| 符号说明 | 第1-11页 |
| 中文摘要 | 第11-13页 |
| Abstract | 第13-15页 |
| 1 前言 | 第15-40页 |
| ·免疫球蛋白的研究概况 | 第15-23页 |
| ·免疫球蛋白的基本结构 | 第15-19页 |
| ·免疫球蛋白的多样性和免疫原性 | 第19-20页 |
| ·免疫球蛋白的生物学功能 | 第20-22页 |
| ·各类免疫球蛋白的特性和功能 | 第22-23页 |
| ·禽类免疫球蛋白重链基因的研究概述 | 第23-25页 |
| ·禽类免疫球蛋白的基因类型 | 第23-24页 |
| ·禽类免疫球蛋白Ig H的位点结构 | 第24-25页 |
| ·禽类免疫球蛋白的多样性机制 | 第25页 |
| ·禽类IgY的研究进展 | 第25-35页 |
| ·分子结构和进化研究 | 第25-26页 |
| ·理化特性 | 第26-27页 |
| ·IgY受体 | 第27-29页 |
| ·IgY的提取和纯化 | 第29-31页 |
| ·IgY的应用现状 | 第31-35页 |
| ·免疫球蛋白来源的生物活性肽 | 第35-39页 |
| ·促吞噬肽（Tuftsin） | 第35-36页 |
| ·肽Rigin | 第36页 |
| ·肽p24和它的片段 | 第36-37页 |
| ·肽Immunorphin | 第37-38页 |
| ·肽Immunocortin | 第38-39页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第39-40页 |
| 2 材料与方法 | 第40-57页 |
| ·材料 | 第40-46页 |
| ·实验动物组织样本 | 第40页 |
| ·血清和抗体 | 第40页 |
| ·载体和菌株 | 第40-41页 |
| ·其它试剂及耗材 | 第41-42页 |
| ·仪器设备 | 第42-43页 |
| ·试剂的配制 | 第43-46页 |
| ·试验方法 | 第46-57页 |
| ·雉鸡IgY重链基因的序列测定及分析 | 第46-51页 |
| ·蛋白小量诱导表达 | 第51-52页 |
| ·免疫交叉反应性测定 | 第52页 |
| ·CH肽的体外免疫调节活性 | 第52-54页 |
| ·雉鸡Ig Y-Fc肽与细胞结合的研究 | 第54-57页 |
| 3 结果与分析 | 第57-83页 |
| ·雉鸡IgY- CH片段的克隆 | 第57页 |
| ·序列和同源性分析 | 第57-61页 |
| ·雉鸡IgY CH片段的系统发育分析 | 第61-63页 |
| ·空间结构预测 | 第63-67页 |
| ·雉鸡IgY-CH片段氨基酸序列的二级结构预测 | 第63-64页 |
| ·雉鸡IgY-CH片段氨基酸序列的三级结构预测 | 第64-65页 |
| ·雉鸡IgY-Fc段的二级结构预测 | 第65-66页 |
| ·雉鸡IgY-Fc段的三级结构预测 | 第66-67页 |
| ·B细胞抗原表位的预测分析 | 第67-68页 |
| ·重组蛋白的表达和Western blot鉴定 | 第68-69页 |
| ·交叉反应性测定 | 第69-73页 |
| ·CH-肽对细胞因子的产生的影响 | 第73-76页 |
| ·FITC标记的雉鸡Ig Y-Fc肽的亚细胞定位及其与细胞结合的研究 | 第76-83页 |
| 4 讨论 | 第83-88页 |
| ·雉鸡Ig Y重链（CH）基因的研究 | 第83-84页 |
| ·免疫交叉反应性测定 | 第84-85页 |
| ·雉鸡Ig Y CH肽和Fc肽生物功能活性测定 | 第85-86页 |
| ·雉鸡Ig Y-Fc肽的亚细胞定位及其与细胞结合的研究 | 第86-88页 |
| 5 结论 | 第88-89页 |
| 参考文献 | 第89-107页 |
| 附录 | 第107-110页 |
| 致谢 | 第110-111页 |
| 博士在读期间发表的论文 | 第111页 |