| 摘要 | 第1-12页 |
| ABSTRACT | 第12-14页 |
| 第1章 绪论 | 第14-30页 |
| ·槲寄生毒肽的研究进展 | 第14-18页 |
| ·槲寄生简介 | 第14-15页 |
| ·槲寄生毒肽的结构、理化性质及其生物学功能 | 第15-17页 |
| ·槲寄生毒肽的抗癌作用机制 | 第17页 |
| ·槲寄生的开发利用及前景展望 | 第17-18页 |
| ·生物信息学的研究与应用 | 第18-20页 |
| ·生物信息学概述 | 第18-19页 |
| ·生物信息学在生物学领域中的应用 | 第19页 |
| ·生物信息学在预测基因方面的应用与研究 | 第19-20页 |
| ·利用生物信息学的方法对蛋白质结构和功能的预测 | 第20-24页 |
| ·用于新药研发的蛋白质功能预测 | 第24-28页 |
| ·基于序列同源性分析的注释转移 | 第25-26页 |
| ·重新预测功能 | 第26-27页 |
| ·关于新药研发的蛋白质功能预测小结 | 第27-28页 |
| ·本课题的选题背景和研究内容 | 第28-30页 |
| 第2章 材料和方法 | 第30-33页 |
| ·实验材料 | 第30-31页 |
| ·实验材料及来源 | 第30页 |
| ·菌种和质粒 | 第30页 |
| ·主要分子生物学及生化试剂 | 第30页 |
| ·主要仪器设备 | 第30-31页 |
| ·主要分析软件平台及数据库 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31-33页 |
| 第3章 槲寄生毒肽基因的筛选、克隆及序列的测定与分析 | 第33-48页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-40页 |
| ·槲寄生毒肽基因的筛选、克隆 | 第34-40页 |
| ·重组的槲寄生毒肽基因序列测定与分析 | 第40页 |
| ·结果和讨论 | 第40-46页 |
| ·槲寄生毒肽基因的cDNA 克隆与序列测定 | 第40-44页 |
| ·槲寄生毒肽基因序列分析 | 第44-46页 |
| ·本章小结 | 第46-48页 |
| 第4章 利用生物信息学分析平台对槲寄生毒肽序列结构与功能的研究 | 第48-66页 |
| ·引言 | 第48-49页 |
| ·实验方法 | 第49-51页 |
| ·槲寄生毒肽序列分析 | 第49页 |
| ·槲寄生毒肽序列二级结构预测 | 第49-50页 |
| ·槲寄生毒肽的功能预测 | 第50-51页 |
| ·结果和讨论 | 第51-64页 |
| ·结构域比对分析 | 第51-52页 |
| ·功能域空间结构分析——二级结构的预测 | 第52-53页 |
| ·功能的转移注释 | 第53-64页 |
| ·本章小结 | 第64-66页 |
| 第5章 槲寄生毒肽基因融合表达载体的构建 | 第66-70页 |
| ·引言 | 第66页 |
| ·实验方法 | 第66-67页 |
| ·带有相匹配粘性末端的槲寄生毒肽基因片段与原核表达载体的制备 | 第66页 |
| ·槲寄生毒肽基因片段与原核表达载体的连接 | 第66-67页 |
| ·重组原核表达载体的转化 | 第67页 |
| ·重组质粒的筛选与鉴定 | 第67页 |
| ·重组质粒序列测定 | 第67页 |
| ·阳性重组质粒转化表达宿主菌及鉴定 | 第67页 |
| ·结果和讨论 | 第67-69页 |
| ·槲寄生毒肽基因融合表达载体的构建 | 第67-68页 |
| ·重组质粒pET-32a-VISCOTOXIN 的PCR 鉴定 | 第68页 |
| ·重组质粒的酶切鉴定 | 第68-69页 |
| ·序列测定结果 | 第69页 |
| ·本章小结 | 第69-70页 |
| 第6章 融合蛋白的诱导表达、纯化及初步活性检验 | 第70-79页 |
| ·引言 | 第70页 |
| ·实验方法 | 第70-75页 |
| ·目的蛋白的诱导表达 | 第70-73页 |
| ·目的蛋白的纯化 | 第73-75页 |
| ·目的蛋白的活性检测 | 第75页 |
| ·结果和讨论 | 第75-78页 |
| ·融合蛋白诱导表达 | 第75-76页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第76页 |
| ·肠激酶酶切后目的蛋白的纯化 | 第76-77页 |
| ·槲寄生毒肽蛋白多肽的活性检测 | 第77-78页 |
| ·本章小结 | 第78-79页 |
| 结论 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-85页 |
| 攻读硕士学位期间所发表的学术论文 | 第85-86页 |
| 致谢 | 第86页 |
