前言 | 第9-24页 |
一 金黄色葡萄球菌概述 | 第9-11页 |
1 金黄色葡萄球菌 | 第9-10页 |
2 金黄色葡萄球菌的分型 | 第10-11页 |
二 金黄色葡萄球菌代谢产物研究 | 第11-17页 |
1 金黄色葡萄球菌代谢产物中的酶类 | 第11-13页 |
1.1 凝固酶 | 第11-12页 |
1.2 溶纤维蛋白酶 | 第12页 |
1.3 透明质酸酶 | 第12页 |
1.4 琥珀酸氧化酶因子 | 第12页 |
1.5 脂酶 | 第12-13页 |
1.6 耐热核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶 | 第13页 |
2 金黄色葡萄球菌代谢产物中的毒素 | 第13-16页 |
2.1 溶血毒素 | 第13页 |
2.2 肠毒素 | 第13-15页 |
2.3 剥脱毒素 | 第15页 |
2.4 致热性外毒素 | 第15页 |
2.5 杀白细胞素 | 第15-16页 |
2.6 中毒性休克综合症毒素 (TSST-1) | 第16页 |
3 金黄色葡萄球菌代谢产物中的蛋白 | 第16-17页 |
四 金黄色葡萄球菌滤液 | 第17-18页 |
五 骨代谢与骨组织损伤愈合 | 第18-20页 |
1 骨代谢与骨生长因子 | 第18-19页 |
2 骨病与治疗 | 第19-20页 |
六 T淋巴细胞与超抗原 | 第20-24页 |
1 T淋巴细胞 | 第20-21页 |
2 超抗原(superantigen SAG) | 第21-24页 |
2.1 超抗原结合的分子 | 第21-22页 |
2.2 超抗原的种类 | 第22-23页 |
2.3 超抗原的作用及其与临床的关系 | 第23-24页 |
第一章 金黄色葡萄球菌滤液中促成骨细胞增殖多胺类活性物质的研究 | 第24-34页 |
一 概述 | 第24页 |
二 材料与方法 | 第24-26页 |
1 试剂与仪器 | 第24-25页 |
2 实验方法 | 第25-26页 |
2.1 金黄色葡萄球菌滤液的制备 | 第25页 |
2.2 金葡液氨基酸分析方法 | 第25页 |
2.3 多胺的分离 | 第25-26页 |
2.4 SAF中多胺促进软骨细胞分化生长作用测定 | 第26页 |
2.5 纸层析方法 | 第26页 |
2.6 红外光谱分析 | 第26页 |
三 结果与讨论 | 第26-34页 |
1 金黄色葡萄球菌滤液及培养基中氨基酸组成 | 第26-28页 |
2 多胺的分离纯化与鉴定 | 第28-29页 |
3 SAF中多胺促进软骨细胞分化生长作用测定 | 第29-30页 |
4 SAF中多胺类型鉴定 | 第30-32页 |
5 结果综述 | 第32-34页 |
第二章 金黄色葡萄球菌滤液中凝固酶的研究 | 第34-58页 |
一 概述 | 第34页 |
二 材料与方法 | 第34-38页 |
1 试剂与仪器 | 第34-35页 |
2 实验方法 | 第35-38页 |
2.1 金黄色葡萄球菌滤液的制备与检验 | 第35页 |
2.2 金黄色葡萄球菌滤液中凝固酶的分离纯化 | 第35-36页 |
2.3 凝固酶纯度测定 | 第36页 |
2.4 凝固酶分子量测定 | 第36页 |
2.5 凝固酶的氨基酸组成测定 | 第36-37页 |
2.6 凝固酶N-末端测定 | 第37页 |
2.7 凝固酶抗原活性测定 | 第37页 |
2.8 SAF促T淋巴细胞增殖实验 | 第37-38页 |
2.9 凝固酶紫外吸收光谱测定 | 第38页 |
2.10 凝固酶圆二色谱测定 | 第38页 |
2.11 凝固酶中含糖量测试 | 第38页 |
三 结果与讨论 | 第38-58页 |
1 金黄色葡萄球菌滤液中凝固酶的分离纯化 | 第39-43页 |
1.1 20KD超滤膜分离效果 | 第39-41页 |
1 2 Sephadex G-200对凝固酶的分离 | 第41-43页 |
1.3 纯化过程活性跟踪 | 第43页 |
2 凝固酶的分子量与氨基酸组成 | 第43-49页 |
2.1 凝固酶的分子量测定 | 第43-45页 |
2.2 凝固酶的氨基酸组成测定 | 第45-49页 |
3 N-末端测定 | 第49-51页 |
4 凝固酶的紫外吸收光谱 | 第51-52页 |
5 凝固酶的圆二光谱测定 | 第52-54页 |
6 凝固酶的定糖实验 | 第54-55页 |
7 凝固酶的生物学特性 | 第55-56页 |
7.1 凝固酶的抗原性质 | 第55-56页 |
7.2 凝固酶的促T淋巴细胞增殖的作用 | 第56页 |
8 结果综述: | 第56-58页 |
结论 | 第58-60页 |
参考文献 | 第60-64页 |
致谢 | 第64-65页 |
硕士期间发表文章 | 第65-66页 |
摘要 | 第66-70页 |
Abstract | 第70页 |