| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-22页 |
| 1.1 大豆过敏原的概述 | 第11-16页 |
| 1.1.1 大豆主要过敏原成分 | 第12页 |
| 1.1.2 大豆GlymBd28K蛋白 | 第12-13页 |
| 1.1.3 大豆过敏原检测方法 | 第13-16页 |
| 1.2 噬菌体展示技术 | 第16-19页 |
| 1.2.1 噬菌体展示技术概述 | 第16页 |
| 1.2.2 噬菌体展示技术分类 | 第16-19页 |
| 1.3 单链抗体 | 第19-21页 |
| 1.3.1 单链抗体结构 | 第19-20页 |
| 1.3.2 单链抗体应用 | 第20-21页 |
| 1.4 研究目的及意义 | 第21-22页 |
| 第二章 大豆GlymBd28K蛋白的表达与纯化 | 第22-30页 |
| 2.1 引言 | 第22页 |
| 2.2 主要仪器设备 | 第22页 |
| 2.3 实验材料 | 第22-23页 |
| 2.3.1 质粒与菌株 | 第22-23页 |
| 2.3.2 主要试剂 | 第23页 |
| 2.3.3 主要溶液的配置 | 第23页 |
| 2.4 实验方法 | 第23-26页 |
| 2.4.1 pET32a/28K表达菌株构建 | 第23-25页 |
| 2.4.2 GlymBd28K蛋白大量表达 | 第25页 |
| 2.4.3 GlymBd28K蛋白制备 | 第25-26页 |
| 2.4.4 蛋白质鉴定与浓度测定 | 第26页 |
| 2.5 结果 | 第26-29页 |
| 2.5.1 大豆GlymBd28K蛋白表达载体的构建 | 第26-28页 |
| 2.5.2 GlymBd28K蛋白的诱导表达与纯化 | 第28页 |
| 2.5.3 GlymBd28K蛋白鉴定与浓度测定 | 第28-29页 |
| 2.6 讨论 | 第29页 |
| 2.7 小结 | 第29-30页 |
| 第三章 抗GlymBd28K蛋白单链抗体噬菌体库的构建 | 第30-40页 |
| 3.1 引言 | 第30页 |
| 3.2 主要仪器设备 | 第30页 |
| 3.3 实验材料 | 第30-31页 |
| 3.3.1 主要试剂 | 第30页 |
| 3.3.2 主要溶剂配置 | 第30-31页 |
| 3.4 实验验方法 | 第31-35页 |
| 3.4.1 GlymBd28K蛋白免疫 | 第31页 |
| 3.4.2 编码单链抗体基因片段 | 第31-33页 |
| 3.4.3 构建单链抗体噬菌体展示文库 | 第33-34页 |
| 3.4.4 文库扩增 | 第34页 |
| 3.4.5 文库的浓缩 | 第34页 |
| 3.4.6 文库的鉴定 | 第34-35页 |
| 3.5 实验结果 | 第35-38页 |
| 3.5.1 编码单链抗体片段的获取 | 第35-36页 |
| 3.5.2 T7噬菌体库的鉴定 | 第36-38页 |
| 3.6 讨论 | 第38-39页 |
| 3.7 小结 | 第39-40页 |
| 第四章 单链抗体的亲和性淘选表达及鉴定 | 第40-50页 |
| 4.1 引言 | 第40页 |
| 4.2 主要仪器设备 | 第40页 |
| 4.3 实验材料 | 第40-41页 |
| 4.3.1 实验试剂 | 第40页 |
| 4.3.2 实验所需菌株 | 第40页 |
| 4.3.3 主要溶液的配置 | 第40-41页 |
| 4.4 实验方法 | 第41-43页 |
| 4.4.1 特异性结合噬菌体的生物淘选 | 第41-42页 |
| 4.4.2 阳性克隆的筛选 | 第42页 |
| 4.4.3 单链抗体表达载体构建 | 第42-43页 |
| 4.4.4 单链抗体的表达与纯化 | 第43页 |
| 4.4.5 重组单链抗体的鉴定 | 第43页 |
| 4.5 结果 | 第43-47页 |
| 4.5.1 亲和性生物淘选 | 第43-44页 |
| 4.5.2 阳性克隆挑取 | 第44页 |
| 4.5.3 单链抗体表达载体的构建 | 第44-45页 |
| 4.5.4 单链抗体的表达与纯化 | 第45页 |
| 4.5.5 重组单链抗体的鉴定 | 第45-47页 |
| 4.6 讨论 | 第47-49页 |
| 4.7 小结 | 第49-50页 |
| 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-59页 |
| 致谢 | 第59-60页 |
| 作者简介 | 第60页 |
