| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-21页 |
| §1-1 群体感应 | 第10-17页 |
| 1-1-1 引言 | 第10页 |
| 1-1-2 革兰氏阴性细菌的调控系统 | 第10-15页 |
| 1-1-3 革兰氏阳性细菌中（G+菌）寡肽介导的信息系统 | 第15-16页 |
| 1-1-4 细菌种间的QS系统 | 第16-17页 |
| §1-2 群体感应干扰策略的研究 | 第17-19页 |
| §1-3 本实验的研究内容 | 第19-20页 |
| 1-3-1 AHL降解酶的分离纯化 | 第19页 |
| 1-3-2 AHL降解酶的性质研究 | 第19-20页 |
| §1-4 本实验的研究目的和意义 | 第20-21页 |
| 第二章 实验材料和方法 | 第21-32页 |
| §2-1 菌种 | 第21页 |
| §2-2 主要试剂 | 第21-22页 |
| §2-3 主要仪器 | 第22-23页 |
| §2-4 培养基和培养条件 | 第23页 |
| 2-4-1 培养基 | 第23页 |
| 2-4-2 培养条件 | 第23页 |
| §2-5 有关溶液的配制 | 第23-24页 |
| §2-6 试验方法和步骤 | 第24-32页 |
| 2-6-1 AHL降解酶活性的检测 | 第24页 |
| 2-6-2 蛋白浓度的测定 | 第24-25页 |
| 2-6-3 蛋白的 SDS-PAGE 检测 | 第25页 |
| 2-6-4 快速银染法操作步骤 | 第25-26页 |
| 2-6-5 与质谱联用的银染色方法的操作步骤 | 第26页 |
| 2-6-6 红冬孢酵母菌R1 中AHL降解酶的分离纯化 | 第26-29页 |
| 2-6-7 蛋白的性质鉴定 | 第29-32页 |
| 第三章 结果与分析 | 第32-41页 |
| §3-1 红冬孢酵母菌R1 中AHL降解酶的分离纯化 | 第32-36页 |
| 3-1-1 硫酸铵分级盐析 | 第32页 |
| 3-1-2 蛋白浓度标准曲线的确定 | 第32-33页 |
| 3-1-3 离子交换层析中pH的选择 | 第33页 |
| 3-1-4 蛋白的离子交换层析 | 第33-34页 |
| 3-1-5 蛋白的疏水层析 | 第34-35页 |
| 3-1-6 蛋白的胶回收 | 第35-36页 |
| §3-2 蛋白的性质鉴定 | 第36-41页 |
| 3-2-1 蛋白酶K对目的蛋白的降解作用 | 第36页 |
| 3-2-2 不同pH条件对蛋白活性的影响 | 第36-37页 |
| 3-2-3 不同盐浓度对蛋白稳定性的影响 | 第37-38页 |
| 3-2-4 检测蛋白对不同AHLs的降解情况 | 第38页 |
| 3-2-5 鉴定蛋白对AHLs的作用位点 | 第38-40页 |
| 3-2-6 蛋白双向电泳分析 | 第40-41页 |
| 第四章 讨论 | 第41-42页 |
| §4-1 蛋白质的浓缩 | 第41页 |
| §4-2 离子交换层析上样缓冲液pH的确定 | 第41页 |
| §4-3 蛋白的胶回收 | 第41-42页 |
| 第五章 结论 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-47页 |
| 致谢 | 第47-48页 |
| 攻读学位期间所取得的相关科研成果 | 第48页 |
