| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 缩略语/符号说明 | 第10-12页 |
| 前言 | 第12-15页 |
| 研究现状、成果 | 第12-13页 |
| 研究目的、方法 | 第13-15页 |
| 一、α-Synuclein过表达对N2A细胞蛋白表达和功能的影响 | 第15-61页 |
| 1.1 对象和方法 | 第15-34页 |
| 1.1.1 实验对象 | 第15页 |
| 1.1.2 实验试剂和设备 | 第15-19页 |
| 1.1.3 实验方法 | 第19-34页 |
| 1.2 结果 | 第34-49页 |
| 1.2.1 α-Synuclein-GFP重组质粒的测序 | 第34-35页 |
| 1.2.2 N2A细胞培养细胞脂质体转染及稳定细胞系的获得 | 第35-36页 |
| 1.2.3 运用Western blot和细胞免疫化学法证实稳定细胞系构建成功 | 第36-38页 |
| 1.2.4 不同细胞系细胞存活率以及相关蛋白表达的比较 | 第38-40页 |
| 1.2.5 不同药物处理后用MTT法比较细胞存活率差异 | 第40-43页 |
| 1.2.6 对照组细胞对葡萄糖脑苷脂酶特异性抑制剂AMP-Deoxynojirimycin+6-OHDA 所介导的细胞毒性更加敏感 | 第43-45页 |
| 1.2.7 NMDA和 6-OHDA增加实验组细胞α-Synuclein聚集 | 第45-46页 |
| 1.2.8 葡萄糖脑苷脂酶活性检测 | 第46-49页 |
| 1.3 讨论 | 第49-60页 |
| 1.3.1 α-synuclein过表达N2A细胞系的选择和成功构建 | 第49页 |
| 1.3.2 α-Synuclein与PD | 第49-52页 |
| 1.3.3 α-Synuclein过表达与其他物质的相互影响 | 第52-60页 |
| 1.4 小结 | 第60-61页 |
| 二、α-Synuclein过表达对活体内相关蛋白表的影响 | 第61-76页 |
| 2.1 对象和方法 | 第61-63页 |
| 2.1.1 实验对象 | 第61页 |
| 2.1.2 实验设备和试剂 | 第61页 |
| 2.1.3 实验方法 | 第61-63页 |
| 2.2 结果 | 第63-72页 |
| 2.2.1 α-Synuclein过表达转基因小鼠纹状体相关蛋白表分析 | 第63-67页 |
| 2.2.2 α-Synuclein过表达转基因小鼠中脑黑质相关蛋白表达分析 | 第67-72页 |
| 2.3 讨论 | 第72-75页 |
| 2.3.1 α-Synuclein磷酸化与PD | 第72-73页 |
| 2.3.2 α-Synuclein过表达上调谷氨酸受体的磷酸化水平 | 第73页 |
| 2.3.3 α-Synuclein 过表达上调小窝蛋白-1 水平 | 第73-75页 |
| 2.4 小结 | 第75-76页 |
| 全文结论 | 第76-78页 |
| 论文创新点 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-88页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第88-90页 |
| 综述 从戈谢病到帕金森病 | 第90-105页 |
| 综述参考文献 | 第98-105页 |
| 致谢 | 第105-106页 |
