| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 背景综述 | 第9-25页 |
| ·α-synuclein 与帕金森病 | 第9-14页 |
| ·α-synuclein 基因 | 第10-11页 |
| ·α-synuclein 蛋白结构 | 第11-14页 |
| ·帕金森病模型 | 第14-15页 |
| ·神经毒素诱导的动物模型 | 第14页 |
| ·基因敲除及转基因动物模型 | 第14-15页 |
| ·体外模型 | 第15页 |
| ·热休克蛋白 | 第15-17页 |
| ·热休克蛋白的功能 | 第15-16页 |
| ·热休克蛋白的分类 | 第16-17页 |
| ·热休克因子 | 第17-21页 |
| ·热休克因子的结构 | 第17-18页 |
| ·HSF1 的活化 | 第18-19页 |
| ·正显性HSF1 突变体与负显性HSF1 突变体 | 第19-21页 |
| ·帕金森病与热休克蛋白关系的研究 | 第21-23页 |
| ·帕金森病的治疗 | 第23-24页 |
| ·研究意义 | 第24-25页 |
| 第二章 材料与方法 | 第25-39页 |
| ·材料 | 第25-27页 |
| ·细胞 | 第25页 |
| ·菌种 | 第25页 |
| ·质粒 | 第25页 |
| ·引物 | 第25-26页 |
| ·仪器 | 第26页 |
| ·主要试剂 | 第26-27页 |
| ·方法 | 第27-39页 |
| ·感受态细菌的制备 | 第27页 |
| ·总RNA 的提取 | 第27页 |
| ·第一链cDNA 合成 | 第27-28页 |
| ·PCR 扩增α-synuclein 基因 | 第28-29页 |
| ·PCR 产物的回收 | 第29-30页 |
| ·酶切、连接反应 | 第30-32页 |
| ·质粒的小量提取 | 第32-33页 |
| ·质粒的大量提取 | 第33-34页 |
| ·转染及稳定细胞系构建 | 第34页 |
| ·western blot | 第34-36页 |
| ·双荧光报告系统检测 | 第36-37页 |
| ·免疫荧光 | 第37页 |
| ·细胞毒性检测 | 第37页 |
| ·含有α-synuclein 免疫阳性包涵体的细胞计数 | 第37-38页 |
| ·统计分析 | 第38-39页 |
| 第三章 结果 | 第39-52页 |
| ·α-syn-EGFP 质粒构建 | 第39-44页 |
| ·HSF1(+)在SH-SY5Y 细胞内激发多种HSPs 的表达 | 第44-46页 |
| ·HSF1(+) 降低α-synuclein 的表达及其形成的聚集体 | 第46-49页 |
| ·稳定表达HSF1(+)的稳定细胞系的构建 | 第49-50页 |
| ·HSF1(+) 降低α-synuclein 的细胞毒性 | 第50页 |
| ·HSF1(+)抑制6-OHDA 引起的细胞凋亡 | 第50-52页 |
| 第四章 讨论 | 第52-59页 |
| 第五章 结论和展望 | 第59-61页 |
| 参考文献 | 第61-68页 |
| 硕士在读期间发表的学术论文 | 第68-69页 |
| 致谢 | 第69页 |
