| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 符号说明 | 第9-11页 |
| 图序 | 第11-12页 |
| 表序 | 第12-13页 |
| 目录 | 第13-15页 |
| 第一章 综述 | 第15-31页 |
| ·引言 | 第15页 |
| ·肌球蛋白超家族 | 第15-19页 |
| ·第Ⅱ类肌球蛋白 | 第19-20页 |
| ·平滑肌肌球蛋白(Smooth Muscle Myosin,SmM) | 第20-24页 |
| ·平滑肌肌球蛋白的结构 | 第20-21页 |
| ·平滑肌肌球蛋白的磷酸化调节机制 | 第21-22页 |
| ·肌球蛋白轻链激酶(Myosin Light Chain Kinase,MLCK) | 第22-24页 |
| ·肌球蛋白磷酸酶(MP) | 第24页 |
| ·研究背景 | 第24-30页 |
| ·研究意义 | 第30-31页 |
| 第二章 平滑肌肌球蛋白的双头结构在磷酸化调节中的作用 | 第31-71页 |
| ·前言 | 第31-32页 |
| ·材料方法 | 第32-50页 |
| ·试剂 | 第32页 |
| ·仪器设备 | 第32-33页 |
| ·质粒与菌种 | 第33页 |
| ·基因克隆 | 第33-38页 |
| ·真核细胞蛋白表达与纯化 | 第38-41页 |
| ·ATP水解酶活力测定 | 第41-45页 |
| ·蛋白酶处理Sm849 | 第45-46页 |
| ·凝胶过滤层析 | 第46页 |
| ·蛋白梯度胶的配制 | 第46-47页 |
| ·电镜实验 | 第47-48页 |
| ·非变性胶电泳 | 第48-49页 |
| ·平滑肌肌球蛋白轻链激酶(MLCK)的制备 | 第49-50页 |
| ·实验结果与分析 | 第50-67页 |
| ·平滑肌肌球蛋白不同截短蛋白的获得 | 第50-53页 |
| ·平滑肌肌球蛋白二聚化的鉴定 | 第53-58页 |
| ·维持平滑肌肌球蛋白稳定二聚化所需要的关键尾部区域 | 第58-60页 |
| ·双头结构对于平滑肌肌球蛋白的磷酸化依赖的激活是必须的 | 第60-65页 |
| ·酶解增加了S1的ATP水解酶活力 | 第65-67页 |
| ·本章小结 | 第67-68页 |
| ·讨论 | 第68-71页 |
| 第三章 平滑肌肌球蛋白头尾相互作用在磷酸化调节中的作用 | 第71-94页 |
| ·前言 | 第71-72页 |
| ·材料方法 | 第72-78页 |
| ·实验材料 | 第72-73页 |
| ·实验方法 | 第73-78页 |
| ·实验结果与分析 | 第78-92页 |
| ·平滑肌肌球蛋白943之前的尾部参与头尾相互作用 | 第78-82页 |
| ·平滑肌肌球蛋白899之后的尾部参与头尾相互作用 | 第82-84页 |
| ·尾部的酸性氨基酸参与了头尾相互作用 | 第84-88页 |
| ·头部的碱性氨基酸参与了头尾相互作用 | 第88-92页 |
| ·讨论 | 第92-94页 |
| 参考文献 | 第94-102页 |
| 致谢 | 第102-104页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第104页 |
