| 中文摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-13页 |
| 前言 | 第13-15页 |
| 第一章 文献综述 | 第15-33页 |
| ·生物质谱法 | 第15-21页 |
| ·质谱两大“软电离”离子源 | 第15页 |
| ·本研究中几种常规质谱仪简介 | 第15-18页 |
| ·质谱法测序多肽的原理 | 第18-19页 |
| ·基于离子阱的多级质谱法 | 第19页 |
| ·基于同位素标记的定量质谱法 | 第19-20页 |
| ·成像质谱法 | 第20-21页 |
| ·海洋环肽的研究现状 | 第21-22页 |
| ·海洋环肽的研究进展 | 第21页 |
| ·线肽、环肽序列测定的异同 | 第21-22页 |
| ·甲壳类神经肽组学的研究现状 | 第22-25页 |
| ·神经肽 | 第22-23页 |
| ·甲壳类生物的神经系统 | 第23页 |
| ·咽侧体抑制素的研究进展 | 第23-24页 |
| ·甲壳类高血糖荷尔蒙家族肽的研究现状 | 第24-25页 |
| ·质谱中多肽的碎裂机理 | 第25-27页 |
| ·环化反应的总体模式 | 第25-26页 |
| ·文献中关于环肽碎裂的报道 | 第26页 |
| ·包含二硫键多肽的质谱碎裂及表征 | 第26-27页 |
| ·蛋白组学中酶解肽的制备与质谱分析 | 第27-28页 |
| ·蛋白组学中酶解多肽的解析 | 第27页 |
| ·固定化酶在蛋白组学中的应用 | 第27-28页 |
| ·目前质谱法在生物活性多肽研究中存在的问题 | 第28-29页 |
| ·本课题主要研究的内容 | 第29-33页 |
| 第二章 多级质谱法测序抗癌环肽及离子碎裂机理研究 | 第33-49页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·实验部分 | 第33-35页 |
| ·试剂和材料 | 第33-34页 |
| ·线肽的固相合成 | 第34页 |
| ·环肽的合成 | 第34页 |
| ·质谱条件、碎片离子命名及半经验量子化学计算 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-48页 |
| ·环肽线性前体肽序列的质谱测定 | 第35-36页 |
| ·合成环肽的质谱全扫描表征 | 第36-37页 |
| ·环肽CAD碎裂路径与机理 | 第37-40页 |
| ·环五肽的多级质谱测序 | 第40-42页 |
| ·环六肽的多级质谱测序 | 第42-44页 |
| ·环七肽的多级质谱测序 | 第44-45页 |
| ·环肽多级CAD中b型离子的重排 | 第45-47页 |
| ·质子化环肽选择性开环的研究 | 第47-48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 第三章 多级质谱碰撞活化中肽碎片的异常环化机理研究 | 第49-71页 |
| ·引言 | 第49-50页 |
| ·实验部分 | 第50页 |
| ·试剂和材料 | 第50页 |
| ·肽合成与修饰 | 第50页 |
| ·质谱条件、肽碎片离子命名 | 第50页 |
| ·结果与讨论 | 第50-69页 |
| ·b型离子环化现象的发现 | 第50-51页 |
| ·b型离子环化反应的推演 | 第51页 |
| ·b型离子环化反应机理 | 第51-57页 |
| ·b型离子环化机理的实验验证 | 第57-63页 |
| ·b型离子环化所诱导中部残基丢失的规律性 | 第63-64页 |
| ·a型离子的环化反应研究 | 第64-69页 |
| ·小结 | 第69-71页 |
| ·b型离子 | 第69页 |
| ·a型离子 | 第69-71页 |
| 第四章 还原性基质法对新型咽侧体抑制素的质谱表征及生理活性研究 | 第71-86页 |
| ·引言 | 第71-72页 |
| ·实验部分 | 第72-73页 |
| ·试剂和材料 | 第72页 |
| ·动物解剖与组织采集 | 第72页 |
| ·组织提取液的制备与色谱纯化 | 第72页 |
| ·MALDI-FTMS质谱条件与组织上原位分析 | 第72-73页 |
| ·MALDI-TOF/TOF质谱条件与还原基质法 | 第73页 |
| ·NanoLC-ESI-QTOF质谱条件 | 第73页 |
| ·结果与讨论 | 第73-84页 |
| ·还原性基质DAN用于二硫键肽检测的可行性 | 第73-74页 |
| ·还原性基质DAN法的建立 | 第74-75页 |
| ·新型咽侧体抑制素CbAST-C1 的发现与解析 | 第75-78页 |
| ·咽侧体抑制素对幽门节律的影响 | 第78-80页 |
| ·咽侧体抑制素进化谱线与生理活性的讨论 | 第80-82页 |
| ·用于二硫键肽表征新方法的开发 | 第82-84页 |
| ·小结 | 第84-86页 |
| 第五章 多面质谱法解析甲壳类高血糖荷尔蒙肽族 | 第86-102页 |
| ·引言 | 第86-87页 |
| ·实验部分 | 第87页 |
| ·试剂和材料 | 第87页 |
| ·动物解剖、组织采集、神经肽提取 | 第87页 |
| ·质谱条件 | 第87页 |
| ·胰蛋白酶解 | 第87页 |
| ·结果与讨论 | 第87-101页 |
| ·多面质谱法对CHH家族肽表征方法学的建立 | 第87-88页 |
| ·多面质谱法方法学的讨论 | 第88-90页 |
| ·多面质谱法对CHH家族肽及相关大型肽的鉴定结果 | 第90-92页 |
| ·多面质谱法方法学过程与讨论 | 第92-96页 |
| ·甲醛同位素标记定量方法学的初探 | 第96-99页 |
| ·成像质谱法确定CHH家族肽分布的初探 | 第99-101页 |
| ·小结 | 第101-102页 |
| 第六章 液质联用法对合成肽及消旋产物的分离鉴定 | 第102-114页 |
| ·引言 | 第102-103页 |
| ·实验部分 | 第103页 |
| ·多肽的化学合成 | 第103页 |
| ·质谱条件 | 第103页 |
| ·结果与讨论 | 第103-113页 |
| ·合成线性多肽的色谱、质谱表征 | 第103页 |
| ·串联质谱法测定合成线性多肽的序列 | 第103-105页 |
| ·氨基酸在树脂上取代率的测定 | 第105-106页 |
| ·第一个氨基酸与树脂的缩合反应 | 第106页 |
| ·氨基酸侧链保护清除剂的选择 | 第106-107页 |
| ·含消旋产物亲水性多肽的反向色谱行为 | 第107-110页 |
| ·含消旋产物亲水性多肽的色谱条件优化 | 第110-111页 |
| ·含消旋产物亲水性多肽的液汁联用表征 | 第111-112页 |
| ·化学合成多肽中氨基酸的消旋化 | 第112-113页 |
| ·小结 | 第113-114页 |
| 第七章 CLEA板上酶解法在蛋白组学复杂肽谱分析中的应用 | 第114-129页 |
| ·引言 | 第114-115页 |
| ·实验部分 | 第115-116页 |
| ·胰蛋白酶CLEA的制备及活性检测 | 第115页 |
| ·胰蛋白酶CLEA的表征 | 第115-116页 |
| ·质谱条件 | 第116页 |
| ·CLEA板上酶解法 | 第116页 |
| ·结果与讨论 | 第116-127页 |
| ·胰蛋白酶CLEA制备条件优化 | 第116-118页 |
| ·胰蛋白酶CLEA性质研究 | 第118-121页 |
| ·胰蛋白酶CLEA的形貌表征 | 第121-122页 |
| ·胰蛋白酶与CLEA-trypsin自水解研究 | 第122-123页 |
| ·CLEA-trypsin板上酶解初探 | 第123-125页 |
| ·CLEA-trypsin板上酶解条件优化 | 第125-127页 |
| ·小结 | 第127-129页 |
| ·CLEA-trypsin的制备工艺开发 | 第127-128页 |
| ·CLEA-trypsin板上酶解法 | 第128-129页 |
| 第八章 结论与展望 | 第129-134页 |
| ·结论 | 第129-131页 |
| ·主要创新点 | 第131-132页 |
| ·展望 | 第132-134页 |
| 参考文献 | 第134-157页 |
| 博士研究生期间发表论文和科研情况说明 | 第157-159页 |
| 致谢 | 第159页 |
