| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-28页 |
| 1.1 天然VE提纯的酶法预处理技术 | 第13-16页 |
| 1.1.1 VE的结构和基本性质 | 第13页 |
| 1.1.2 VE的生理作用及应用 | 第13-14页 |
| 1.1.3 天然VE的来源 | 第14-15页 |
| 1.1.4 天然VE提纯的酶法预处理及评价 | 第15-16页 |
| 1.2 脂肪酶的固定化 | 第16-23页 |
| 1.2.1 脂肪酶的概述 | 第16-17页 |
| 1.2.2 假丝酵母脂肪酶的结构和催化机理 | 第17-18页 |
| 1.2.3 游离酶的缺点 | 第18-19页 |
| 1.2.4 固定化酶的提出及优点 | 第19页 |
| 1.2.5 固定化方法 | 第19-22页 |
| 1.2.6 脂肪酶固定化的载体 | 第22-23页 |
| 1.3 与本课题相关的研究进展 | 第23-26页 |
| 1.3.1 脂肪酶催化结构的研究 | 第23-24页 |
| 1.3.2 固定化酶的研究 | 第24-25页 |
| 1.3.3 固定化脂肪酶酶预处理大豆油脱臭馏出物的研究 | 第25-26页 |
| 1.4 本论文研究意义和内容 | 第26-28页 |
| 1.4.1 研究意义 | 第26-27页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第27-28页 |
| 第二章 固定化方法的选择 | 第28-69页 |
| 2.1 实验材料 | 第29页 |
| 2.2 实验试剂与仪器 | 第29-30页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第29页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第29-30页 |
| 2.3 实验方法 | 第30-34页 |
| 2.3.1 溶液的配制 | 第30-31页 |
| 2.3.2 酸值的测定 | 第31-32页 |
| 2.3.3 酶液浓度的测定 | 第32页 |
| 2.3.4 固定化酶的制备 | 第32-33页 |
| 2.3.4.1 物理吸附法制备固定化酶 | 第32-33页 |
| 2.3.4.2 共价/交联结合法制备壳聚糖凝胶固定化酶 | 第33页 |
| 2.3.4.3 包埋法制备壳聚糖凝胶固定化酶 | 第33页 |
| 2.3.4.4 离子交换吸附法制备固定化酶 | 第33页 |
| 2.3.5 固定化酶催化大豆油脱臭馏出物脂肪酸甲酯化/水解反应 | 第33-34页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第34-66页 |
| 2.4.1 酶液浓度的标准曲线 | 第34-35页 |
| 2.4.2 物理吸附法制备壳聚糖凝胶固定化酶 | 第35-39页 |
| 2.4.2.1 不同酶浓度对固定化酶酯化/水解性能的影响 | 第35-36页 |
| 2.4.2.2 不同载体的量对固定化酶酯化/水解性能的影响 | 第36-37页 |
| 2.4.2.3 不同吸附时间对固定化酶酯化/水解性能的影响 | 第37-39页 |
| 2.4.3 共价/交联结合法制备壳聚糖凝胶固定化酶 | 第39-43页 |
| 2.4.3.1 交联剂的选择 | 第39-40页 |
| 2.4.3.2 不同戊二醛的量对固定化酶性能的影响 | 第40-41页 |
| 2.4.3.3 交联时间对固定化酶性能的影响 | 第41-43页 |
| 2.4.3.4 保存时间对固定化酶性能的影响 | 第43页 |
| 2.4.4 包埋法制备壳聚糖凝胶固定化酶 | 第43-49页 |
| 2.4.4.1 不同pH对固定化酶性能的影响 | 第43-44页 |
| 2.4.4.2 不同TPP的量对固定化酶性能的影响 | 第44-46页 |
| 2.4.4.3 不同酶量对固定化酶性能的影响 | 第46-47页 |
| 2.4.4.4 不同壳聚糖浓度对固定化酶性能的影响 | 第47-48页 |
| 2.4.4.5 二次调节pH对固定化酶性能的影响 | 第48-49页 |
| 2.4.5 离子交换吸附法制备固定化酶 | 第49-66页 |
| 2.4.5.1 单因素试验 | 第49-57页 |
| 2.4.5.1.1 树脂种类的选择 | 第49-50页 |
| 2.4.5.1.2 酶液浓度对催化性能的影响 | 第50-51页 |
| 2.4.5.1.3 树脂的量对催化性能的影响 | 第51-52页 |
| 2.4.5.1.4 酶液pH对催化性能的影响 | 第52-53页 |
| 2.4.5.1.5 吸附时间对催化性能的影响 | 第53-54页 |
| 2.4.5.1.6 振荡转速对催化性能的影响 | 第54-55页 |
| 2.4.5.1.7 振荡温度对催化性能的影响 | 第55-57页 |
| 2.4.5.1.8 多次固定化对酶结合率的影响 | 第57页 |
| 2.4.5.2 Plackett-Burman试验设计及结果 | 第57-60页 |
| 2.4.5.3 Box-Behnken试验设计及结果分析 | 第60-66页 |
| 2.4.5.3.1 模型方程的建立与显著性检验 | 第60-63页 |
| 2.4.5.3.2 固定化酶的响应面分析 | 第63-66页 |
| 2.4.5.3.3 模型验证实验 | 第66页 |
| 2.5 本章小结 | 第66-69页 |
| 第三章 树脂固定化酶的催化性能研究 | 第69-81页 |
| 3.1 实验材料 | 第69页 |
| 3.2 实验试剂与仪器 | 第69-70页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第69-70页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第70页 |
| 3.3 实验方法 | 第70-72页 |
| 3.3.1 溶液的配制 | 第70页 |
| 3.3.2 酸值的测定 | 第70页 |
| 3.3.3 反应过程 | 第70-72页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第72-79页 |
| 3.4.1 固定化酶的酶活 | 第72-73页 |
| 3.4.2 利用棕榈油测定固定化酶水解效果 | 第73页 |
| 3.4.3 有机溶剂的选择 | 第73-74页 |
| 3.4.4 固定化酶对不同羟基供体催化酯化的效果 | 第74页 |
| 3.4.5 固定化酶的最适反应pH | 第74-76页 |
| 3.4.6 固定化酶的最适反应温度 | 第76-77页 |
| 3.4.7 固定化酶的米氏方程 | 第77-79页 |
| 3.4.8 固定化酶的稳定性 | 第79页 |
| 3.5 本章小结 | 第79-81页 |
| 第四章 离子交换树脂固定化脂肪酶的机理探索 | 第81-87页 |
| 4.1 实验材料与方法 | 第81-82页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第81页 |
| 4.1.2 实验试剂 | 第81页 |
| 4.1.3 实验仪器 | 第81-82页 |
| 4.2 实验方法 | 第82页 |
| 4.2.1 脂肪酶固定化的机理探索 | 第82页 |
| 4.2.2 pH对固定化脂肪酶催化活性影响的探索 | 第82页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第82-85页 |
| 4.3.1 脂肪酶固定化的机理探索 | 第82-85页 |
| 4.3.2 pH对固定化脂肪酶催化活性影响的探索 | 第85页 |
| 4.4 本章小结 | 第85-87页 |
| 第五章 总结与展望 | 第87-89页 |
| 参考文献 | 第89-95页 |
| 致谢 | 第95-96页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第96页 |
