| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第1章 前言 | 第9-17页 |
| 1.1 生物体抗氧化系统概述 | 第9-11页 |
| 1.1.1 生物体内的主要活性氧来源及其危害 | 第9页 |
| 1.1.2 生物体主要抗氧化系统 | 第9-10页 |
| 1.1.3 研究抗氧化系统的意义 | 第10-11页 |
| 1.2 硫氧还蛋白抗氧化系统蛋白结构及其功能 | 第11-12页 |
| 1.3 日本血吸虫氧化还原平衡系统及硫氧还蛋白抗氧化系统 | 第12-13页 |
| 1.4 X-射线结晶学研究概述 | 第13-16页 |
| 1.4.1 X-射线的发现与晶体学 | 第13-14页 |
| 1.4.2 X-射线在蛋白质晶体学中的应用 | 第14页 |
| 1.4.3 蛋白质结晶原理及影响因素 | 第14-16页 |
| 1.5 本论文研究创新点 | 第16-17页 |
| 第2章 日本血吸虫硫氧还蛋白(wtSj Trx)的制备及活性表征 | 第17-32页 |
| 2.1 实验材料 | 第17-20页 |
| 2.1.1 实验菌株与载体 | 第17页 |
| 2.1.2 实验试剂及药品 | 第17-18页 |
| 2.1.3 实验主要仪器设备（见附录） | 第18页 |
| 2.1.4 实验培养基及相关溶液的配制 | 第18-20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-28页 |
| 2.2.1 目的基因SjTrx的制备 | 第20-22页 |
| 2.2.2 重组表达载体（wtSjTrx-pET28a）的构建 | 第22-24页 |
| 2.2.3 日本血吸虫硫氧还蛋白SjTrx的表达 | 第24-26页 |
| 2.2.4 日本血吸虫硫氧还蛋白wtSjTrx的纯化 | 第26页 |
| 2.2.5 日本血吸虫wtSjTrx的活性测定 | 第26-28页 |
| 2.3 实验结果 | 第28-31页 |
| 2.3.1 wtSj Trx基因的克隆 | 第28页 |
| 2.3.2 wtSj Trx-pET28a菌落的鉴定 | 第28页 |
| 2.3.3 wtSj Trx的表达与鉴定 | 第28-29页 |
| 2.3.4 wtSj Trx的纯化 | 第29-30页 |
| 2.3.5 wtSj Trx的活性分析 | 第30-31页 |
| 2.4 本章小结 | 第31-32页 |
| 第3章 日本血吸虫硫氧还蛋白（wtSjtrx）的结晶学研究 | 第32-39页 |
| 3.1 实验材料 | 第32页 |
| 3.1.1 实验菌株、质粒 | 第32页 |
| 3.1.2 实验试剂药品 | 第32页 |
| 3.1.3 实验仪器设备（见附录） | 第32页 |
| 3.1.4 实验培养基及相关溶液的配制（见 2.1.4） | 第32页 |
| 3.2 实验方法 | 第32-33页 |
| 3.2.1 wtSj Trx晶体生长条件筛选及条件优化 | 第32-33页 |
| 3.2.2 wtSj Trx晶体数据收集及结构解析 | 第33页 |
| 3.3 实验结果 | 第33-38页 |
| 3.3.1 wtSj Trx的结晶 | 第33-34页 |
| 3.3.2 wtSj Trx的空间结构 | 第34-38页 |
| 3.4 小结与讨论 | 第38-39页 |
| 第4章 日本血吸虫SjTGR~(C596S)及SjTrx~(C37S)突变体的克隆及蛋白制备 | 第39-45页 |
| 4.1 实验材料 | 第39-40页 |
| 4.1.1 实验质粒和菌株 | 第39页 |
| 4.1.2 实验试剂及药品 | 第39-40页 |
| 4.1.3 实验主要仪器设备（见附录） | 第40页 |
| 4.1.4 实验培养基及相关溶液的配制（见 2.1.4） | 第40页 |
| 4.2 实验方法 | 第40-43页 |
| 4.2.1 突变克隆及鉴定 | 第40-42页 |
| 4.2.2 突变体蛋白的表达 | 第42-43页 |
| 4.2.3 突变体蛋白的纯化 | 第43页 |
| 4.3 实验结果 | 第43-44页 |
| 4.3.1 定点突变与克隆 | 第43页 |
| 4.3.2 突变体蛋白的制备 | 第43-44页 |
| 4.4 本章小结 | 第44-45页 |
| 第5章 日本血吸虫SjTGR-SjTrx蛋白复合物的制备及晶体学初步研究 | 第45-50页 |
| 5.1 实验材料 | 第45-46页 |
| 5.1.1 实验试剂及药品 | 第45页 |
| 5.1.2 实验主要仪器设备（见附录） | 第45页 |
| 5.1.3 实验培养基及相关溶液的配制（见 2.1.4） | 第45-46页 |
| 5.2 实验方法 | 第46-47页 |
| 5.2.1 蛋白复合物SjTGR-SjTrx的制备及鉴定 | 第46页 |
| 5.2.2 蛋白复合物SjTGR-SjTrx的结晶与优化 | 第46-47页 |
| 5.2.3 晶体数据收集 | 第47页 |
| 5.3 实验结果 | 第47-48页 |
| 5.3.1 蛋白复合物SjTrx~(C37S)和SjTGR~(C596S)的结晶 | 第47-48页 |
| 5.3.2 蛋白复合物SjTrx~(C37S)和SjTGR~(C596S)的X-射线衍射数据分析 | 第48页 |
| 5.4 小结与讨论 | 第48-50页 |
| 第6章 结论 | 第50-51页 |
| 附录一 英文缩写 | 第51-52页 |
| 附录二 主要仪器设备 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-58页 |
| 硕士期间发表论文 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59页 |
