.1 细胞系 | 第16页 |
2.1.2 只要试剂和材料 | 第16-18页 |
2.1.3 主要仪器和设备 | 第18页 |
2.1.4 常用缓冲液及配制 | 第18-19页 |
2.2 实验方法 | 第19-27页 |
2.2.1 细胞培养 | 第19页 |
2.2.2 RNA 提取 | 第19-20页 |
2.2.3 RT-PCR 和 PCR | 第20-22页 |
2.2.4 回收纯化目的基因 | 第22-23页 |
2.2.5 目的基因与载体(质粒)连接 | 第23页 |
2.2.6 瞬时转染实验 | 第23-24页 |
2.2.7 细胞免疫荧光实验 | 第24页 |
2.2.8 免疫共沉淀 | 第24-25页 |
2.2.9 蛋白质免疫印迹实验(Western blot) | 第25-26页 |
2.2.10 膜蛋白分离提取实验 | 第26-27页 |
三、结果 | 第27-37页 |
3.1 重组蛋白(MT2-V5)在 HEK 293 和 BEL 7402 细胞膜上定位情况 | 第27-28页 |
3.2 Matriptase-2 在细胞裂解液和上清中的活化、酶切情况 | 第28-30页 |
3.3 蛋白酶抑制剂对 Matriptase-2 胞外段脱落(酶切)的影响 | 第30-31页 |
3.4 Matriptase-2 的自切 | 第31-32页 |
3.5 Matriptase-2 在细胞膜上的活化情况 | 第32-34页 |
3.6 糖基化修饰对 Matriptase-2 表达,活化以及胞外段脱落(酶切)的影响 | 第34-37页 |
四、讨论 | 第37-40页 |
五、展望 | 第40-41页 |
参考文献 | 第41-45页 |
综述:Ⅱ型跨膜丝氨酸蛋白酶的研究进展 | 第45-56页 |
参考文献 | 第50-56页 |
硕士学位期间发表的论文 | 第56-57页 |
缩略词表 | 第57-59页 |
致谢 | 第59-61页 |