| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第一章 绪言 | 第8-14页 |
| ·高血压 | 第8-9页 |
| ·高血压现状 | 第8页 |
| ·高血压目前的治疗手段 | 第8-9页 |
| ·血管紧张素转化酶 | 第9-11页 |
| ·ACE对血压的调节作用 | 第9-10页 |
| ·ACE抑制剂 | 第10页 |
| ·ACE抑制剂的基本药理作用及其作用机制 | 第10-11页 |
| ·ACE抑制肽 | 第11-13页 |
| ·ACE抑制肽的来源 | 第11-12页 |
| ·ACE抑制肽的制备方法 | 第12-13页 |
| ·立题意义与主要研究内容 | 第13-14页 |
| 第二章 天山马鹿鹿茸血的蛋白酶酶解条件优化 | 第14-27页 |
| ·前言 | 第14页 |
| ·材料与方法 | 第14-17页 |
| ·实验材料和主要试剂 | 第14-15页 |
| ·主要仪器 | 第15页 |
| ·实验方法 | 第15-17页 |
| ·天山马鹿鹿茸血蛋白质含量测定 | 第15页 |
| ·蛋白酶的选择 | 第15-16页 |
| ·水解度的测定(PH-STAT法) | 第16页 |
| ·酶解产物的ACE抑制活性的体外检测 | 第16页 |
| ·酶解条件的优化 | 第16-17页 |
| ·天山马鹿鹿茸血水解物的抗氧化活性测定 | 第17页 |
| ·实验结果 | 第17-26页 |
| ·天山马鹿鹿茸血蛋白浓度测定 | 第17-18页 |
| ·Alcalase和Neutrase处理天山马鹿鹿茸血效果比较 | 第18-19页 |
| ·天山马鹿鹿茸血水解工艺关键参数的单因素优化 | 第19-23页 |
| ·pH对酶解的影响 | 第20-21页 |
| ·温度对酶解的影响 | 第21-22页 |
| ·底物浓度对酶解的影响 | 第22页 |
| ·酶浓度对酶解的影响 | 第22-23页 |
| ·天山马鹿鹿茸血水解工艺关键参数的正交优化 | 第23-25页 |
| ·天山马鹿鹿茸血的抗氧化活性 | 第25-26页 |
| ·本章小结 | 第26-27页 |
| 第三章 ACE抑制肽的纯化及鉴定 | 第27-39页 |
| ·前言 | 第27页 |
| ·材料与方法 | 第27-29页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第27页 |
| ·主要仪器 | 第27-28页 |
| ·实验方法 | 第28-29页 |
| ·天山马鹿鹿茸血水解物的制备 | 第28页 |
| ·Sephadex G-15分离纯化ACE抑制肽 | 第28页 |
| ·RP-HPLC分离纯化ACE抑制肽 | 第28-29页 |
| ·LC/MS鉴定ACE抑制肽氨基酸序列 | 第29页 |
| ·ACE抑制活性的测定及纯化的ACE抑制肽IC_(50)测定 | 第29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-38页 |
| ·Sephadex G-15分离ACE抑制肽 | 第29-34页 |
| ·不同样品浓度对Sephadex G-15分离ACE抑制肽效果的影响 | 第30-31页 |
| ·洗脱液不同流速对Sephadex G-15分离ACE抑制肽效果的影响 | 第31-33页 |
| ·Sephadex G-15分离蛋白质水解物所得不同组分的ACE抑制活性 | 第33-34页 |
| ·半制备HPLC分离纯化ACE抑制肽 | 第34-35页 |
| ·ACE抑制肽的结构测定 | 第35-37页 |
| ·ACE抑制肽IC_(50)的测定 | 第37-38页 |
| ·本章小结 | 第38-39页 |
| 第四章 ACE抑制肽的作用模式分析 | 第39-48页 |
| ·前言 | 第39页 |
| ·材料与方法 | 第39-40页 |
| ·材料 | 第39页 |
| ·实验方法 | 第39-40页 |
| ·ACE抑制肽PPLY分子模型的建立 | 第39-40页 |
| ·ACE抑制肽PPLY分子与ACE的对接 | 第40页 |
| ·结果 | 第40-47页 |
| ·ACE构象分析 | 第40-42页 |
| ·ACE活性位点分析 | 第42-43页 |
| ·ACE抑制剂Lisinopril作用机制分析 | 第43-44页 |
| ·ACE抑制肽PPLY分子模型 | 第44-46页 |
| ·PPLY与ACE的对接及其作用模式分析 | 第46-47页 |
| ·本章小结 | 第47-48页 |
| 论文主要结论 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-53页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第53页 |
