| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 1 文献综述 | 第7-18页 |
| 1.1 原核表达系统 | 第7-12页 |
| 1.1.1 表达载体 | 第7-10页 |
| 1.1.2 目的蛋白在大肠杆菌中的表达形式 | 第10-11页 |
| 1.1.3 目的蛋白的分离纯化方法 | 第11-12页 |
| 1.1.4 原核表达系统的优缺点 | 第12页 |
| 1.2 真核表达系统 | 第12-15页 |
| 1.2.1 酵母表达系统 | 第13-14页 |
| 1.2.2 昆虫细胞表达系统 | 第14页 |
| 1.2.3 哺乳动物细胞表达系统 | 第14-15页 |
| 1.2.4 植物细胞表达系统 | 第15页 |
| 1.3 植物GT元件及GT因子 | 第15-18页 |
| 1.3.1 GT元件 | 第15-16页 |
| 1.3.2 GT因子 | 第16-18页 |
| 1.4 本研究的目的及意义 | 第18页 |
| 2 实验材料与方法 | 第18-26页 |
| 2.1 实验材料 | 第18-19页 |
| 2.1.1 质粒与菌株 | 第18页 |
| 2.1.2 试剂 | 第18页 |
| 2.1.3 PCR引物 | 第18页 |
| 2.1.4 培养基 | 第18-19页 |
| 2.1.5 主要仪器设备 | 第19页 |
| 2.2 实验方法 | 第19-26页 |
| 2.2.1 AtGT-3b原核表达载体的构建 | 第19-24页 |
| 2.2.2 工程菌的构建 | 第24页 |
| 2.2.3 AtGT-3b蛋白的表达与检测 | 第24-25页 |
| 2.2.4 AtGT-3b蛋白的纯化 | 第25-26页 |
| 3 结果与分析 | 第26-33页 |
| 3.1 AtGT-3b原核表达载体的构建 | 第26-29页 |
| 3.2 工程菌的构建 | 第29页 |
| 3.3 AtGT-3b蛋白的表达与检测 | 第29-30页 |
| 3.4 AtGT-3b蛋白的纯化 | 第30-33页 |
| 4 讨论 | 第33-34页 |
| 5 结论 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-40页 |
| 附录A pCold TF载体图谱 | 第40-41页 |
| 附录B DL2000 DNA Marker | 第41-42页 |
| 附录C λ-Hind Ⅲ digest DNA Marker | 第42-43页 |
| 附录D Protein MW marker(Broad) | 第43-44页 |
| 附录E LB培养基配方 | 第44-45页 |
| 附录F AtGT-3b ORF序列 | 第45-46页 |
| 附录G TAE缓冲液配方 | 第46-47页 |
| 附录H 30%(W/V)Acrylamide配方 | 第47-48页 |
| 附录I 10%(W/V)过硫酸铵 | 第48-49页 |
| 附录J SDS-PAGE分离胶配方 | 第49-50页 |
| 附录K SDS-PAGE浓缩胶(5% Acrylamide)配方 | 第50-51页 |
| 附录L 5 X Tis-Glycine Buffer(SDS-PAGE电泳缓冲液) | 第51-52页 |
| 附录M 考马斯亮蓝R-250染色液 | 第52-53页 |
| 附录N 考马斯亮蓝染色脱色液 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54页 |
