| 致谢 | 第5-6页 |
| 摘要 | 第6-9页 |
| Abstract | 第9-12页 |
| 附表清单 | 第13-14页 |
| 缩写表 | 第14-19页 |
| 1 绪论 | 第19-34页 |
| 1.1 植物蛋白质组学研究进展 | 第19-32页 |
| 1.1.1 植物组织和器官的蛋白质组学研究 | 第19-22页 |
| 1.1.2 植物亚细胞器蛋白质组学研究 | 第22-25页 |
| 1.1.3 蛋白质组学在研究植物响应逆境机理上的应用 | 第25-30页 |
| 1.1.3.1 植物响应生物逆境的蛋白质组学研究 | 第25-28页 |
| 1.1.3.2 植物响应非生物逆境的蛋白质组学研究 | 第28-30页 |
| 1.1.4 药用植物的蛋白质组学研究 | 第30-32页 |
| 1.2 本文的研究内容与意义 | 第32-34页 |
| 2 基于CPLL技术和PEG分级沉淀法的金银花蛋白质组学研究 | 第34-59页 |
| 2.1 引言 | 第34-35页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第35-41页 |
| 2.2.1 植物材料和实验试剂 | 第35页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第35-36页 |
| 2.2.3 金银花总蛋白提取与定量 | 第36页 |
| 2.2.4 CPLL法富集金银花中的低丰度蛋白 | 第36-37页 |
| 2.2.5 PEG分级沉淀金银花总蛋白 | 第37-38页 |
| 2.2.6 Western Blotting | 第38页 |
| 2.2.7 金银花总蛋白的纯化、酶解和质谱鉴定 | 第38-39页 |
| 2.2.8 金银花总蛋白鉴定与分析 | 第39-40页 |
| 2.2.9 金银花中代谢物的分析 | 第40页 |
| 2.2.10 酶活测定 | 第40-41页 |
| 2.2.11 统计分析 | 第41页 |
| 2.3 实验结果 | 第41-54页 |
| 2.3.1 CPLL技术和PEG分级沉淀法去除金银花中的RuBisCO蛋白 | 第41-44页 |
| 2.3.2 CPLL技术和PEG分级沉淀法的比较 | 第44-46页 |
| 2.3.3 金银花中次生代谢相关蛋白及次生代谢产物的鉴定 | 第46-49页 |
| 2.3.4 氧化磷酸戊糖途径、信号转导、激素代谢以及转运相关蛋白的富集 | 第49页 |
| 2.3.5 金银花中PAL、4CL以及FLS酶活测定 | 第49-50页 |
| 2.3.6 金银花与非药用植物樱花的蛋白质组成比较 | 第50-54页 |
| 2.4 讨论 | 第54-58页 |
| 2.5 本章小结 | 第58-59页 |
| 3 基于蛋白质组学的阔叶十大功劳叶、茎和根的组织特异性研究 | 第59-84页 |
| 3.1 引言 | 第59-60页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第60-64页 |
| 3.2.1 植物材料和实验试剂 | 第60-61页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第61页 |
| 3.2.3 阔叶十大功劳叶、茎、根的蛋白提取和定量 | 第61-62页 |
| 3.2.4 Western Blotting | 第62-63页 |
| 3.2.5 阔叶十大功劳叶、茎、根的总蛋白纯化、酶解和质谱鉴定 | 第63页 |
| 3.2.6 阔叶十大功劳叶、茎和根总蛋白的鉴定与分析 | 第63-64页 |
| 3.2.7 阔叶十大功劳中生物碱含量定量分析 | 第64页 |
| 3.2.8 统计分析 | 第64页 |
| 3.3 实验结果 | 第64-80页 |
| 3.3.1 阔叶十大功劳叶、茎和根中生物碱的定性与定量 | 第64-66页 |
| 3.3.2 PEG分级沉淀法去除十大功劳叶片中RuBisCO蛋白 | 第66-67页 |
| 3.3.3 阔叶十大功劳叶、茎和根中蛋白质组成比较 | 第67-76页 |
| 3.3.4 Western blot验证阔叶十大功劳中calreticulin蛋白的丰度 | 第76页 |
| 3.3.5 阔叶十大功劳叶、茎和根在糖酵解和氧化还原途径上的差异 | 第76-79页 |
| 3.3.6 阔叶十大功劳与非药用植物三部位蛋白质组成比较 | 第79-80页 |
| 3.4 讨论 | 第80-83页 |
| 3.5 本章小结 | 第83-84页 |
| 4 基于蛋白质组学的光酶诱导长春花叶片中生物碱含量提高的分子机制研究 | 第84-100页 |
| 4.1 引言 | 第84-85页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第85-89页 |
| 4.2.1 植物材料与实验试剂 | 第85-86页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第86页 |
| 4.2.3 长春花叶片总蛋白提取与定量 | 第86-87页 |
| 4.2.4 长春花叶片总蛋白纯化、酶解和质谱分析 | 第87页 |
| 4.2.5 长春花叶片总蛋白鉴定和分析 | 第87-88页 |
| 4.2.6 实时荧光定量qRT-PCR分析 | 第88-89页 |
| 4.2.7 统计分析 | 第89页 |
| 4.3 实验结果 | 第89-96页 |
| 4.3.1 光酶诱导长春花幼苗叶片中生物碱含量提高 | 第89-90页 |
| 4.3.2 光酶诱导前后长春花叶片的差异蛋白质组学分析 | 第90-95页 |
| 4.3.3 光酶诱导长春花中吲哚类生物碱合成途径中关键基因的表达分析 | 第95-96页 |
| 4.4 讨论 | 第96-99页 |
| 4.5 本章小结 | 第99-100页 |
| 5 基于蛋白质组学的光酶诱导桑叶中Diels-Alder型加合物的生物合成机制研究 | 第100-130页 |
| 5.1 引言 | 第100-101页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第101-106页 |
| 5.2.1 植物材料与实验试剂 | 第101-102页 |
| 5.2.2 实验仪器 | 第102页 |
| 5.2.3 桑叶甲醇提取物指纹图谱建立及化合物定量分析 | 第102-103页 |
| 5.2.4 桑叶总蛋白提取与定量 | 第103页 |
| 5.2.5 桑叶总蛋白纯化、酶解和质谱分析 | 第103-104页 |
| 5.2.6 桑叶总蛋白鉴定和分析 | 第104页 |
| 5.2.7 实时荧光定量qRT-PCR分析 | 第104-105页 |
| 5.2.8 Diels-Alder合酶酶活测定 | 第105页 |
| 5.2.9 统计分析 | 第105-106页 |
| 5.3 实验结果 | 第106-127页 |
| 5.3.1 光酶诱导前后桑叶指纹图谱的建立及化合物的结构鉴定 | 第106-110页 |
| 5.3.2 不同的暗培养时间对桑叶中Diels-Alder型加合物含量的影响 | 第110-111页 |
| 5.3.3 光酶诱导桑叶差异蛋白质组学分析 | 第111-125页 |
| 5.3.4 光酶诱导桑叶中Diels-Alder型加合物合成途径中关键基因的表达 | 第125-126页 |
| 5.3.5 光酶诱导对桑叶中Diels-Alder合酶活性影响 | 第126-127页 |
| 5.4 讨论 | 第127-129页 |
| 5.5 本章小结 | 第129-130页 |
| 6 全文总结 | 第130-133页 |
| 6.1 总结 | 第130-131页 |
| 6.2 创新点 | 第131页 |
| 6.3 不足之处与展望 | 第131-133页 |
| 参考文献 | 第133-159页 |
| 附表 | 第159-206页 |
| 作者简介 | 第206-207页 |
