| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-19页 |
| 1.1 高血压疾病的危害和现状 | 第10页 |
| 1.2 血管紧张素转化酶的性质和研究进展 | 第10-11页 |
| 1.2.1 血管紧张素转化酶的作用原理 | 第10-11页 |
| 1.2.2 血管紧张素转化酶的分子特性 | 第11页 |
| 1.3 酶的分离与纯化 | 第11-17页 |
| 1.3.1 细胞破碎 | 第12-13页 |
| 1.3.2 沉淀法 | 第13-15页 |
| 1.3.3 凝胶过滤色谱法 | 第15页 |
| 1.3.4 离子交换色谱法 | 第15-16页 |
| 1.3.5 亲和色谱法 | 第16-17页 |
| 1.3.6 改进纯化方法 | 第17页 |
| 1.4 本课题的研究目的、意义和研究内容 | 第17-19页 |
| 1.4.1 本课题的研究目的、意义及研究现状介绍 | 第17-18页 |
| 1.4.2 本课题的研究内容 | 第18-19页 |
| 第二章 猪肺血管紧张素转化酶的分离纯化及工艺优化 | 第19-39页 |
| 2.1 引言 | 第19页 |
| 2.2 试剂与仪器 | 第19-20页 |
| 2.2.1 材料和实验试剂 | 第19-20页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第20页 |
| 2.3 实验方法 | 第20-26页 |
| 2.3.1 分析方法 | 第20-22页 |
| 2.3.2 猪肺ACE的粗提 | 第22-23页 |
| 2.3.3 猪肺ACE的纯化—阴离子交换层析 | 第23-26页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第26-38页 |
| 2.4.1 酶活测定 | 第26-27页 |
| 2.4.2 最佳前处理方式的选取 | 第27页 |
| 2.4.3 最适浆液比的选取 | 第27-28页 |
| 2.4.4 盐析初始最适蛋白浓度的选取 | 第28-29页 |
| 2.4.5 猪肺ACE的盐析 | 第29-30页 |
| 2.4.6 DEAE-Sepharose FF阴离子交换色谱最适上柱条件的确定 | 第30-38页 |
| 2.5 小结 | 第38-39页 |
| 第三章 猪肺ACE的酶学性质 | 第39-48页 |
| 3.1 引言 | 第39页 |
| 3.2 材料与仪器 | 第39-40页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第39-40页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第40页 |
| 3.3 实验方法 | 第40-42页 |
| 3.3.1 蛋白含量和酶活测定 | 第40页 |
| 3.3.2 猪肺ACE分子量测定 | 第40-41页 |
| 3.3.3 猪肺ACE酶学性质研究方法 | 第41-42页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第42-46页 |
| 3.4.1 猪肺ACE分子量测定结果 | 第42-43页 |
| 3.4.2 猪肺ACE酶学性质研究结果与讨论 | 第43-46页 |
| 3.5 小结 | 第46-48页 |
| 第四章 兔肺血管紧张素转化酶的提取纯化 | 第48-57页 |
| 4.1 引言 | 第48页 |
| 4.2 材料与仪器 | 第48-49页 |
| 4.2.1 材料和实验试剂 | 第48-49页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第49页 |
| 4.3 实验方法 | 第49-51页 |
| 4.3.1 蛋白质含量和酶活测定方法 | 第49页 |
| 4.3.2 兔肺血管紧张素转化酶的分离纯化 | 第49-50页 |
| 4.3.3 兔肺血管紧张素转化酶的分子量测定 | 第50页 |
| 4.3.4 兔肺血管紧张素转化酶的酶学性质研究方法 | 第50-51页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第51-56页 |
| 4.4.1 兔肺ACE的分离纯化结果 | 第51-53页 |
| 4.4.2 免肺ACE的分子量测定结果 | 第53-54页 |
| 4.4.3 兔肺ACE的酶学性质 | 第54-56页 |
| 4.5 小结 | 第56-57页 |
| 第五章 结论与建议 | 第57-59页 |
| 5.1 结论 | 第57-58页 |
| 5.2 建议 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-64页 |
| 致谢 | 第64-65页 |
| 读研期间发表的学术论文 | 第65页 |