学位论文数据集 | 第4-5页 |
摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第一章 绪论 | 第13-27页 |
1.1 维生素C棕榈酸酯的性质及应用 | 第13-15页 |
1.1.1. 维生素C棕榈酸酯的性质 | 第13-14页 |
1.1.2 维生素C棕榈酸酯的应用 | 第14-15页 |
1.2 国内外研究进展 | 第15页 |
1.3 L-抗坏血酸棕榈酸酯合成 | 第15-19页 |
1.3.1 化学合成法 | 第16-17页 |
1.3.1.1 直接酯化反应法 | 第16-17页 |
1.3.1.2 酯交换反应法 | 第17页 |
1.3.1.3 酰卤酯化法 | 第17页 |
1.3.2 酶法合成 | 第17-19页 |
1.4 非水介质中的酶学性质 | 第19-21页 |
1.4.1 热力学稳定性 | 第20页 |
1.4.2 底物特异性 | 第20-21页 |
1.4.3 对映体选择性 | 第21页 |
1.5 水 | 第21-23页 |
1.5.1 水对酶活性的影响 | 第22-23页 |
1.5.2 必需水 | 第23页 |
1.6 脂肪酶催化动力学 | 第23-24页 |
1.6.1 酯化反应动力学模型 | 第23-24页 |
1.6.2 酶失活动力学 | 第24页 |
1.7 维生素C棕榈酸酯的分析方法 | 第24-25页 |
1.7.1 碘量法 | 第24-25页 |
1.7.2 2-6二氯靛酚法 | 第25页 |
1.7.3 HPLC法 | 第25页 |
1.8 本文的主要研究内容 | 第25-27页 |
第二章 固定化脂肪酶催化合成维生素C棕榈酸酯的条件优化 | 第27-45页 |
2.1 引言 | 第27页 |
2.2 材料与方法 | 第27-31页 |
2.2.1 实验材料 | 第27页 |
2.2.2 主要试剂 | 第27-28页 |
2.2.3 主要仪器与设备 | 第28-29页 |
2.2.4 实验方法 | 第29-31页 |
2.2.4.1 脂肪酶的制备 | 第29页 |
2.2.4.2 脂肪酶酶活的测定 | 第29-30页 |
2.2.4.3 自制假丝酵母酶固定化酶(CSL)的固定化方法 | 第30页 |
2.2.4.4 维生素C棕榈酸酯的合成 | 第30页 |
2.2.4.5 维生素C棕榈酸酯的色谱分析 | 第30-31页 |
2.3 结果与讨论 | 第31-43页 |
2.3.1 酶源的选择 | 第31页 |
2.3.2 溶剂的选择 | 第31-33页 |
2.3.3 保护气对反应的影响 | 第33-34页 |
2.3.4 底物浓度的影响 | 第34-36页 |
2.3.4.1 抗坏血酸浓度的影响 | 第34页 |
2.3.4.2 棕榈酸浓度的影响 | 第34-36页 |
2.3.5 反应温度的影响 | 第36页 |
2.3.6 酶量对反应的影响 | 第36-37页 |
2.3.7 酯化反应的进程 | 第37-38页 |
2.3.8 分子筛的添加量和添加时间对反应的影响 | 第38-39页 |
2.3.9 流加对反应进程的影响 | 第39-40页 |
2.3.10 酶的稳定性 | 第40页 |
2.3.11 其他维生素C酯的合成 | 第40-41页 |
2.3.12 酯交换法合成维生素C酯类 | 第41-43页 |
2.4 小结 | 第43-45页 |
第三章 脂肪酶催化合成异维生素C棕榈酸酯动力学研究 | 第45-55页 |
3.1 引言 | 第45-46页 |
3.2. 材料和方法 | 第46-47页 |
3.2.1 试剂与仪器 | 第46-47页 |
3.2.2 实验方法 | 第47页 |
3.2.3 色谱分析方法 | 第47页 |
3.3 结果与讨论 | 第47-52页 |
3.3.1 溶剂种类对初始反应速率的影响 | 第47-48页 |
3.3.2 酶量对初始反应速率的影响 | 第48页 |
3.3.3 转速对初始反应速率的影响 | 第48-49页 |
3.3.4 温度对初始反应速率的影响 | 第49-50页 |
3.3.5 底物摩尔浓度比对初始反应速率的影响 | 第50页 |
3.3.6 初始水含量对初始反应速率的影响 | 第50-51页 |
3.3.7 反应动力学机理 | 第51-52页 |
3.4 小结 | 第52-55页 |
第四章 固定化脂肪酶催化的选择性及酶的改性研究 | 第55-63页 |
4.1 引言 | 第55页 |
4.2 材料和方法 | 第55-56页 |
4.2.1 试剂与仪器 | 第55页 |
4.2.2 实验方法 | 第55页 |
4.2.3 色谱分析方法 | 第55-56页 |
4.3 结果与讨论 | 第56-61页 |
4.3.1 对映体选择性 | 第56-57页 |
4.3.2 位置选择性 | 第57-58页 |
4.3.3 酶失活原因分析 | 第58-59页 |
4.3.4 改性后酶的固定化情况 | 第59页 |
4.3.5 载体更换后酶的固定化情况 | 第59-60页 |
4.3.6 改性后酶的催化活性 | 第60-61页 |
4.3.7 改性后酶的稳定性 | 第61页 |
4.4 小结 | 第61-63页 |
第五章 维生素C棕榈酸酯的分离纯化和分析表征 | 第63-71页 |
5.1 引言 | 第63页 |
5.2 材料与方法 | 第63-64页 |
5.2.1 实验材料 | 第63页 |
5.2.2 主要试剂 | 第63-64页 |
5.2.3 仪器与设备 | 第64页 |
5.2.4 实验方法 | 第64页 |
5.2.4.1 基本反应 | 第64页 |
5.3 实验结果与讨论 | 第64-70页 |
5.3.1 分析方法的确定 | 第64-65页 |
5.3.2 维生素C热稳定性的研究 | 第65-66页 |
5.3.3 维生素C稳定性的研究 | 第66页 |
5.3.4 维生素C棕榈酸酯在溶剂中的溶解度 | 第66-67页 |
5.3.5 棕榈酸在溶剂中的溶解度 | 第67页 |
5.3.6 分离纯化 | 第67-69页 |
5.3.7 产品表证 | 第69-70页 |
5.4 小结 | 第70-71页 |
第六章 结论 | 第71-73页 |
第七章 问题与建议 | 第73-75页 |
参考文献 | 第75-79页 |
附录1 | 第79-80页 |
附录2 | 第80-81页 |
附录3 | 第81-82页 |
附录4 | 第82-83页 |
附录5 | 第83-85页 |
致谢 | 第85-87页 |
攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第87-89页 |
作者和导师简介 | 第89-91页 |
附件 | 第91-92页 |