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灰树花中一种抗病毒蛋白的纯化及其性质

中文摘要第1-8页
英文摘要第8-9页
前言第9-20页
 1.1 植物病毒抑制剂研究进展第9-18页
  1.1.1 抗植物病毒的化学物质第9-10页
  1.1.2 抗植物病毒的天然物质第10-18页
   1.1.2.1 植物中抗植物病毒的天然物质第10-15页
   1.1.2.2 微生物中的抗植物病毒物质第15-18页
 1.2 植物病毒抑制剂存在的问题第18-19页
 1.3 本研究的目的及意义第19-20页
2 材料与方法第20-27页
 2.1 材料第20-21页
  2.1.1 供试真菌第20页
  2.1.2 烟草花叶病毒及其抗血清第20页
  2.1.3 寄主第20页
  2.1.4 离子交换和凝胶过滤介质第20页
  2.1.5 病原真菌第20页
  2.1.6 病原细菌第20-21页
 2.2 方法第21-27页
  2.2.1 烟草花叶病毒的提纯第21页
  2.2.2 对TMV侵染心叶烟的抑制率计算第21页
  2.2.3 灰树花子实体粗提液的制备第21-22页
  2.2.4 蛋白质的理化性质第22-24页
   2.2.4.1 蛋白质浓度的测定第22页
   2.2.4.2 蛋白质己糖含量测定第22页
   2.2.4.3 蛋白质亚基分子量的测定第22页
   2.2.4.4 蛋白质等电点的测定第22-23页
   2.2.4.5 蛋白质氨基酸组成分析第23页
   2.2.4.6 蛋白质N-端测序第23-24页
    2.2.4.6.1 蛋白质的SDS-PAGE第23页
    2.2.4.6.2 蛋白质的电转印第23-24页
    2.2.4.6.3 蛋白质N-端氨基酸序列测定第24页
   2.2.4.7 蛋白质pH稳定性第24页
   2.2.4.8 蛋白质温度稳定性第24页
  2.2.5 蛋白质抗烟草花叶病毒活性测定第24-25页
   2.2.5.1 蛋白质对浓度为10μg/ml的TMV的最低有效浓度测定第24页
   2.2.5.2 浓度为4μg/ml的蛋白质可抑制TMV侵染的最高浓度测定第24页
   2.2.5.3 蛋白质对TMV的系统抗性测定第24-25页
  2.2.6 蛋白质的血清学性质第25-26页
   2.2.6.1 抗血清的制备第25-26页
   2.2.6.2 抗血清效价的测定第26页
  2.2.7 蛋白质对病原真菌的抑制活性第26页
  2.2.8 蛋白质对病原细菌的抑制活性第26-27页
3 结果与分析第27-42页
 3.1 抗病毒蛋白GFAP的分离提纯第27-30页
 3.2 GFAP的理化性质第30-38页
  3.2.1 GFAP的纯度鉴定第30页
  3.2.2 GFAP的亚基分子量的测定第30-31页
  3.2.3 GFAP的等电点的测定第31-32页
  3.2.4 GFAP的含糖量第32页
  3.2.5 GFAP的氨基酸组成第32-34页
  3.2.6 GFAP40kD亚基的N-端氨基酸序列测定第34-38页
  3.2.7 GFAP的PH稳定性第38页
  3.2.8 GFAP的温度稳定性第38页
 3.3 GFAP抗烟草花叶病毒(TMV)活性测定第38-40页
  3.3.1 GFAP对浓度为10μg/ml的TMV的最低有效浓度测定第38-39页
  3.3.2 浓度为4μg/ml的GFAP可抑制TMV侵染的最高浓度测定第39页
  3.3.3 GFAP对TMV的系统抗性测定第39-40页
 3.4 GFAP抗血清的效价第40页
 3.5 GFAP对真菌、细菌的抑制活性第40-42页
4 讨论第42-46页
 4.1 GFAP与其他抗植物病毒蛋白的比较第42-44页
  4.1.1 理化性质的比较第42-43页
  4.1.2 抗病毒及抗病原真菌、病原细菌活性的比较第43-44页
 4.2 GFAP的研究和应用前景第44-46页
参考文献第46-53页
致谢第53-54页
附录一 缩写词与英汉对照第54-56页
附录二 本研究所用的试剂与缓冲液的配制第56-60页
附录三 攻硕期间发表(撰写)的论文第60页

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