| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 目录 | 第10-12页 |
| 图目录 | 第12-13页 |
| 表目录 | 第13-14页 |
| 主要符号表 | 第14-15页 |
| 第1章 绪论 | 第15-25页 |
| ·生物催化的简介 | 第15页 |
| ·2-脱氧D-核糖-5磷酸醛缩酶简介 | 第15-21页 |
| ·2-脱氧D-核糖-5磷酸醛缩酶的性质 | 第16-17页 |
| ·2-脱氧D-核糖-5磷酸醛缩酶的催化机制 | 第17页 |
| ·2-脱氧-D-核糖-5磷酸醛缩酶的应用及其价值 | 第17-19页 |
| ·2-脱氧-D-核糖-5磷酸醛缩酶的应用局限性 | 第19页 |
| ·2-脱氧D-核糖-5磷酸醛缩酶的研究进展 | 第19-21页 |
| ·固定化的酶简介 | 第21-23页 |
| ·酶的固定方法 | 第21-23页 |
| ·固定化酶的优缺点 | 第23页 |
| ·研究的目的与主要内容 | 第23-25页 |
| ·研究目的 | 第23-24页 |
| ·研究的主要内容 | 第24-25页 |
| 第2章 细胞的制备及酶活测定方法的建立 | 第25-33页 |
| ·实验材料 | 第25-26页 |
| ·菌株 | 第25页 |
| ·培养基 | 第25页 |
| ·主要试剂 | 第25页 |
| ·主要仪器 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-29页 |
| ·工程菌E.coli BL21的发酵 | 第26-28页 |
| ·分析方法 | 第28页 |
| ·酶活测定方法的研究 | 第28-29页 |
| ·实验结果和讨论 | 第29-32页 |
| ·工程菌E.coli BL21的发酵 | 第29-30页 |
| ·酶活测定方法的建立 | 第30-32页 |
| ·小结 | 第32-33页 |
| 第3章 粗酶的提取及分子量的确定 | 第33-37页 |
| ·实验材料 | 第33页 |
| ·主要试剂 | 第33页 |
| ·主要仪器 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-35页 |
| ·粗酶的提取 | 第33-34页 |
| ·SDS-PAGE凝胶电泳 | 第34-35页 |
| ·实验结果和讨论 | 第35-36页 |
| ·细胞破碎条件的确定 | 第35-36页 |
| ·DERA相对分子质量的确定 | 第36页 |
| ·小结 | 第36-37页 |
| 第4章 DERA的固定化 | 第37-58页 |
| ·实验材料 | 第37-38页 |
| ·固定化载体 | 第37页 |
| ·主要试剂 | 第37-38页 |
| ·主要仪器 | 第38页 |
| ·实验方法 | 第38-43页 |
| ·固定化酶的酶活回收率和比活力的计算公式 | 第38页 |
| ·DERA固定化工艺的研究 | 第38-40页 |
| ·固定化酶和E.coli BL21催化活性的考察 | 第40-42页 |
| ·固定化酶稳定性的考察 | 第42页 |
| ·固定化DERA最佳反应条件的研究 | 第42-43页 |
| ·固定化酶催化产物的氧化反应 | 第43页 |
| ·结果和讨论 | 第43-57页 |
| ·DERA固定化条件的确定 | 第43-47页 |
| ·固定化酶和E.coli BL21催化活性的比较 | 第47-52页 |
| ·固定化酶稳定性的考察 | 第52-55页 |
| ·固定化酶最佳反应条件的确定 | 第55-56页 |
| ·3R,5R-二羟基-1-[苄氧羰基]氨基-7-庚酸的制备 | 第56-57页 |
| ·小结 | 第57-58页 |
| 结论 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-64页 |
| 附录Ⅰ：N-苄氧羰基-3-氨基丙醛的CNMR、HNMR、LC-MS结果 | 第64-66页 |
| 附录Ⅱ: 3R,5R-二羟基-1-[苄氧羰基]氨基-7-庚酸的CNMR、HNMR、LC-MS结果 | 第66-68页 |
| 致谢 | 第68页 |
