| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 英文缩略词表 | 第6-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-23页 |
| 1.1 纤维素 | 第10-11页 |
| 1.2 纤维素酶的研究背景 | 第11-12页 |
| 1.3 纤维素酶的结构与作用机制 | 第12-17页 |
| 1.3.1 产纤维素酶的微生物 | 第12-13页 |
| 1.3.2 纤维素酶的组成 | 第13-14页 |
| 1.3.3 纤维素酶的结构 | 第14-15页 |
| 1.3.4 纤维素酶的作用机制 | 第15-16页 |
| 1.3.5 细菌纤维素酶的分子生物学研究 | 第16-17页 |
| 1.4 纤维素酶的应用 | 第17-20页 |
| 1.4.1 纤维素酶在食品加工产业的应用 | 第17-18页 |
| 1.4.2 纤维素酶在啤酒和葡萄酒行业的应用 | 第18页 |
| 1.4.3 纤维素酶在造纸工业的应用 | 第18页 |
| 1.4.4 纤维素酶在纺织工业的应用 | 第18-19页 |
| 1.4.5 纤维素酶在洗涤剂行业的应用 | 第19页 |
| 1.4.6 纤维素酶在动物饲料中的应用 | 第19-20页 |
| 1.4.7 纤维素酶在研究发展中的应用 | 第20页 |
| 1.5 碱性纤维素酶 | 第20-22页 |
| 1.5.1 碱性纤维素酶研究背景 | 第20-21页 |
| 1.5.2 碱性纤维素酶的催化机理 | 第21-22页 |
| 1.6 论文的立题依据及研究内容 | 第22-23页 |
| 第二章 菌株Cellulomonas bogoriensis产酶条件优化及粗酶性质研究 | 第23-39页 |
| 2.1 实验材料 | 第23-24页 |
| 2.1.1 实验菌株 | 第23页 |
| 2.1.2 实验药品 | 第23页 |
| 2.1.3 培养基 | 第23-24页 |
| 2.1.4 实验仪器 | 第24页 |
| 2.2 实验方法 | 第24-28页 |
| 2.2.1 刚果红染色法 | 第24页 |
| 2.2.2 纤维素酶粗酶液的制备 | 第24页 |
| 2.2.3 纤维素酶活力的测定 | 第24-26页 |
| 2.2.4 菌株产酶条件的优化 | 第26-27页 |
| 2.2.5 纤维素酶酶谱测定 | 第27页 |
| 2.2.6 粗酶性质研究 | 第27-28页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第28-38页 |
| 2.3.1 菌株纤维素降解能力的验证 | 第28-29页 |
| 2.3.2 培养时间对菌株产酶的影响 | 第29-30页 |
| 2.3.3 培养基初始pH值对菌株产酶的影响 | 第30页 |
| 2.3.4 培养温度对菌株产酶的影响 | 第30-31页 |
| 2.3.5 不同种类的碳源对菌株产酶的影响 | 第31-32页 |
| 2.3.6 碳源含量对菌株产酶的影响 | 第32页 |
| 2.3.7 不同种类的氮源对菌株产酶的影响 | 第32-33页 |
| 2.3.8 氮源含量对菌株产酶的影响 | 第33-34页 |
| 2.3.9 不同装液量对菌株产酶的影响 | 第34页 |
| 2.3.10 接种量对菌株产酶的影响 | 第34-35页 |
| 2.3.11 纤维素酶的分离及酶谱分析 | 第35页 |
| 2.3.12 粗酶性质研究 | 第35-38页 |
| 2.4 小结 | 第38-39页 |
| 第三章 内切纤维素酶Cel619的表达及性质研究 | 第39-64页 |
| 3.1 实验材料 | 第39-41页 |
| 3.1.1 实验菌株与质粒 | 第39页 |
| 3.1.2 实验试剂 | 第39-40页 |
| 3.1.3 培养基与溶液 | 第40页 |
| 3.1.4 实验仪器 | 第40-41页 |
| 3.2 实验方法 | 第41-48页 |
| 3.2.1 重组质粒的构建及筛选 | 第41-43页 |
| 3.2.2 重组蛋白的异源表达 | 第43-44页 |
| 3.2.3 重组蛋白的SDS-PAGE检测 | 第44-45页 |
| 3.2.4 重组蛋白的分离纯化 | 第45页 |
| 3.2.5 重组蛋白的蛋白浓度检测 | 第45-46页 |
| 3.2.6 重组蛋白的纤维素酶活的测定 | 第46页 |
| 3.2.7 重组蛋白的酶学性质检测 | 第46-48页 |
| 3.3 实验结果 | 第48-63页 |
| 3.3.1 重组质粒的构建和筛选 | 第48-52页 |
| 3.3.2 重组蛋白的原核表达与纯化 | 第52-56页 |
| 3.3.3 重组蛋白的酶学性质研究 | 第56-63页 |
| 3.4 小结 | 第63-64页 |
| 第四章 内切纤维素酶Cel800的表达及性质研究 | 第64-81页 |
| 4.1 实验材料 | 第64-65页 |
| 4.1.1 实验菌株和质粒 | 第64页 |
| 4.1.2 实验药品 | 第64页 |
| 4.1.3 培养基与试剂 | 第64-65页 |
| 4.1.4 实验仪器 | 第65页 |
| 4.2 实验方法 | 第65-67页 |
| 4.2.1 重组质粒的构建及筛选 | 第65-66页 |
| 4.2.2 重组蛋白的异源表达 | 第66页 |
| 4.2.3 重组蛋白的SDS-PAGE检测 | 第66页 |
| 4.2.4 重组蛋白的分离纯化 | 第66页 |
| 4.2.5 重组蛋白的蛋白浓度检测 | 第66页 |
| 4.2.6 重组蛋白的纤维素酶活的测定 | 第66-67页 |
| 4.2.7 重组蛋白的酶学性质检测 | 第67页 |
| 4.3 实验结果 | 第67-79页 |
| 4.3.1 重组质粒的构建和筛选 | 第67-71页 |
| 4.3.2 重组蛋白的原核表达与纯化 | 第71-73页 |
| 4.3.3 重组蛋白的酶学性质研究 | 第73-79页 |
| 4.4 小结 | 第79-81页 |
| 结论 | 第81-83页 |
| 参考文献 | 第83-89页 |
| 致谢 | 第89页 |