| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-22页 |
| 1.1 α-葡萄糖苷酶介绍 | 第11-15页 |
| 1.1.1 α-葡萄糖苷酶理化性质 | 第11-12页 |
| 1.1.2 α-葡萄糖苷酶活性测定方法 | 第12-13页 |
| 1.1.3 α-葡萄糖苷酶生物学功能 | 第13-14页 |
| 1.1.4 α-葡萄糖苷酶应用 | 第14-15页 |
| 1.2 耐热性α-葡萄糖苷酶 | 第15-16页 |
| 1.2.1 耐热性α-葡萄糖苷酶的来源 | 第15页 |
| 1.2.2 耐热性α-葡萄糖苷酶的热稳定性 | 第15-16页 |
| 1.3 酶的分离纯化方法 | 第16-19页 |
| 1.3.1 酶的粗分离纯化方法 | 第16页 |
| 1.3.2 酶的精分离纯化方法 | 第16-19页 |
| 1.4 本研究的目的和意义 | 第19-20页 |
| 1.5 本论文的研究内容 | 第20-22页 |
| 第三章 A. contaminans α-葡萄糖苷酶的分离纯化 | 第22-31页 |
| 3.1 材料与方法 | 第22-25页 |
| 3.1.1 材料、试剂、仪器 | 第22-24页 |
| 3.1.2 粗酶制备及纯化 | 第24页 |
| 3.1.3 最适 pH 值及 pH 耐受性测定 | 第24页 |
| 3.1.4 最适温度及温度耐受性测定 | 第24-25页 |
| 3.1.5 金属离子及螯合物对酶活影响 | 第25页 |
| 3.1.6 底物特异性 | 第25页 |
| 3.1.7 酶促反应动力学 | 第25页 |
| 3.1.8 转糖基作用测定 | 第25页 |
| 3.2 结果与分析 | 第25-29页 |
| 3.2.1 最适反应 pH 及耐受性测定 | 第25-26页 |
| 3.2.2 最适反应温度及温度耐受性测定 | 第26页 |
| 3.2.3 金属离子及螯合剂对酶催化反应的影响 | 第26-27页 |
| 3.2.4 α-葡萄糖苷酶底物特异性 | 第27-28页 |
| 3.2.5 α-葡萄糖苷酶的反应动力学 | 第28-29页 |
| 3.2.6 A. contaminans α-葡萄糖苷酶的转糖基作用 | 第29页 |
| 3.3 小结与讨论 | 第29-31页 |
| 3.3.1 小结 | 第29-30页 |
| 3.3.2 讨论 | 第30-31页 |
| 第四章 A. contaminans α-葡萄糖苷酶生化性质研究 | 第31-38页 |
| 4.1 材料与方法 | 第31-33页 |
| 4.1.1 材料 | 第31页 |
| 4.1.2 分子量测定 | 第31页 |
| 4.1.3 圆二色光谱测定 | 第31-33页 |
| 4.1.4 肽指纹图谱测定 | 第33页 |
| 4.2 结果与分析 | 第33-36页 |
| 4.2.1 相对分子质量测定 | 第33-34页 |
| 4.2.2 圆二色光谱分析 | 第34页 |
| 4.2.3 MALDI-TOF-MS 质谱仪测定肽指纹图谱 | 第34-36页 |
| 4.3 小结与讨论 | 第36-38页 |
| 4.3.1 小结 | 第36页 |
| 4.3.2 讨论 | 第36-38页 |
| 第五章 A. contaminans α-葡萄糖苷酶固定化 | 第38-49页 |
| 5.1 材料与方法 | 第38-41页 |
| 5.1.1 材料、试剂与仪器 | 第38-39页 |
| 5.1.2 游离酶的制备 | 第39页 |
| 5.1.3 固定化酶的制备 | 第39页 |
| 5.1.4 酶活力的测定 | 第39-40页 |
| 5.1.5 壳聚糖固定化 α-葡萄糖苷酶处理条件的确定 | 第40页 |
| 5.1.6 固定化酶的性质 | 第40-41页 |
| 5.2 结果与分析 | 第41-47页 |
| 5.2.1 不同载体的固定化效果比较 | 第41页 |
| 5.2.2 载体Ⅰ固定化 α-葡萄糖苷酶处理条件的确定 | 第41-43页 |
| 5.2.3 A. contaminans α-葡萄糖苷酶固定化酶的性质 | 第43-47页 |
| 5.3 小结与讨论 | 第47-49页 |
| 5.3.1 小结 | 第47-48页 |
| 5.3.2 讨论 | 第48-49页 |
| 第六章 讨论与结论 | 第49-51页 |
| 6.1 讨论 | 第49页 |
| 6.2 结论 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 作者简介 | 第57页 |
