| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 前言 | 第8-10页 |
| 材料与方法 | 第10页 |
| 1 材料 | 第10-13页 |
| ·菌株及其来源 | 第10页 |
| ·培养基 | 第10页 |
| ·主要试剂与仪器设备 | 第10-13页 |
| ·主要试剂 | 第11-12页 |
| ·仪器设备 | 第12-13页 |
| 2 分析方法 | 第13-15页 |
| ·抗真菌活性测定方法 | 第13-15页 |
| ·琼脂挖块法和贴片法 | 第13页 |
| ·美蓝酶标仪法 | 第13-15页 |
| ·蛋白浓度测定方法 | 第15页 |
| 3 粗提蛋白的初分离 | 第15-17页 |
| ·粗提蛋白的制备 | 第15页 |
| ·硫酸铵分级盐析条件确定 | 第15-16页 |
| ·盐析沉淀溶解缓冲液的最佳pH值确定 | 第16页 |
| ·盐析沉淀溶解缓冲液最佳离子强度确定 | 第16页 |
| ·盐析沉淀溶解经缓冲液洗涤最佳次数确定 | 第16-17页 |
| 4 菌株041381粗提蛋白的性质研究 | 第17-18页 |
| ·高温、高压稳定性实验 | 第17页 |
| ·蛋白酶K敏感性实验 | 第17页 |
| ·室温下，粗提蛋白活性稳定性 | 第17页 |
| ·对分支状真菌抗性研究 | 第17页 |
| ·细胞毒实验 | 第17页 |
| ·理化性质的研究 | 第17-18页 |
| ·粗提蛋白经不同截流分子量透析袋透析试验 | 第18页 |
| 5 粗提蛋白的分离纯化 | 第18-23页 |
| ·常用储存液及缓冲液 | 第18-19页 |
| ·Sephadex G-75层析柱初步分离粗提蛋白 | 第19-20页 |
| ·装柱 | 第19页 |
| ·上样 | 第19页 |
| ·洗脱与收集 | 第19页 |
| ·凝胶再生与保存 | 第19页 |
| ·测活方法 | 第19-20页 |
| ·DEAE-Sephadex A-25层析柱分离粗提蛋白 | 第20页 |
| ·装柱 | 第20页 |
| ·上样 | 第20页 |
| ·洗脱与收集 | 第20页 |
| ·凝胶再生与保存 | 第20页 |
| ·测活方法 | 第20页 |
| ·Sephadex G-50层析柱纯化F3 | 第20-21页 |
| ·装柱 | 第20-21页 |
| ·上样 | 第21页 |
| ·洗脱与收集 | 第21页 |
| ·凝胶再生与保存 | 第21页 |
| ·测活方法 | 第21页 |
| ·样品的浓缩 | 第21页 |
| ·透析袋的预处理 | 第21页 |
| ·冷冻干燥浓缩 | 第21页 |
| ·SDS-PAGE聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第21-23页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶的配制 | 第21-22页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶的制作 | 第22页 |
| ·电泳 | 第22页 |
| ·染色与脱色 | 第22-23页 |
| 6 技术路线 | 第23-24页 |
| 结果与分析 | 第24-37页 |
| 1 分析方法 | 第24-25页 |
| ·美蓝酶标仪法测定抗真菌活性 | 第24页 |
| ·活性标准 | 第24页 |
| ·活性单位(U)定义 | 第24页 |
| ·蛋白浓度测定方法 | 第24-25页 |
| 2 活性物质的初分离 | 第25-28页 |
| ·硫酸铵分级盐析条件确定 | 第25页 |
| ·盐析沉淀溶解缓冲液的最佳pH值确定 | 第25-26页 |
| ·盐析沉淀溶解缓冲液最佳离子强度确定 | 第26-27页 |
| ·盐析沉淀溶解经缓冲液洗涤最佳次数确定结果 | 第27-28页 |
| 3 菌株041381粗提蛋白性质研究 | 第28-32页 |
| ·高温、高压稳定性实验 | 第28页 |
| ·蛋白酶K敏感性实验 | 第28页 |
| ·室温下，粗提蛋白的活性稳定实验 | 第28-29页 |
| ·对丝状真菌抗性研究 | 第29-30页 |
| ·细胞毒理实验 | 第30页 |
| ·理化性质的研究 | 第30-31页 |
| ·粗蛋白经不同截流分子量透析袋透析试验 | 第31页 |
| ·小结 | 第31-32页 |
| 4 粗蛋白的进一步分离纯化 | 第32-37页 |
| ·Sephadex G-75层析柱初步纯化体蛋白 | 第32-33页 |
| ·层析结果 | 第32页 |
| ·收率和电泳图谱 | 第32-33页 |
| ·DEAE-Sephadex A-25离子交换层析 | 第33-34页 |
| ·层析结果 | 第33-34页 |
| ·收率和电泳图谱 | 第34页 |
| ·Sephadex G-50层析柱纯化活性组分F3 | 第34-37页 |
| ·层析结果 | 第34-35页 |
| ·收率和电泳图谱 | 第35-37页 |
| 讨论 | 第37-41页 |
| 1 美蓝酶标仪法测定抗真菌活性方法 | 第37页 |
| 2 硫酸铵分级盐析沉淀 | 第37-38页 |
| 3 最佳溶解缓冲液pH值和离子强度 | 第38页 |
| 4 粗体蛋白理化性质 | 第38页 |
| 5 蛋白浓度测定方法 | 第38-39页 |
| 6 SDS-PAGE聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第39页 |
| 7 蛋白质分离纯化方法 | 第39-40页 |
| 8 应用前景 | 第40-41页 |
| 结论 | 第41-42页 |
| 1 菌株041381产抗白色念珠菌的活性蛋白部分性质研究结果 | 第41页 |
| 2 美蓝酶标仪法测定抗真菌活性方法改良结果 | 第41页 |
| 3 菌株041381产抗白色念珠菌的活性蛋白分离纯化结果 | 第41-42页 |
| 文献综述(Summary of Literature) | 第42-57页 |
| 抗真菌药物研究近况 | 第42-50页 |
| 1 引言 | 第42页 |
| 2 来自海洋微生物的抗真菌药物 | 第42-43页 |
| 3 抗真菌药物的研究进展 | 第43-49页 |
| ·干扰内质网上的固醇的合成 | 第43-44页 |
| ·作用于细胞壁 | 第44-47页 |
| ·作用于细胞膜 | 第47-48页 |
| ·干扰DNA或RNA的合成 | 第48页 |
| ·作用于微管集合束 | 第48页 |
| ·干扰蛋白质的合成 | 第48-49页 |
| 4 小结 | 第49-50页 |
| 多肽药物研究进展 | 第50-57页 |
| 1 引言 | 第50页 |
| 2 多肽类药物的分类 | 第50-51页 |
| 3 多肽药物的作用与用途 | 第51-53页 |
| 4 多肽药物的研究开发 | 第53-56页 |
| ·多肽疫苗 | 第53-54页 |
| ·抗肿瘤多肽 | 第54页 |
| ·抗病毒多肽 | 第54-55页 |
| ·多肽导向药物 | 第55页 |
| ·细胞因子模拟肽 | 第55页 |
| ·抗菌性活性肽 | 第55页 |
| ·用于心血管疾病的多肽 | 第55-56页 |
| ·其它药用小肽 | 第56页 |
| ·诊断用多肽 | 第56页 |
| 5 结语 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-61页 |
| 致谢 | 第61页 |
