| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-21页 |
| 1.1 前言 | 第9-11页 |
| 1.2 抗体 | 第11-18页 |
| 1.2.1 抗体的结构与功能 | 第11-14页 |
| 1.2.2 单克隆抗体 | 第14-15页 |
| 1.2.3 单克隆抗体的色谱纯化 | 第15-18页 |
| 1.3 金黄色葡萄球菌蛋白A | 第18-19页 |
| 1.3.1 蛋白A的发现与命名 | 第18页 |
| 1.3.2 蛋白A的结构、性质与应用 | 第18-19页 |
| 1.4 本文的主要工作 | 第19-21页 |
| 第二章 重组蛋白A的表达与纯化 | 第21-36页 |
| 2.1 前言 | 第21页 |
| 2.2 实验材料和设备 | 第21-24页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第21-22页 |
| 2.2.2 实验设备 | 第22页 |
| 2.2.3 培养基 | 第22-23页 |
| 2.2.4 主要溶液的配置 | 第23-24页 |
| 2.3 实验方法 | 第24-31页 |
| 2.3.1 重组蛋白A表达菌种的构建 | 第24-27页 |
| 2.3.2 Bradford法测定蛋白浓度 | 第27页 |
| 2.3.3 聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第27-28页 |
| 2.3.4 重组蛋白A的发酵表达 | 第28-30页 |
| 2.3.5 重组蛋白A的分离纯化 | 第30-31页 |
| 2.4 实验结果和讨论 | 第31-35页 |
| 2.4.1 生长曲线的测定 | 第31-32页 |
| 2.4.2 诱导条件的优化 | 第32-33页 |
| 2.4.3 蛋白A表达产物的检测 | 第33-34页 |
| 2.4.4 离子交换色谱纯化蛋白A | 第34-35页 |
| 2.5 本章小节 | 第35-36页 |
| 第三章 蛋白A亲和色谱介质制备及其与抗体结合行为研究 | 第36-45页 |
| 3.1 前言 | 第36页 |
| 3.2 实验材料和设备 | 第36-38页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第36-37页 |
| 3.2.2 实验设备 | 第37-38页 |
| 3.2.3 主要溶液的配置 | 第38页 |
| 3.3 实验方法 | 第38-41页 |
| 3.3.1 亲和介质的制备 | 第38-39页 |
| 3.3.2 BCA法测定配基密度 | 第39-40页 |
| 3.3.3 吸附平衡实验 | 第40页 |
| 3.3.4 游离的蛋白配基与抗体的等温滴定微量热实验 | 第40-41页 |
| 3.3.5 偶联后的蛋白配基与抗体的等温滴定微量热实验 | 第41页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第41-44页 |
| 3.4.1 吸附平衡实验 | 第41-42页 |
| 3.4.2 亲和介质与抗体的等温滴定微量分析 | 第42-43页 |
| 3.4.3 游离配基与抗体结合的等温滴定微量分析 | 第43-44页 |
| 3.5 本章小节 | 第44-45页 |
| 第四章 蛋白A配基的碱性稳定性研究 | 第45-53页 |
| 4.1 前言 | 第45-46页 |
| 4.2 实验材料和设备 | 第46-48页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第46页 |
| 4.2.2 实验设备 | 第46-47页 |
| 4.2.3 主要溶液的配置 | 第47-48页 |
| 4.3 实验方法 | 第48-50页 |
| 4.3.1 SpA_(4mz)的设计、合成、表达与纯化 | 第48-49页 |
| 4.3.2 微量差示扫描量热法检测蛋白稳定性 | 第49-50页 |
| 4.3.3 NaOH处理亲和色谱介质检测配基稳定性 | 第50页 |
| 4.4 实验结果与讨论 | 第50-52页 |
| 4.4.1 微量差示扫描量热法检测蛋白稳定性 | 第50-51页 |
| 4.4.2 NaOH处理亲和色谱介质检测配基稳定性 | 第51-52页 |
| 4.5 本章小节 | 第52-53页 |
| 第五章 结论与展望 | 第53-55页 |
| 5.1 结论 | 第53页 |
| 5.2 展望 | 第53-55页 |
| 参考文献 | 第55-58页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59页 |
