| 摘要 | 第5-7页 |
| abstract | 第7-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-26页 |
| 1.1 水稻锌指蛋白C3H12抗病研究简介 | 第11-12页 |
| 1.1.1 水稻的自身抗病 | 第11页 |
| 1.1.2 白叶枯病菌及其致病生理学机制 | 第11-12页 |
| 1.1.3 C3H12蛋白发现与其抗病生理和生化研究 | 第12页 |
| 1.2 CCCH型锌指蛋白研究进展 | 第12-16页 |
| 1.2.1 CCCH型蛋白结合的底物 | 第12-14页 |
| 1.2.2 CCCH型蛋白与底物结合的活性中心 | 第14-15页 |
| 1.2.3 CCCH型蛋白与底物的结合模式 | 第15-16页 |
| 1.3 蛋白-核酸相互作用方法研究进展 | 第16-21页 |
| 1.3.1 RNA pull down | 第16-17页 |
| 1.3.2 电泳动迁移试验（EMSA） | 第17-18页 |
| 1.3.3 RNA结合免疫共沉淀（RIP） | 第18-19页 |
| 1.3.4 等温滴定量热法（ITC） | 第19-20页 |
| 1.3.5 表面等离子共振技术（SPR） | 第20-21页 |
| 1.4 选题依据及意义 | 第21-26页 |
| 1.4.1 生理生化研究依据 | 第21页 |
| 1.4.2 C3H12的物理化学性质、保守序列和碱性氨基酸分析 | 第21-23页 |
| 1.4.3 Prosite对C3H12的功能位点进行分析 | 第23页 |
| 1.4.4 Swiss-Model三级结构预测及分析 | 第23-24页 |
| 1.4.5 选题的意义 | 第24-26页 |
| 第二章 C3H12和截短突变蛋白表达载体构建及蛋白表达纯化 | 第26-40页 |
| 2.1 实验材料 | 第26-27页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第26页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第26-27页 |
| 2.2 实验内容和方法 | 第27-33页 |
| 2.2.1 表达载体的构建 | 第27-32页 |
| 2.2.2 蛋白质的诱导表达 | 第32页 |
| 2.2.3 目的蛋白质纯化 | 第32-33页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第33-39页 |
| 2.3.1 表达载体构建与鉴定 | 第33-35页 |
| 2.3.2 蛋白质的表达与纯化 | 第35-39页 |
| 2.4 本章小结 | 第39-40页 |
| 第三章 合成RNA底物的生物素标记 | 第40-44页 |
| 3.1 实验材料 | 第40页 |
| 3.1.1 实验材料及耗材 | 第40页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第40页 |
| 3.2 实验内容与方法 | 第40-43页 |
| 3.2.1 底物的标记和纯化 | 第40-41页 |
| 3.2.2 点印迹 | 第41-43页 |
| 3.3 结果与分析 | 第43页 |
| 3.3.1 ARE19底物标记效果分析 | 第43页 |
| 3.4 本章小结 | 第43-44页 |
| 第四章 C3H12及其截短突变蛋白与底物ARE19互作研究 | 第44-48页 |
| 4.1 实验材料 | 第44页 |
| 4.1.1 实验材料及耗材 | 第44页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第44页 |
| 4.2 实验内容与方法 | 第44-45页 |
| 4.2.1 凝胶阻滞试验 | 第44-45页 |
| 4.3 结果与分析 | 第45-47页 |
| 4.3.1 对照试验和C3H12结合底物分析 | 第45-46页 |
| 4.3.2 截短突变蛋白结合底物分析 | 第46-47页 |
| 4.4 本章小结 | 第47-48页 |
| 第五章 总结与展望 | 第48-50页 |
| 参考文献 | 第50-55页 |
| 缩略词 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 作者简介 | 第57页 |
